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万見
- PDB-6v02: N-terminal 5 domains of CI-MPR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v02
タイトルN-terminal 5 domains of CI-MPR
要素Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Lectin (レクチン) / receptor (受容体) / protein transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / 小胞 / receptor-mediated endocytosis / post-embryonic development / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / liver development / phosphoprotein binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ゴルジ体 / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / 精子形成 / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / ゴルジ体 / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / enzyme binding / 細胞膜 / シグナル伝達 / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / MRH domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / MRH domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Olson, L.J. / Dahms, N.M. / Kim, J.-J.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)RO1DK042667 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Allosteric regulation of lysosomal enzyme recognition by the cation-independent mannose 6-phosphate receptor.
著者: Olson, L.J. / Misra, S.K. / Ishihara, M. / Battaile, K.P. / Grant, O.C. / Sood, A. / Woods, R.J. / Kim, J.P. / Tiemeyer, M. / Ren, G. / Sharp, J.S. / Dahms, N.M.
履歴
登録2019年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4212
ポリマ－81,2001
非ポリマー2211
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.780, 66.220, 124.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / ...M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / Insulin-like growth factor II receptor / IGF-II receptor / M6P/IGF2 receptor / M6P/IGF2R


分子量: 81199.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2R, MPRI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11717
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.48 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM HEPES pH 7.0, 30% Jeffamine ED-2003

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→122.432 Å / Num. obs: 19610 / % possible obs: 91.1 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 62.12 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.46→2.76 Å / 冗長度: 3.9 % / Num. unique obs: 981 / CC1/2: 0.605 / % possible all: 58.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6P8I

6p8i


解像度: 2.46→35.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / SU B: 43.069 / SU ML: 0.406 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.595 / ESU R Free: 0.439 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30778 996 5.1 %RANDOM
Rwork0.24017 ---
obs0.24356 18604 66.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.091 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.41 Å2-0 Å23.71 Å2
2---2.43 Å20 Å2
3---2.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→35.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4482 0 14 74 4570
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0194604
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024113
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2151.8866243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9492.9349565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6645561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56423.942208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.15115754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8441527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025078
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02951
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1684.4572280
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1684.4572279
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1456.6762829
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1456.6762830
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8364.5332324
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.8364.5362325
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.5586.763415
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.13352.6995151
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.11452.6725142
LS精密化 シェル解像度: 2.463→2.527 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.389 66 -
Rfree-1 -
obs--3.06 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.509 Å / Origin y: 0.381 Å / Origin z: 31.384 Å
111213212223313233
T0.2308 Å2-0.044 Å2-0.0839 Å2-0.1345 Å20.0182 Å2--0.0466 Å2
L2.5371 °20.0887 °21.9859 °2-0.9709 °2-0.0305 °2--3.5122 °2
S0.0176 Å °-0.1738 Å °-0.121 Å °0.1443 Å °-0.0199 Å °-0.0268 Å °0.1012 Å °-0.1318 Å °0.0023 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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