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- PDB-6vet: Human insulin analog: [GluB10,HisA8,ArgA9,TyrB20]-DOI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vet
タイトルHuman insulin analog: [GluB10,HisA8,ArgA9,TyrB20]-DOI
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of cellular amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of gluconeogenesis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / Regulation of insulin secretion / negative regulation of protein catabolic process / endosome lumen / positive regulation of glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / vasodilation / hormone activity / cognition / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Menting, J.G. / Chou, D.H.-C. / Lawrence, M.C. / Xiong, X.
資金援助 オーストラリア, 米国, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1143546 オーストラリア
Other private5-CDA-2018-572-A-N 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: A structurally minimized yet fully active insulin based on cone-snail venom insulin principles.
著者: Xiong, X. / Menting, J.G. / Disotuar, M.M. / Smith, N.A. / Delaine, C.A. / Ghabash, G. / Agrawal, R. / Wang, X. / He, X. / Fisher, S.J. / MacRaild, C.A. / Norton, R.S. / Gajewiak, J. / ...著者: Xiong, X. / Menting, J.G. / Disotuar, M.M. / Smith, N.A. / Delaine, C.A. / Ghabash, G. / Agrawal, R. / Wang, X. / He, X. / Fisher, S.J. / MacRaild, C.A. / Norton, R.S. / Gajewiak, J. / Forbes, B.E. / Smith, B.J. / Safavi-Hemami, H. / Olivera, B. / Lawrence, M.C. / Chou, D.H.
履歴
登録2020年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2366
ポリマ－15,2366
非ポリマー00
水2,144119
1
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,0792
ポリマ－5,0792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area3720 Å2
手法PISA
2
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,0792
ポリマ－5,0792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area3380 Å2
手法PISA
3
E: Insulin A chain
F: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,0792
ポリマ－5,0792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.371, 52.117, 80.499
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2490.857 Da / 分子数: 3 / 変異: T8H, S9R / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 2587.967 Da / 分子数: 3 / 変異: H10E,G20Y / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.02 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Well condition: 0.3 M magnesium formate plus 0.1 M TrisHCl. Protein: The insulin analog was prepared in a mixture that also contained receptor fragments: 5 mg/ml (IR310.T).Fv83-7 in 10mM ...詳細: Well condition: 0.3 M magnesium formate plus 0.1 M TrisHCl. Protein: The insulin analog was prepared in a mixture that also contained receptor fragments: 5 mg/ml (IR310.T).Fv83-7 in 10mM HEPES-NaOH (pH7.5) + 0.02% NaN3 plus three mol equivalents of the IR-A alphaCT peptide 704-719 plus 1.8 mol equivalents of the analog. The analog crystallized in isolation from the receptor fragments and it is not known whether the receptor fragments aided crystallization

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→43.75 Å / Num. obs: 21579 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.149 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.46→1.48 Å / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 4.47 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 1000 / CC1/2: 0.38 / Rpim(I) all: 1.273 / Rrim(I) all: 4.653 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13-2998_1692)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Editted version of 6VER

6ver


解像度: 1.46→43.749 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2376 1999 9.38 %
Rwork0.2014 --
obs0.2049 21302 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→43.749 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1029 0 0 119 1148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061077
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.611463
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.447412
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003187
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.46-1.49610.40881300.40281255X-RAY DIFFRACTION91
1.4961-1.53660.40111370.34111331X-RAY DIFFRACTION99
1.5366-1.58180.31571450.31671384X-RAY DIFFRACTION100
1.5818-1.63290.32591390.29061349X-RAY DIFFRACTION100
1.6329-1.69120.33031420.27391375X-RAY DIFFRACTION100
1.6912-1.75890.26251430.24921370X-RAY DIFFRACTION100
1.7589-1.8390.26851400.22071358X-RAY DIFFRACTION100
1.839-1.93590.28941420.24941375X-RAY DIFFRACTION99
1.9359-2.05720.22881430.21111377X-RAY DIFFRACTION100
2.0572-2.21610.23211420.19351384X-RAY DIFFRACTION100
2.2161-2.43910.22651450.20681394X-RAY DIFFRACTION99
2.4391-2.7920.21341460.18141405X-RAY DIFFRACTION100
2.792-3.51730.25711480.17971437X-RAY DIFFRACTION100
3.5173-43.7490.18821570.16341509X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.35790.28981.58829.18095.99934.40050.1884-0.2202-0.25970.4419-0.15460.01310.67410.22350.00410.273-0.02620.0020.1681-0.00380.19867.332-9.416-5.405
27.40194.87693.21733.48792.37352.19660.0476-0.05940.4119-0.1541-0.1880.9189-0.174-0.35640.22540.2881-0.0575-0.02070.18620.00480.2921-0.2-3.722-10.206
39.54420.27453.39237.81392.51091.99460.20751.1610.0472-1.40320.0377-0.1625-0.69430.151-0.26410.49880.03920.0550.3679-0.00170.283211.749-7.305-13.217
42.8006-2.26524.01963.542-4.5028.20660.06410.290.3014-0.3525-0.1143-0.0172-0.6886-0.1481-0.08790.38330.03150.0340.208-0.00130.22665.8035.162-10.862
59.5555-4.2929-0.89523.44282.12972.1976-0.0976-0.11350.3107-0.0885-0.0707-0.24-0.3571-0.22840.05080.26480.0038-0.01740.14910.00760.1927.28213.804-22.122
68.9155-2.69755.89634.0061-3.94375.50790.30970.2711-0.0876-0.2287-0.1337-0.3445-0.09920.5862-0.20070.22980.01230.02910.1933-0.03160.263815.2337.721-26.157
75.4501-6.2339-6.00187.78857.32587.1727-0.11520.1821-0.2271-0.2612-0.05730.3537-0.1496-0.21810.22960.2321-0.0266-0.02770.1882-0.0140.21912.5178.075-27.195
88.9633-6.2079-5.84984.97074.61314.5016-0.22720.0241-0.38680.18940.06980.05570.35710.2020.03440.22940.02120.00870.15190.00290.210710.18-1.684-23.554
94.1067-1.5217-2.83723.1824-1.04553.6497-0.377-0.2057-0.50730.74640.05711.04951.537-0.26580.33030.4346-0.00530.04850.2858-0.08250.23947.834-11.371-30.478
105.11353.18164.39482.07892.8043.89590.0234-0.2221-0.33990.46660.2462-0.00890.55820.09-0.1060.34020.0542-0.04640.2082-0.01570.226711.263-12.868-34.864
115.7354-4.3099-3.23117.3192.40313.87740.5312-0.8478-0.53460.2556-0.29621.16180.661-0.35650.27260.3544-0.2049-0.01470.33760.08310.34921.099-7.564-37.252
127.7038-6.3051-2.35196.44631.24721.44180.10310.33910.1588-0.198-0.0363-0.4330.05270.41580.04140.30050.0056-0.01510.1753-0.0280.185913.758-7.41-39.748
135.2499-0.58781.47473.1372-4.09837.8539-0.2920.16170.4263-0.3270.20530.2993-0.6011-0.3224-0.0010.30550.021-0.04530.148-0.02490.22485.042.063-37.087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:12 )A1 - 12
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 13:20 )A13 - 20
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 1:7 )B1 - 7
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 8:22 )B8 - 22
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND RESID 1:12 )C1 - 12
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN C AND RESID 13:20 )C13 - 20
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN D AND RESID 1:7 )D1 - 7
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN D AND RESID 8:22 )D8 - 22
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN E AND RESID 1:6 )E1 - 6
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN E AND RESID 7:12 )E7 - 12
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN E AND RESID 13:20 )E13 - 20
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN F AND RESID 1:7 )F1 - 7
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN F AND RESID 8:22 )F8 - 22

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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