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万見
- PDB-6voa: Cryo-EM structure of the BBSome-ARL6 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6voa
タイトルCryo-EM structure of the BBSome-ARL6 complex
要素
  • (Bardet-Biedl syndrome ...) x 6
  • ADP-ribosylation factor-like protein 6
  • BBS1 domain-containing protein
  • Tetratricopeptide repeat domain 8
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Cilia / Bardet-Biedl Syndrome
機能・相同性
機能・相同性情報


BBSome binding / establishment of anatomical structure orientation / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / multi-ciliated epithelial cell differentiation / receptor localization to non-motile cilium / renal tubule development / BBSome / camera-type eye photoreceptor cell differentiation / smoothened binding / establishment of planar polarity ...BBSome binding / establishment of anatomical structure orientation / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / multi-ciliated epithelial cell differentiation / receptor localization to non-motile cilium / renal tubule development / BBSome / camera-type eye photoreceptor cell differentiation / smoothened binding / establishment of planar polarity / photoreceptor connecting cilium / axonemal microtubule / inner ear receptor cell stereocilium organization / patched binding / olfactory bulb development / membrane coat / non-motile cilium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / protein localization to cilium / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / regulation of stress fiber assembly / non-motile cilium / motile cilium / protein targeting to membrane / centrosome cycle / ciliary membrane / pericentriolar material / fat cell differentiation / axoneme / centriolar satellite / protein polymerization / cilium assembly / intracellular transport / vesicle-mediated transport / ciliary basal body / protein localization to plasma membrane / axon guidance / intracellular protein transport / multicellular organism growth / cilium / phospholipid binding / regulation of protein localization / protein localization / sensory perception of smell / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / neuron projection / GTPase activity / centrosome / GTP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-like protein 6 / Bardet-Biedl syndrome 7 protein / Bardet-Biedl syndrome 2 protein / Ciliary BBSome complex subunit 2, C-terminal domain / Ciliary BBSome complex subunit 2, middle region / Ciliary BBSome complex subunit 2, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 2, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 2, C-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 2, middle region / Bardet-Biedl syndrome 5 protein ...ADP-ribosylation factor-like protein 6 / Bardet-Biedl syndrome 7 protein / Bardet-Biedl syndrome 2 protein / Ciliary BBSome complex subunit 2, C-terminal domain / Ciliary BBSome complex subunit 2, middle region / Ciliary BBSome complex subunit 2, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 2, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 2, C-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 2, middle region / Bardet-Biedl syndrome 5 protein / DM16 repeat / Cilia BBSome complex subunit 10 / Tetratricopeptide repeat protein 8 / Bardet-Biedl syndrome 5 protein/sex-determination protein fem-3 / Bardet-Biedl syndrome 5 protein / Cilia BBSome complex subunit 10 / Repeats in sea squirt COS41.4, worm R01H10.6, fly CG1126 etc. / Parathyroid hormone-responsive B1 / PTHB1, N-terminal domain / PTHB1, C-terminal domain / PTHB1 N-terminus / PTHB1 C-terminus / Bardet-Biedl syndrome 1 protein / Bardet-Biedl syndrome 1, N-terminal / Ciliary BBSome complex subunit 1 / TPR repeat / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Tetratricopeptide repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Small GTP-binding protein domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bardet-Biedl syndrome 5 protein homolog / Bardet-Biedl syndrome 9 / Bardet-Biedl syndrome 1 / Bardet-Biedl syndrome 7 protein homolog / Tetratricopeptide repeat domain 8 / BBSome interacting protein 1 / ADP-ribosylation factor-like protein 6 / Bardet-Biedl syndrome 4 protein homolog / Bardet-Biedl syndrome 2 protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Yang, S. / Walz, T. / Nachury, M.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM089933 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Near-atomic structures of the BBSome reveal the basis for BBSome activation and binding to GPCR cargoes.
著者: Shuang Yang / Kriti Bahl / Hui-Ting Chou / Jonathan Woodsmith / Ulrich Stelzl / Thomas Walz / Maxence V Nachury /
要旨: Dynamic trafficking of G protein-coupled receptors (GPCRs) out of cilia is mediated by the BBSome. In concert with its membrane recruitment factor, the small GTPase ARL6/BBS3, the BBSome ferries ...Dynamic trafficking of G protein-coupled receptors (GPCRs) out of cilia is mediated by the BBSome. In concert with its membrane recruitment factor, the small GTPase ARL6/BBS3, the BBSome ferries GPCRs across the transition zone, a diffusion barrier at the base of cilia. Here, we present the near-atomic structures of the BBSome by itself and in complex with ARL6, and we describe the changes in BBSome conformation induced by ARL6 binding. Modeling the interactions of the BBSome with membranes and the GPCR Smoothened (SMO) reveals that SMO, and likely also other GPCR cargoes, must release their amphipathic helix 8 from the membrane to be recognized by the BBSome.
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21259
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Bardet-Biedl syndrome 18 protein
B: Bardet-Biedl syndrome 2 protein homolog
E: Bardet-Biedl syndrome 4 protein homolog
G: Bardet-Biedl syndrome 5 protein homolog
C: Bardet-Biedl syndrome 7 protein homolog
F: Tetratricopeptide repeat domain 8
I: Bardet-Biedl syndrome 9
A: ADP-ribosylation factor-like protein 6
D: BBS1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)507,5669
ポリマ－507,5669
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Bardet-Biedl syndrome ... , 6種, 6分子 HBEGCI

#1: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 18 protein


分子量: 8070.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: G3N2W1
#2: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 2 protein homolog


分子量: 79911.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q32L13
#3: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 4 protein homolog


分子量: 58289.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q1JQ97
#4: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 5 protein homolog


分子量: 38880.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A6QLF9
#5: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 7 protein homolog


分子量: 80471.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: F1MB52
#7: タンパク質 Bardet-Biedl syndrome 9


分子量: 99230.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: E1BHJ5

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タンパク質 , 3種, 3分子 FAD

#6: タンパク質 Tetratricopeptide repeat domain 8


分子量: 56686.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: F1N4X0
#8: タンパク質 ADP-ribosylation factor-like protein 6


分子量: 21086.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARL6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0IIM2
#9: タンパク質 BBS1 domain-containing protein


分子量: 64939.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: E1BN34

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1BBSome complex with ARL6 boundCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Bardet-Biedl syndrome 18 protein, BBS18, Bardet-Biedl syndrome 2 protein homolog, Bardet-Biedl syndrome 7 protein homolog, BBS1 domain-containing protein, Bardet-Biedl syndrome 4 protein homolog, Tetratricopeptide repeat domain 8, Bardet-Biedl syndrome 5 protein homolog, Bardet-Biedl syndrome 9COMPLEX#1-#7, #91NATURAL
3ADP-ribosylation factor-like protein 6COMPLEX#81RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Bos taurus (ウシ)9913
23Bos taurus (ウシ)9913
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1175.2GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
2151.44GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

画像処理詳細: For final refinement, particles were combined from data of both K2 and K3 detector.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 546186 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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