[日本語] English
万見
- PDB-4ndn: Structural insights of MAT enzymes: MATa2b complexed with SAM and PPNP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ndn
タイトルStructural insights of MAT enzymes: MATa2b complexed with SAM and PPNP
要素
  • Methionine adenosyltransferase 2 subunit beta
  • S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
キーワードTRANSFERASE / S-adenosylmethionine (SAMe) synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase regulator activity / methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / Methylation / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding ...methionine adenosyltransferase regulator activity / methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / Methylation / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / positive regulation of TORC1 signaling / one-carbon metabolic process / cellular response to leukemia inhibitory factor / Ub-specific processing proteases / enzyme binding / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
dTDP-4-dehydrorhamnose reductase family / RmlD-like substrate binding domain / RmlD substrate binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily ...dTDP-4-dehydrorhamnose reductase family / RmlD-like substrate binding domain / RmlD substrate binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(DIPHOSPHONO)AMINOPHOSPHONIC ACID / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-adenosylmethionine synthase isoform type-2 / Methionine adenosyltransferase 2 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Murray, B. / Antonyuk, S.V. / Marina, A. / Lu, S.C. / Mato, J.M. / Hasnain, S.S. / Rojas, A.L.
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2014
タイトル: Structure and function study of the complex that synthesizes S-adenosylmethionine.
著者: Murray, B. / Antonyuk, S.V. / Marina, A. / Van Liempd, S.M. / Lu, S.C. / Mato, J.M. / Hasnain, S.S. / Rojas, A.L.
履歴
登録2013年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Structure summary
改定 1.22014年9月24日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
B: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
C: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
D: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
E: Methionine adenosyltransferase 2 subunit beta
F: Methionine adenosyltransferase 2 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,24431
ポリマ－247,7816
非ポリマー2,46325
水8,971498
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18530 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area74660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.140, 122.178, 298.423
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
S-adenosylmethionine synthase isoform type-2 / AdoMet synthase 2 / Methionine adenosyltransferase 2 / MAT 2 / Methionine adenosyltransferase II / MAT-II


分子量: 43720.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAT2A, AMS2, MATA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31153, methionine adenosyltransferase
#2: タンパク質 Methionine adenosyltransferase 2 subunit beta / Methionine adenosyltransferase II beta / MAT II beta / Putative dTDP-4-keto-6-deoxy-D-glucose 4-reductase


分子量: 36449.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAT2B, TGR, MSTP045, Nbla02999, UNQ2435/PRO4995 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZL9

-
非ポリマー , 5種, 523分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PPK / (DIPHOSPHONO)AMINOPHOSPHONIC ACID


分子量: 256.970 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H6NO9P3
#6: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 498 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細THE DATABASE SEQEUNCE REFEREENCE FOR METHIONINE ADENOSYLTRANSFERASE 2 SUBUNIT BETA IS Q9NZL9 ...THE DATABASE SEQEUNCE REFEREENCE FOR METHIONINE ADENOSYLTRANSFERASE 2 SUBUNIT BETA IS Q9NZL9 ISOFORM 2. THE SEQUENCE OF THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE AS FOLLOWS: RESIDUES 1-21: MVGREKELSIHFVPGSCRLVE TO MPEMPEDMEQ.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES/Imidazole buffer 10% Ethylene glycol 20% PEG 8K, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50 Å / Num. obs: 109240 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.35-2.435.20.70491580.874183.2
2.43-2.536.30.785107210.879197.5
2.53-2.657.60.707110240.889199.8
2.65-2.798.20.512110560.898199.7
2.79-2.967.80.334109910.949199.8
2.96-3.198.20.221110590.999199.9
3.19-3.517.90.125111381.041199.9
3.51-4.028.20.076111791.006199.9
4.02-5.067.90.053112541.019199.9
5.06-507.70.045116600.942199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DENZOデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.34→47.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.2448 / WRfactor Rwork: 0.2047 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7978 / SU B: 9.002 / SU ML: 0.202 / SU R Cruickshank DPI: 0.3578 / SU Rfree: 0.2462 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.358 / ESU R Free: 0.246 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2506 5409 5 %RANDOM
Rwork0.2106 ---
obs0.2126 108283 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 133.44 Å2 / Biso mean: 57.3271 Å2 / Biso min: 26.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.42 Å20 Å20 Å2
2--2.38 Å20 Å2
3----6.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→47.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16439 0 152 498 17089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01916946
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0216325
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0261.96422928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.696337546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.71152097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.223.792770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45152898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.74115121
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.22531
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02119101
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023858
LS精密化 シェル解像度: 2.344→2.404 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 285 -
Rwork0.369 5551 -
all-5836 -
obs--70.97 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る