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- PDB-3wrd: Crystal Structure of the KIF5C Motor Domain Without Any Nucleotide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wrd
タイトルCrystal Structure of the KIF5C Motor Domain Without Any Nucleotide
要素Kinesin heavy chain isoform 5C
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / motor domain / nucleotide-free / ATPase / nucleotide binding / microtubule / transport protein
機能・相同性
機能・相同性情報


distal axon / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / anterograde axonal protein transport / apolipoprotein receptor binding / intracellular mRNA localization / motor neuron axon guidance / kinesin complex / microtubule motor activity / ciliary rootlet / postsynaptic cytosol ...distal axon / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / anterograde axonal protein transport / apolipoprotein receptor binding / intracellular mRNA localization / motor neuron axon guidance / kinesin complex / microtubule motor activity / ciliary rootlet / postsynaptic cytosol / mRNA transport / axonal growth cone / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / GABA-ergic synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule binding / microtubule / neuron projection / neuronal cell body / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin heavy chain isoform 5C
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Inoue, S. / Nitta, R. / Hirokawa, N.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2015
タイトル: X-ray and Cryo-EM structures reveal mutual conformational changes of Kinesin and GTP-state microtubules upon binding.
著者: Manatsu Morikawa / Hiroaki Yajima / Ryo Nitta / Shigeyuki Inoue / Toshihiko Ogura / Chikara Sato / Nobutaka Hirokawa /
要旨: The molecular motor kinesin moves along microtubules using energy from ATP hydrolysis in an initial step coupled with ADP release. In neurons, kinesin-1/KIF5C preferentially binds to the GTP-state ...The molecular motor kinesin moves along microtubules using energy from ATP hydrolysis in an initial step coupled with ADP release. In neurons, kinesin-1/KIF5C preferentially binds to the GTP-state microtubules over GDP-state microtubules to selectively enter an axon among many processes; however, because the atomic structure of nucleotide-free KIF5C is unavailable, its molecular mechanism remains unresolved. Here, the crystal structure of nucleotide-free KIF5C and the cryo-electron microscopic structure of nucleotide-free KIF5C complexed with the GTP-state microtubule are presented. The structures illustrate mutual conformational changes induced by interaction between the GTP-state microtubule and KIF5C. KIF5C acquires the 'rigor conformation', where mobile switches I and II are stabilized through L11 and the initial portion of the neck-linker, facilitating effective ADP release and the weak-to-strong transition of KIF5C microtubule affinity. Conformational changes to tubulin strengthen the longitudinal contacts of the GTP-state microtubule in a similar manner to GDP-taxol microtubules. These results and functional analyses provide the molecular mechanism of the preferential binding of KIF5C to GTP-state microtubules.
履歴
登録2014年2月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Structure summary
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin heavy chain isoform 5C
B: Kinesin heavy chain isoform 5C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7034
ポリマ－76,5112
非ポリマー1922
水905
1
A: Kinesin heavy chain isoform 5C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3522
ポリマ－38,2561
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kinesin heavy chain isoform 5C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3522
ポリマ－38,2561
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.585, 71.322, 176.163
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Kinesin heavy chain isoform 5C / Kinesin heavy chain neuron-specific 2


分子量: 38255.551 Da / 分子数: 2 / 断片: MOTOR DOMAIN, RESIDUES 1-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kif5c / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28738
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 % / Mosaicity: 0.686 ° / Mosaicity esd: 0.008 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Ammonium sulfate, Sodium citrate, Glycerol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→50 Å / Num. all: 21497 / Num. obs: 21432 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 0.889 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.86-2.916.90.94210150.876100
2.91-2.967.30.83910730.919100
2.96-3.027.30.66710480.903100
3.02-3.087.40.55710570.927100
3.08-3.157.40.41910540.982100
3.15-3.227.40.35310600.986100
3.22-3.37.40.29510460.992100
3.3-3.397.40.21410970.986100
3.39-3.497.40.16410350.956100
3.49-3.67.30.12910720.927100
3.6-3.737.40.10610550.914100
3.73-3.887.30.09410640.887100
3.88-4.067.30.08610630.859100
4.06-4.277.20.07310760.852100
4.27-4.547.10.06610860.87599.8
4.54-4.897.10.06410650.839100
4.89-5.387.20.06411030.79699.7
5.38-6.167.10.06610900.778100
6.16-7.756.90.0611300.766100
7.75-506.10.05511430.73195

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2KIN

2kin


解像度: 2.86→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / WRfactor Rfree: 0.324 / WRfactor Rwork: 0.254 / SU B: 0 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.845 / ESU R Free: 0.433 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2993 1096 5.1 %RANDOM
Rwork0.2373 ---
obs0.2405 21376 99.57 %-
all-21469 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 228.46 Å2 / Biso mean: 102.294 Å2 / Biso min: 45.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.16 Å2-0 Å20 Å2
2--0.94 Å2-0 Å2
3---1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4980 0 10 5 4995
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0195072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6481.9616834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9235628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.69524.649228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.68815942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6911528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2778
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213740
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.0659.9252530
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.02814.853152
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.16610.3872542
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.863-2.9360.436610.3541425149399.531
2.936-3.0150.432810.32114241505100
3.015-3.10.388710.3413751446100
3.1-3.1930.386790.311319139999.929
3.193-3.2950.46720.30912981370100
3.295-3.4070.332790.2751276135699.926
3.407-3.5320.356670.28411971264100
3.532-3.6720.318620.2721180124399.92
3.672-3.8290.279660.23711351201100
3.829-4.0080.271540.2361090114599.913
4.008-4.2160.287570.22710711128100
4.216-4.4590.291430.204984102999.806
4.459-4.750.275550.19192998599.898
4.75-5.1070.252510.20287692899.892
5.107-5.5580.338500.23380285499.766
5.558-6.1550.345410.251752793100
6.155-6.9980.324320.232686718100
6.998-8.320.268270.211591618100
8.32-10.8630.191290.19547551997.11
10.863-200.289180.24634038293.717

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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