1OHF

The refined structure of Nudaurelia capensis omega virus

> 概要

1OHF の概要

分子名称NUDAURELIA CAPENSIS OMEGA VIRUS CAPSID PROTEIN, MAGNESIUM ION (3 entities in total)
機能のキーワードvirus, viral coat, auto-catalytic cleavage, quasiequivalence, nwv, icosahedral virus
由来する生物種NUDAURELIA CAPENSIS OMEGA VIRUS
ポリマー鎖数4
分子量合計279665.03
構造登録者
Helgstrand, C.,Munshi, S.,Johnson, J.E.,Liljas, L. (登録日: 2003-05-26, 公開日: 2004-02-26, 最終更新日: 2011-07-13)
主引用文献
Helgstrand, C.,Munshi, S.,Johnson, J.E.,Liljas, L.
The Refined Structure of Nudaurelia Capensis Omega Virus Reveals Control Elements for a T = 4 Capsid Maturation
Virology, 318:192-, 2004
PubMed: 14972547 (主引用文献が同じPDBエントリー)
DOI: 10.1016/J.VIROL.2003.08.045
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実験手法
X-RAY DIFFRACTION (2.8 Å)
?

構造検証レポート

RfreeClashscoreRamachandran outliersSidechain outliersRSRZ outliers0.218191.1%6.8%1.5%MetricValuePercentile RanksWorseBetterPercentile relative to all X-ray structuresPercentile relative to X-ray structures of similar resolution
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他の静止画像(非対称単位)

Molmil generated image of 1ohf
回転なし
Molmil generated image of 1ohf
x軸(左右方向)周りに90°回転
Molmil generated image of 1ohf
y軸(上下方向)周りに90°回転

他の静止画像(生物学的単位)

Molmil generated image of 1ohf
回転なし
Molmil generated image of 1ohf
x軸(左右方向)周りに90°回転
Molmil generated image of 1ohf
y軸(上下方向)周りに90°回転
(*)表面構造(coarse surface)で表現されている場合、非対称単位は、赤色のリボンモデルで表示されています。
生物学的単位の座標ファイル (1ohf.pdb1.gz [18.78 MB])

> 構造情報

エンティティ

鎖名説明種類鎖長分子量分子数データベース名(アクセス番号)由来する生物種エンティティの一般名
A, B, C, DNUDAURELIA CAPENSIS OMEGA VIRUS CAPSID PROTEINpolymer64469892.04
UniProt (Q90063)
Pfam (PF03566)
UniProt (by SIFTS) (Q4TVT6)
NUDAURELIA CAPENSIS OMEGA VIRUS
MAGNESIUM IONnon-polymer24.34
waterwater18.0516

配列ビューア

非対称単位の内容

ポリマー鎖の数4
分子量合計279567.8
非ポリマー*分子数4
分子量合計97.2
全て*分子量合計279665.0
*水分子は含んでいません

> 実験情報

精密化の統計情報

実験手法:X-RAY DIFFRACTION (2.8 Å)

格子定数 [Å]413.550410.220419.670
格子定数 [度]59.1358.9064.04
空間群P 1
分解能 [Å] (低 - 高)20.00 - 2.80
最も高い分解能シェルの値2.850 - 2.800
R因子0.219
R-work0.21900 (0.22000*)
最も高い分解能シェルの値0.340
R-free0.22100 (0.22200*)
最も高い分解能シェルの値0.358
結合長の平均二乗偏差(RMSD) [Å]0.008 (0.007*)
結合角の平均二乗偏差(RMSD) [度]1.400 (25.400*)

回折データの統計情報

分解能 [Å] (低 - 高)20.00 - 2.80
最も高い分解能シェルの値 -
独立反射数2465275
Rmerge_l_obs0.121
完全性 [%]50.9 (51.0*)
I/sigma(I)2

結晶化条件

結晶ID方法pHpHの範囲温度単位
1Vapor diffusion, sitting drop*7 (5.0*)unknown*

結晶化試薬

ID結晶ID濃度試薬名濃度 (単位)詳細
文献の結晶化試薬*
ID結晶ID溶液試薬名濃度 (単位) (単位)詳細
11reservoirMOPS0.075 (M)pH7.0
21reservoirPEG80002 (%)
31reservoir0.25 (M)
41reservoir0.001 (M)
51dropvirus8-10 (mg/ml)
61dropsodium acetate0.07 (M)pH5.0
注釈情報は下記文献より抽出しています*
Cavarelli, J., (1998) Acta Crystallogr., B47, 23.

> 機能情報

?

GO(遺伝子オントロジー)由来の情報

鎖名GO(遺伝子オントロジー)id名前空間内容
A0046872molecular_functionmetal ion binding
B0046872molecular_functionmetal ion binding
C0046872molecular_functionmetal ion binding
D0046872molecular_functionmetal ion binding
?

PDBデータベースに由来する情報

site_id残基数詳細
AC12BINDING SITE FOR RESIDUE MG A1645
鎖名残基
AASP182
AASP207

AC23BINDING SITE FOR RESIDUE MG B1645
鎖名残基
BASP182
BASP207
DGLY330

AC32BINDING SITE FOR RESIDUE MG C1645
鎖名残基
CASP182
CASP207

AC42BINDING SITE FOR RESIDUE MG D1645
鎖名残基
DASP182
DASP207

?

「HETATM」原子の座標から抽出されたリガンド結合部位

site_id残基数詳細
?

UniProtにおけるモチーフ・データベースPROSITEからの機能情報

site_id残基数詳細
?

SwissProt/UniProtに記載されている蛋白質分子機能情報

site_id残基数詳細
?

CSAにおける酵素触媒機能の情報

site_id残基数詳細

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