+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4enr | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of E530I variant E. coli KatE | ||||||
Components | Catalase HPII | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / catalase / E530I variant / heme orientation | ||||||
Function / homology | Function and homology information catalase / hyperosmotic response / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / iron ion binding / DNA damage response / heme binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Loewen, P.C. / Jha, V. | ||||||
Citation | Journal: Arch.Biochem.Biophys. / Year: 2012 Title: Influence of main channel structure on H(2)O(2) access to the heme cavity of catalase KatE of Escherichia coli. Authors: Jha, V. / Chelikani, P. / Carpena, X. / Fita, I. / Loewen, P.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4enr.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4enr.ent.gz | 931.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4enr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4enr_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4enr_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | 4enr_validation.xml.gz | 133 KB | Display | |
Data in CIF | 4enr_validation.cif.gz | 198.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/4enr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/4enr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4enpC 4enqC 4ensC 4entC 4enuC 4envC 4enwC 1ggeS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 28 - 741 / Label seq-ID: 28 - 741
|
-Components
#1: Protein | Mass: 84303.492 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: E530I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b1732, JW1721, katE / Plasmid: pKS / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): UM255 / References: UniProt: P21179, catalase #2: Chemical | ChemComp-HEM / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.38 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9 Details: 17% PEG3350, 1.6 M LiCl, 0.1 M Tris, pH 9.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 14, 2011 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→115.873 Å / Num. all: 357773 / Num. obs: 357773 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.5 % / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 7.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1GGE Resolution: 1.6→33.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / WRfactor Rfree: 0.1939 / WRfactor Rwork: 0.1588 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8873 / SU B: 3.133 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.0869 / SU Rfree: 0.0882 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.088 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 83.8 Å2 / Biso mean: 15.6794 Å2 / Biso min: 2.79 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.057 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→33.2 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Number: 5636 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|