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万見
- PDB-6to5: Crystal structure of the oligomerisation domain of the transcript... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6to5
タイトルCrystal structure of the oligomerisation domain of the transcription factor PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1 from Arabidopsis.
要素Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / phosphate starvation / myb domain / coiled-coil domain (コイルドコイル) / inositol pyrophosphate / plant nutrition
機能・相同性
機能・相同性情報


response to arsenite ion / sulfate ion homeostasis / cellular response to high light intensity / cellular response to phosphate starvation / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / 概日リズム / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / MYB-CC type transcription factor, LHEQLE-containing domain / MYB-CC type transfactor, LHEQLE motif / Myb domain, plants / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Hothorn, M.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)818696/INSPIRE スイス
Swiss National Science FoundationCRSII5_170925 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Inositol pyrophosphates promote the interaction of SPX domains with the coiled-coil motif of PHR transcription factors to regulate plant phosphate homeostasis.
著者: Ried, M.K. / Wild, R. / Zhu, J. / Pipercevic, J. / Sturm, K. / Broger, L. / Harmel, R.K. / Abriata, L.A. / Hothorn, L.A. / Fiedler, D. / Hiller, S. / Hothorn, M.
履歴
登録2019年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAAA: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
AAAB: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6563
ポリマ－18,6312
非ポリマー241
水28816
1
AAAA: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
AAAB: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
ヘテロ分子

AAAA: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
AAAB: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3116
ポリマ－37,2634
非ポリマー492
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area10470 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.400, 70.400, 148.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 1 / AtPHR1


分子量: 9315.647 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PHR1, At4g28610, T5F17.60 / プラスミド: pMH-HT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q94CL7
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1 M phosphate citrate pH 4.2, 0.2 M NaCl, 20% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→47.18 Å / Num. obs: 16576 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 20.8 % / Biso Wilson estimate: 48.58 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.38→2.52 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.48 / Num. unique obs: 2262 / CC1/2: 0.69 / Rrim(I) all: 2.21 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IIT

5iit


解像度: 2.38→47.17 Å / SU ML: 0.2965 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.0838
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 826 4.99 %
Rwork0.2144 --
obs0.2153 16560 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 64.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→47.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数940 0 1 16 957
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037947
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59991260
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0314139
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031165
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.8492603
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.530.28731350.27682617X-RAY DIFFRACTION99.24
2.53-2.720.27871380.24682617X-RAY DIFFRACTION99.93
2.72-30.26671350.24122617X-RAY DIFFRACTION100
3-3.430.28391370.22632627X-RAY DIFFRACTION100
3.43-4.320.18521380.19222631X-RAY DIFFRACTION100
4.32-47.170.21621430.20262625X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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