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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bwm | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human pathogen Mycoplasma pneumoniae P1 | ||||||||||||||||||||||||
要素 | Adhesin P1 | ||||||||||||||||||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Sialic acid receptor | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 attachment organelle / adhesion of symbiont to microvasculature / cell projection / cell surface / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | Mycoplasma pneumoniae M129 (バクテリア) | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Kawamoto, A. / Kenri, T. / Namba, K. / Miyata, M. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 7件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Immunodominant proteins P1 and P40/P90 from human pathogen Mycoplasma pneumoniae. 著者: David Vizarraga / Akihiro Kawamoto / U Matsumoto / Ramiro Illanes / Rosa Pérez-Luque / Jesús Martín / Rocco Mazzolini / Paula Bierge / Oscar Q Pich / Mateu Espasa / Isabel Sanfeliu / ...著者: David Vizarraga / Akihiro Kawamoto / U Matsumoto / Ramiro Illanes / Rosa Pérez-Luque / Jesús Martín / Rocco Mazzolini / Paula Bierge / Oscar Q Pich / Mateu Espasa / Isabel Sanfeliu / Juliana Esperalba / Miguel Fernández-Huerta / Margot P Scheffer / Jaume Pinyol / Achilleas S Frangakis / Maria Lluch-Senar / Shigetarou Mori / Keigo Shibayama / Tsuyoshi Kenri / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Ignacio Fita / Makoto Miyata / David Aparicio / 要旨: Mycoplasma pneumoniae is a bacterial human pathogen that causes primary atypical pneumonia. M. pneumoniae motility and infectivity are mediated by the immunodominant proteins P1 and P40/P90, which ...Mycoplasma pneumoniae is a bacterial human pathogen that causes primary atypical pneumonia. M. pneumoniae motility and infectivity are mediated by the immunodominant proteins P1 and P40/P90, which form a transmembrane adhesion complex. Here we report the structure of P1, determined by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy, and the X-ray structure of P40/P90. Contrary to what had been suggested, the binding site for sialic acid was found in P40/P90 and not in P1. Genetic and clinical variability concentrates on the N-terminal domain surfaces of P1 and P40/P90. Polyclonal antibodies generated against the mostly conserved C-terminal domain of P1 inhibited adhesion of M. pneumoniae, and serology assays with sera from infected patients were positive when tested against this C-terminal domain. P40/P90 also showed strong reactivity against human infected sera. The architectural elements determined for P1 and P40/P90 open new possibilities in vaccine development against M. pneumoniae infections. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7bwm.cif.gz | 304.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7bwm.ent.gz | 227.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7bwm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7bwm_validation.pdf.gz | 715.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7bwm_full_validation.pdf.gz | 732.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7bwm_validation.xml.gz | 36.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7bwm_validation.cif.gz | 56.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bw/7bwm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bw/7bwm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 30233MC 6rc9C 6rj1C 6tlzC 6tm0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10518 (タイトル: Cryo-EM structure of immunodominant protein P1 from human pathogen Mycoplasma pneumoniae on graphene oxide grid Data size: 8.0 TB Data #1: Unaligned 136-frame movies of human pathogen Mycoplasma pneumoniae P1 [micrographs - multiframe] Data #2: Unaligned 78-frame movies of human pathogen Mycoplasma pneumoniae P1 [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 143778.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Mycoplasma pneumoniae M129 (バクテリア) 株: M129 / 遺伝子: mgpA, MPN_141, MP013 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: P11311 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Nap protein P1 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 170 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Mycoplasma pneumoniae M129 (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 96000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2750 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 78.9 K / 最低温度: 78.9 K |
撮影 | 平均露光時間: 36.33 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 5279 |
電子光学装置 | 球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68014 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6RC9 Accession code: 6RC9 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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