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- PDB-7sr9: Human alpha-thrombin with 180- and 220- loops replaced with homol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sr9
タイトルHuman alpha-thrombin with 180- and 220- loops replaced with homologous loops from protein C
要素
  • Thrombin heavy chainトロンビン
  • Thrombin light chainトロンビン
キーワードBLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / Thrombin (トロンビン)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Di Cera, E. / Ruben, E.A. / Chen, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: The active site region plays a critical role in Na + binding to thrombin.
著者: Pelc, L.A. / Koester, S.K. / Kukla, C.R. / Chen, Z. / Di Cera, E.
履歴
登録2021年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8489
ポリマ－33,0542
非ポリマー7947
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area13050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.969, 78.525, 49.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.22, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 / 糖 , 3種, 3分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / トロンビン


分子量: 3995.430 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 328-363 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
参照: UniProt: P00734
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / トロンビン


分子量: 29058.529 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 364-622
Mutation: Y184A I, K 184B L, K186D, P186 deleted, D186A deleted, E186B deleted, G188Q, D 221A G, R221L, D222L, G223H, K224N
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
参照: UniProt: P00734
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 175分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 0.2 M lithium sulfate, 30% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU R-AXIS IV / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 21066 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.02 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 2.1 % / Num. unique obs: 21066 / Rsym value: 0.37 / Χ2: 1.048

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ppb

1ppb


解像度: 2.1→30.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 10.858 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22741 1073 5.1 %RANDOM
Rwork0.17808 ---
obs0.1806 19962 96.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.778 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20.03 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→30.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2321 0 45 169 2535
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222437
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3931.9723297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5025288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.79423.274113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.49415423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8071520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211833
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5231.51438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97122316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7643999
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7614.5981
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.151 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 76 -
Rwork0.283 1338 -
obs--87.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.4284-2.864814.45020.9039-5.066930.8649-1.4379-2.00840.35260.36030.2659-0.1617-1.3692-1.33441.1720.52810.14020.0780.6769-0.02940.189410.03410.92819.873
29.5962-2.36482.61366.9298-0.6325.7279-0.0287-0.23740.2881-0.270.040.239-0.3202-0.5074-0.01130.07320.00390.02130.0629-0.00390.123810.61114.1673.582
37.71235.24411.43539.31931.02523.60370.01920.1897-0.1495-0.339-0.00520.27790.1901-0.1243-0.0140.05750.02650.00470.0894-0.00220.06617.457-0.743-2.916
41.0012-0.2477-1.38393.70690.71393.27110.03580.10710.02150.1-0.0276-0.2614-0.00050.3442-0.00820.03440.00710.03740.19840.00520.083824.6165.1365.812
50.73890.12191.50685.0606-0.28013.18370.1690.1297-0.07670.4466-0.0721-0.75110.24360.3685-0.09690.1835-0.0348-0.05350.206-0.01340.162527.8480.64818.597
61.1069-1.63590.06488.6978-2.81661.299-0.1009-0.1690.11740.5285-0.4583-1.8425-0.01030.41020.55920.38560.0255-0.30990.3441-0.02820.678833.3211.00420.494
74.16011.71621.988512.43813.56911.60220.001500.15840.04530.2223-1.2115-0.00040.0895-0.22380.1357-0.01110.00210.2039-0.01810.145631.68414.5466.838
81.29980.15540.33674.5392-0.70841.640.0315-0.3417-0.04990.5541-0.0586-0.20930.06810.00420.02720.167-0.01550.02380.1584-0.00450.041820.0611.17119.901
93.0833-0.2389-0.182.51380.38461.34290.02060.0245-0.2256-0.04040.0653-0.35560.17830.239-0.08590.07390.0255-0.00270.0784-0.01540.074323.134-4.6332.093
105.58371.36932.15183.33161.26549.407-0.02730.1773-0.7948-0.16390.04740.43640.56180.1359-0.02010.202-0.0146-0.01020.04940.00570.271116.767-21.6368.235
113.5990.1181-3.19512.21650.97887.4773-0.07480.0719-0.1182-0.03280.0092-0.0390.1324-0.07230.06570.06660.038-0.01070.02880.00530.129619.635-11.9454.988
121.08260.08030.08071.62170.38091.909-0.0922-0.1348-0.10850.09780.08430.04540.14890.06280.00790.0444-0.00090.02310.04810.00430.040216.159-5.3218.131
139.76410.71191.207821.04426.60719.76420.251-1.01080.44551.2228-0.2977-0.2787-0.2065-0.19420.04660.3236-0.03220.06930.27310.05470.136313.556-1.82127.358
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 3
2X-RAY DIFFRACTION2A4 - 12
3X-RAY DIFFRACTION3A13 - 15
4X-RAY DIFFRACTION4B16 - 35
5X-RAY DIFFRACTION5B36 - 59
6X-RAY DIFFRACTION6B60 - 69
7X-RAY DIFFRACTION7B70 - 78
8X-RAY DIFFRACTION8B79 - 128
9X-RAY DIFFRACTION9B129 - 163
10X-RAY DIFFRACTION10B164 - 175
11X-RAY DIFFRACTION11B176 - 192
12X-RAY DIFFRACTION12B193 - 232
13X-RAY DIFFRACTION13B233 - 244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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