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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6voa | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the BBSome-ARL6 complex | ||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / Cilia / Bardet-Biedl Syndrome | ||||||
機能・相同性 | ![]() BBSome binding / establishment of anatomical structure orientation / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / multi-ciliated epithelial cell differentiation / receptor localization to non-motile cilium / BBSome / renal tubule development / camera-type eye photoreceptor cell differentiation / smoothened binding / establishment of planar polarity ...BBSome binding / establishment of anatomical structure orientation / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / multi-ciliated epithelial cell differentiation / receptor localization to non-motile cilium / BBSome / renal tubule development / camera-type eye photoreceptor cell differentiation / smoothened binding / establishment of planar polarity / photoreceptor connecting cilium / inner ear receptor cell stereocilium organization / axonemal microtubule / patched binding / olfactory bulb development / membrane coat / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / regulation of stress fiber assembly / non-motile cilium / centrosome cycle / protein targeting to membrane / motile cilium / ciliary membrane / pericentriolar material / fat cell differentiation / axoneme / cilium assembly / protein polymerization / intracellular transport / vesicle-mediated transport / axon guidance / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / multicellular organism growth / phospholipid binding / centriolar satellite / fibrillar center / sensory perception of smell / intracellular protein localization / protein transport / regulation of protein localization / protein-macromolecule adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / neuron projection / ciliary basal body / cilium / GTPase activity / centrosome / GTP binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
![]() | Yang, S. / Walz, T. / Nachury, M.V. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Near-atomic structures of the BBSome reveal the basis for BBSome activation and binding to GPCR cargoes. 著者: Shuang Yang / Kriti Bahl / Hui-Ting Chou / Jonathan Woodsmith / Ulrich Stelzl / Thomas Walz / Maxence V Nachury / ![]() ![]() 要旨: Dynamic trafficking of G protein-coupled receptors (GPCRs) out of cilia is mediated by the BBSome. In concert with its membrane recruitment factor, the small GTPase ARL6/BBS3, the BBSome ferries ...Dynamic trafficking of G protein-coupled receptors (GPCRs) out of cilia is mediated by the BBSome. In concert with its membrane recruitment factor, the small GTPase ARL6/BBS3, the BBSome ferries GPCRs across the transition zone, a diffusion barrier at the base of cilia. Here, we present the near-atomic structures of the BBSome by itself and in complex with ARL6, and we describe the changes in BBSome conformation induced by ARL6 binding. Modeling the interactions of the BBSome with membranes and the GPCR Smoothened (SMO) reveals that SMO, and likely also other GPCR cargoes, must release their amphipathic helix 8 from the membrane to be recognized by the BBSome. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 648 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 496.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Bardet-Biedl syndrome ... , 6種, 6分子 HBEGCI
#1: タンパク質 | 分子量: 8070.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 79911.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 58289.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 38880.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 80471.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 99230.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 3種, 3分子 FAD
#6: タンパク質 | 分子量: 56686.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#8: タンパク質 | 分子量: 21086.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 64939.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | ||||||||||||
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS | ||||||||||||
電子銃 | 電子線源: ![]() | ||||||||||||
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD | ||||||||||||
撮影 |
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解析
画像処理 | 詳細: For final refinement, particles were combined from data of both K2 and K3 detector. |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 546186 / 対称性のタイプ: POINT |