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万見
- PDB-7m1x: Cryo-EM Structure of Nucleosome containing mouse histone variant H2A.Z -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m1x
タイトルCryo-EM Structure of Nucleosome containing mouse histone variant H2A.Z
要素
  • (DNA (136-MER)) x 2
  • Histone H2A.Z
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / chromatin (クロマチン) / nucleosome (ヌクレオソーム) / histone variant / epigenetics (エピジェネティクス) / transcription (転写 (生物学)) / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of DNA recombination at telomere / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Cleavage of the damaged purine / heterochromatin formation => GO:0031507 / Condensation of Prophase Chromosomes / PRC2 methylates histones and DNA / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / multicellular organism development ...Inhibition of DNA recombination at telomere / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Cleavage of the damaged purine / heterochromatin formation => GO:0031507 / Condensation of Prophase Chromosomes / PRC2 methylates histones and DNA / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / multicellular organism development / nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / ヘテロクロマチン / cellular response to estradiol stimulus / ユークロマチン / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / cellular response to insulin stimulus / ヌクレオソーム / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site ...Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / ヒストンH3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A.Z / ヒストンH4
類似検索 - 構成要素
生物種unidentified (未定義)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Tan, D. / Lewis, T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM133611 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1942049 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: Structural basis of chromatin regulation by histone variant H2A.Z.
著者: Tyler S Lewis / Vladyslava Sokolova / Harry Jung / Honkit Ng / Dongyan Tan /
要旨: The importance of histone variant H2A.Z in transcription regulation has been well established, yet its mechanism-of-action remains enigmatic. Conflicting evidence exists in support of both an ...The importance of histone variant H2A.Z in transcription regulation has been well established, yet its mechanism-of-action remains enigmatic. Conflicting evidence exists in support of both an activating and a repressive role of H2A.Z in transcription. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of nucleosomes and chromatin fibers containing H2A.Z and those containing canonical H2A. The structures show that H2A.Z incorporation results in substantial structural changes in both nucleosome and chromatin fiber. While H2A.Z increases the mobility of DNA terminus in nucleosomes, it simultaneously enables nucleosome arrays to form a more regular and condensed chromatin fiber. We also demonstrated that H2A.Z's ability to enhance nucleosomal DNA mobility is largely attributed to its characteristic shorter C-terminus. Our study provides the structural basis for H2A.Z-mediated chromatin regulation, showing that the increase flexibility of the DNA termini in H2A.Z nucleosomes is central to its dual-functions in chromatin regulation and in transcription.
履歴
登録2021年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年11月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23626
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (136-MER)
J: DNA (136-MER)
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A.Z
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A.Z
H: Histone H2B 1.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,67510
ポリマ－199,67510
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, This model was refined in Phenix using a initial model generated from PDB:1F66 and PDB:6FQ5.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (136-MER)


分子量: 45604.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
#2: DNA鎖 DNA (136-MER)


分子量: 45145.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#3: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15507.190 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / プラスミド: pET3C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#4: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#5: タンパク質 Histone H2A.Z / / H2A/z


分子量: 13581.796 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2az1, H2afz, H2az / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S6
#6: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13979.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical core histonesCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Histone H3ヒストンH3COMPLEX#31RECOMBINANT
3Histone H4ヒストンH4COMPLEX#41RECOMBINANT
4Histone variant H2A.ZCOMPLEX#51RECOMBINANT
5Histone H2BヒストンH2BCOMPLEX#61RECOMBINANT
6DNA (136-MER)COMPLEX#11RECOMBINANT
7DNA (136-MER)COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
33Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
34Mus musculus (ハツカネズミ)10090
45Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
56unidentified (未定義)32644
67unidentified (未定義)32644
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
43Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
54Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
65Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
106Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)668369
117Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)668369
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
12.5 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
210 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
32 mMEthylenediaminetetraacetic acidエチレンジアミン四酢酸EDTAエチレンジアミン四酢酸1
45 mM2-mercaptoethanol2-メルカプトエタノールBME1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was mono-disperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K / 詳細: blot for 4.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 92000 X / 倍率（補正後）: 123811 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 1950

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
7RELION3.1.0モデルフィッティング
9RELION3.1.0初期オイラー角割当
10RELION3.1.0最終オイラー角割当
11RELION3.1.0分類
12RELION3.1.0３次元再構成
13PHENIX1.15.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 127778
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42826 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: rmsd
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
11F66

1f66

A1
21F66

1f66

B1
31F66

1f66

C1
41F66

1f66

D1
51F66

1f66

E1
61F66

1f66

F1
71F66

1f66

G1
81F66

1f66

H1
96FQ5

6fq5

I1
106FQ5

6fq5

J1
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00712230
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.75717678
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d24.3386410
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422019
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0221425

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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