1CU2
T4 LYSOZYME MUTANT L84M
1CU2 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb1cu2/pdb |
関連するPDBエントリー | 1CTW 1CU0 1CU3 1CU5 1CU6 1CUP 1CUQ 1CV0 1CV1 1CV3 1CV4 1CV5 1CV6 1CVK 1D2W 1D2Y 1D3F 1D3J 1QSQ |
分子名称 | LYSOZYME, CHLORIDE ION, 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | hydrolase (o-glycosyl), t4 lysozyme, methionine core mutant, protein engineering, protein folding, hydrolase |
由来する生物種 | Enterobacteria phage T4 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 18871.56 |
構造登録者 | Gassner, N.C.,Baase, W.A.,Lindstrom, J.D.,Lu, J.,Matthews, B.W. (登録日: 1999-08-20, 公開日: 1999-11-10, 最終更新日: 2024-02-07) |
主引用文献 | Gassner, N.C.,Baase, W.A.,Lindstrom, J.D.,Lu, J.,Dahlquist, F.W.,Matthews, B.W. Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding. Biochemistry, 38:14451-14460, 1999 Cited by PubMed: 10545167DOI: 10.1021/bi9915519 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.85 Å) |
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