+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4q66 | ||||||
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Title | Structure of Exomer bound to Arf1. | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT / Cargo adaptor / secretory vesicle / small GTP-ase Arf1-binding / trans-Golgi Network | ||||||
Function / homology | Function and homology information exomer complex / : / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / Intra-Golgi traffic / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / protein localization to Golgi membrane / organelle membrane contact site / regulation of Golgi organization ...exomer complex / : / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / Intra-Golgi traffic / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / protein localization to Golgi membrane / organelle membrane contact site / regulation of Golgi organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of mitochondrial fusion / Golgi vesicle transport / regulation of fatty acid metabolic process / Golgi to plasma membrane transport / positive regulation of mitochondrial fission / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / small monomeric GTPase / macroautophagy / intracellular protein transport / small GTPase binding / protein transport / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae R008 (yeast) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.354 Å | ||||||
Authors | Paczkowski, J.E. / Fromme, J.C. | ||||||
Citation | Journal: Dev.Cell / Year: 2014 Title: Structural basis for membrane binding and remodeling by the exomer secretory vesicle cargo adaptor. Authors: Paczkowski, J.E. / Fromme, J.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4q66.cif.gz | 1.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4q66.ent.gz | 1.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4q66.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4q66_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4q66_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 4q66_validation.xml.gz | 106.7 KB | Display | |
Data in CIF | 4q66_validation.cif.gz | 142.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/4q66 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q6/4q66 | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41010.398 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae R008 (yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CAL3, Chs5, L8543.18, R008_L12446, YLR330W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta 2 / References: UniProt: W7PD87 #2: Protein | Mass: 83972.320 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: BCH1, YMR237W, YM9959.19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta 2 / References: UniProt: Q05029 #3: Protein | Mass: 19878.592 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: delta N-17 Arf1, unp residues 18-181 / Mutation: Q71L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: ARF1, YDL192W, D1244 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: P11076 #4: Chemical | ChemComp-GNP / #5: Chemical | ChemComp-MG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.04 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: Exomer and Arf1 were mixed 2:1 in 200 mM NaCl, 50 mM Tris, 11% PEG 10000, 10% glycerol., pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.978 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Jul 2, 2012 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.35→50 Å / Num. all: 97079 / Num. obs: 97079 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 100.36 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 11.35 |
Reflection shell | Resolution: 3.35→3.41 Å / Redundancy: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.45 / Rsym value: 0.7 / % possible all: 78 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.354→43.169 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.34 / Phase error: 33.94 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.354→43.169 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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