+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4in3 | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Chs5-Bch1 Exomer Cargo Adaptor Complex | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT / OB fold / TPR domain / Trans-Golgi Network / TGN | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / exomer complex / : / conjugation with cellular fusion / cellular bud site selection / ascospore wall assembly / Golgi to plasma membrane transport / mating projection tip / trans-Golgi network / small GTPase binding ...: / exomer complex / : / conjugation with cellular fusion / cellular bud site selection / ascospore wall assembly / Golgi to plasma membrane transport / mating projection tip / trans-Golgi network / small GTPase binding / protein transport / protein dimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.936 Å | ||||||
Authors | Richardson, B.C. / Fromme, J.C. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2013 Title: The exomer cargo adaptor features a flexible hinge domain. Authors: Richardson, B.C. / Fromme, J.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4in3.cif.gz | 551.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4in3.ent.gz | 459.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4in3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4in3_validation.pdf.gz | 464.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4in3_full_validation.pdf.gz | 497.1 KB | Display | |
Data in XML | 4in3_validation.xml.gz | 49.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4in3_validation.cif.gz | 66.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/in/4in3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/in/4in3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4gns S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 9272.695 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 1-77 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: CHS5, CAL3, YLR330W, L8543.18 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q12114 #2: Protein | Mass: 83972.320 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: BCH1, YMR237W, YM9959.19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q05029 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.91 Å3/Da / Density % sol: 57.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 15% PEG8000, 19% glycerol, 0.1 M Tris, pH 8.0, 0.2 M sodium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.987 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Feb 29, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.9→50 Å / Num. all: 43750 / Num. obs: 43750 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 70.41 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 8.59 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4GNS 4gns Resolution: 2.936→38.73 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.52 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 96.226 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.936→38.73 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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