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Yorodumi- PDB-5zqv: Crystal Structure of Protein Phosphate 1 complexed with PP1 bindi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zqv | ||||||
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Title | Crystal Structure of Protein Phosphate 1 complexed with PP1 binding domain of GM | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / Glycogen metabolism / Protein Phosphate 1 holoenzyme | ||||||
Function / homology | Function and homology information glycogen binding / protein phosphatase type 1 complex / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / DARPP-32 events / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand ...glycogen binding / protein phosphatase type 1 complex / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / DARPP-32 events / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / ribonucleoprotein complex binding / dephosphorylation / protein dephosphorylation / adherens junction / response to lead ion / lung development / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / presynapse / regulation of translation / perikaryon / postsynapse / dendritic spine / chromosome, telomeric region / membrane => GO:0016020 / neuron projection / cell cycle / cell division / neuronal cell body / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / nucleolus / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95 Å | ||||||
Authors | Yu, J. / Xiang, S. | ||||||
Funding support | China, 1items
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Citation | Journal: FEBS J. / Year: 2018 Title: Structural basis for protein phosphatase 1 recruitment by glycogen-targeting subunits. Authors: Yu, J. / Deng, T. / Xiang, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5zqv.cif.gz | 534.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5zqv.ent.gz | 445.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5zqv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zq/5zqv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zq/5zqv | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5zt0C 4mp0S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38414.934 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Ppp1ca, Ppp1a / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P62137, protein-serine/threonine phosphatase #2: Protein | Mass: 10957.751 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: C82S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPP1R3A, PP1G / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q16821 #3: Chemical | ChemComp-MN / #4: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60.31 % / Description: rod shaped |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 0.2M lithium citrate, 11% poly(ethylene glycol) 3350, 4.5% benzamidine hydrochloride hydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.9793 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 27, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.95→50 Å / Num. obs: 50718 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 89.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.62 / Net I/σ(I): 3.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4MP0 Resolution: 2.95→33.288 Å / SU ML: 0.51 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.42 / Phase error: 39.49
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 238.95 Å2 / Biso mean: 118.254 Å2 / Biso min: 55.54 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.95→33.288 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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