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万見
- PDB-6roz: Structure of the N-SH2 domain of the human tyrosine-protein phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6roz
タイトルStructure of the N-SH2 domain of the human tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 in complex with the phosphorylated immune receptor tyrosine-based switch motif
要素
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
  • immune receptor tyrosine-based switch motif (ITSM)
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Phosphatase (ホスファターゼ) / inhibitory peptide (酵素阻害剤) / signal transducer (シグナル伝達) / Src homology-2 domains / ITSM / immune receptor tyrosine-based switch motif
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of tolerance induction / regulatory T cell apoptotic process / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation ...negative regulation of tolerance induction / regulatory T cell apoptotic process / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals / positive regulation of hormone secretion / cerebellar cortex formation / negative regulation of immune response / B cell apoptotic process / positive regulation of T cell apoptotic process / multicellular organismal reproductive process / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / hormone metabolic process / Interleukin-37 signaling / negative regulation of B cell apoptotic process / negative regulation of chondrocyte differentiation / Signaling by Leptin / MET activates PTPN11 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / Costimulation by the CD28 family / Signal regulatory protein family interactions / peptide hormone receptor binding / triglyceride metabolic process / platelet formation / negative regulation of type I interferon production / megakaryocyte development / organ growth / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / Prolactin receptor signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / phosphoprotein phosphatase activity / inner ear development / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / Bergmann glial cell differentiation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / 液性免疫 / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / RET signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PD-1 signaling / negative regulation of insulin secretion / ephrin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / regulation of immune response / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Regulation of IFNG signaling / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / FRS-mediated FGFR1 signaling / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / protein tyrosine kinase binding / T cell costimulation / FLT3 Signaling / positive regulation of interferon-beta production / hormone-mediated signaling pathway / cell adhesion molecule binding / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of mitotic cell cycle / 軸索誘導 / Downstream signal transduction / protein dephosphorylation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / プロテインチロシンホスファターゼ / DNA damage checkpoint signaling / protein tyrosine phosphatase activity / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling
類似検索 - 分子機能
PD-1 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...PD-1 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Immunoglobulin V-set domain / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / PD-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Krausze, J. / Sikorska, J. / Carlomagno, T.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Molecular mechanism of SHP2 activation by PD-1 stimulation.
著者: Marasco, M. / Berteotti, A. / Weyershaeuser, J. / Thorausch, N. / Sikorska, J. / Krausze, J. / Brandt, H.J. / Kirkpatrick, J. / Rios, P. / Schamel, W.W. / Kohn, M. / Carlomagno, T.
履歴
登録2019年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: immune receptor tyrosine-based switch motif (ITSM)
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
D: immune receptor tyrosine-based switch motif (ITSM)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3354
ポリマ－26,3354
非ポリマー00
水0
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: immune receptor tyrosine-based switch motif (ITSM)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1682
ポリマ－13,1682
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
2
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
D: immune receptor tyrosine-based switch motif (ITSM)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1682
ポリマ－13,1682
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area6190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.035, 30.035, 213.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 3 - 104 / Label seq-ID: 3 - 104

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2CC

NCSアンサンブル: (詳細: A, C)

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 11790.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / プラスミド: pEMT22 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q06124, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質・ペプチド immune receptor tyrosine-based switch motif (ITSM)


分子量: 1377.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q15116*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1 / 詳細: 31.7% (w/v) PEG 3350, 0.1 M HEPES, 0.233 M MgSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月22日 / 詳細: TOROIDAL FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→53.28 Å / Num. obs: 4283 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 61.79 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rpim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.89→3.07 Å / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 1.316 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 713 / CC1/2: 0.764 / Rpim(I) all: 0.552 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0171精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3tkz

3tkz


解像度: 2.89→53.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 67.134 / SU ML: 0.526 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.587 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28462 418 9.9 %RANDOM
Rwork0.23943 ---
obs0.24372 3811 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 70.991 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→53.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1808 0 0 0 1808
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191850
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2521.9692508
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97833850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1275220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.87323.91392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.30515300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2981512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02392
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1253.708892
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1263.709891
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.2365.5611108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.2365.5611109
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.0633.727958
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.0633.727959
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.135.5911401
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined1.04169.8397083
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other1.04169.8347082
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6222 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2C
LS精密化 シェル解像度: 2.89→2.965 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 23 -
Rwork0.381 308 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.9460.1989-1.43034.5686-0.87878.5362-0.4982-0.77720.32250.28280.25310.07330.01980.14310.24510.16290.1605-0.01290.3384-0.02590.021941.19-16.1321.182
210.67925.3609-8.17149.2143-8.917129.6902-0.5070.1964-0.2132-0.12890.6382-0.39880.9155-1.2439-0.13120.18220.1749-0.08380.4059-0.02140.231348.313-23.93417.562
310.6425-0.2924-1.16143.65811.05617.5465-0.36870.79340.149-0.27060.16730.2174-0.0605-0.1360.20140.1673-0.15-0.0310.34910.03460.019733.951-1.083-6.345
44.5435-4.111-1.759212.195811.597633.8459-0.5302-0.2243-0.1544-0.08710.35390.70690.74970.82870.17620.2839-0.1836-0.02530.5081-0.00780.184926.865-9.229-2.937
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 104
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 11
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 104
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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