+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5a9v | ||||||
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Title | Structure of apo BipA | ||||||
Components | GTP-BINDING PROTEING protein | ||||||
Keywords | RIBOSOMAL PROTEIN / RIBOSOME / TRANSLATIONAL GTPASE FACTORS | ||||||
Function / homology | Function and homology information guanosine tetraphosphate binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / ribosome binding / ribosomal large subunit assembly / tRNA binding / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ESCHERICHIA COLI (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.31 Å | ||||||
Authors | Kumar, V. / Chen, Y. / Ero, R. / Li, Z. / Gao, Y. | ||||||
Citation | Journal: Proc Natl Acad Sci U S A / Year: 2015 Title: Structure of BipA in GTP form bound to the ratcheted ribosome. Authors: Veerendra Kumar / Yun Chen / Rya Ero / Tofayel Ahmed / Jackie Tan / Zhe Li / Andrew See Weng Wong / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao / Abstract: BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly ...BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly conserved in bacteria and playing a critical role in coordinating cellular responses to environmental changes, its structures (isolated and ribosome bound) remain elusive. Here, we present the crystal structures of apo form and GTP analog, GDP, and guanosine-3',5'-bisdiphosphate (ppGpp)-bound BipA. In addition to having a distinctive domain arrangement, the C-terminal domain of BipA has a unique fold. Furthermore, we report the cryo-electron microscopy structure of BipA bound to the ribosome in its active GTP form and elucidate the unique structural attributes of BipA interactions with the ribosome and A-site tRNA in the light of its possible function in regulating translation. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5a9v.cif.gz | 631.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5a9v.ent.gz | 518.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5a9v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a9/5a9v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a9/5a9v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6396C 6397C 5a9wC 5a9xC 5a9yC 5a9zC 5aa0C 3cb4S 3e3xS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 1 - 601 / Label seq-ID: 1 - 601
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 67439.312 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: TRANSLATIONAL GTPASE / Source: (gene. exp.) ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Plasmid: PNIC28-BSA4 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA T1R / References: UniProt: B7MHF0 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.2 Å3/Da / Density % sol: 70 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 20% (W/V) PEG3350, 0.2 M POTASSIUM SODIUM TARTRATE TETRAHYDRATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: BL13B1 / Wavelength: 1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2014 / Details: TOROIDAL FOCUSING MIRROR |
Radiation | Monochromator: LN2-COOLED, FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→50 Å / Num. obs: 86230 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 17.1 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.51 Å / Redundancy: 15.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 90.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 3E3X, 3CB4 Resolution: 3.31→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 38.394 / SU ML: 0.531 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.555 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 132.757 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.31→49.39 Å
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Refine LS restraints |
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