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- PDB-6pw8: Hydrocarbon-Stapled Paxillin Peptide Bound to the Focal Adhesion ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pw8
タイトルHydrocarbon-Stapled Paxillin Peptide Bound to the Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain of the Focal Adhesion Kinase (FAK)
要素
  • Focal adhesion kinase 1FAK
  • SP3
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / Inhibitor / Stapled Peptide / Tyrosine Kinase (プロテインチロシンキナーゼ) / PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / vinculin binding / neuropilin binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process ...netrin-activated signaling pathway / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / vinculin binding / neuropilin binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of macrophage proliferation / positive regulation of fibroblast migration / DCC mediated attractive signaling / microtubule associated complex / Signal regulatory protein family interactions / growth hormone receptor signaling pathway / regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytoskeleton organization / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / establishment of cell polarity / positive regulation of wound healing / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of GTPase activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of epithelial cell migration / negative regulation of cell-cell adhesion / Apoptotic cleavage of cellular proteins / regulation of cell adhesion mediated by integrin / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / negative regulation of anoikis / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / endothelial cell migration / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Smooth Muscle Contraction / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of protein kinase activity / GAB1 signalosome / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of cell adhesion / stress fiber / heart morphogenesis / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / Integrin signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ciliary basal body / placenta development / protein tyrosine phosphatase activity / molecular function activator activity / 運動性 / integrin-mediated signaling pathway / 軸索誘導 / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of protein phosphorylation / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / beta-catenin binding / cellular response to reactive oxygen species / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / 遊走 / cell-cell junction / integrin binding / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / actin binding / 細胞皮質 / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / 血管新生 / 樹状突起スパイン / Extra-nuclear estrogen signaling / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 細胞骨格 / 細胞接着 / positive regulation of cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / シグナル伝達 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain ...Paxillin / : / : / Paxillin family / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Thifault, D.G. / Fromme, P. / Martin-Garcia, J.M.
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Stapled Peptide Ligand Bound to the Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain of the Focal Adhesion Kinase (FAK)
著者: Thifault, D.G. / Fromme, P. / Martin-Garcia, J.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
履歴
登録2019年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
B: SP3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7804
ポリマ－15,6792
非ポリマー1012
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area7560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.489, 53.094, 53.419
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FAK / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit ...FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 71 / PPP1R71 / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 14018.440 Da / 分子数: 1
断片: focal adhesion targeting domain (UNP residues 749-874)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド SP3


分子量: 1660.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49023*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.02 M zinc chloride, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.02 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月21日 / 詳細: K-B Pair Bimorph Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→47.49 Å / Num. obs: 10290 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 33.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 1.859 / Num. unique obs: 1014 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1K05

1k05


解像度: 1.95→37.66 Å / SU ML: 0.2365 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.0201 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2495 520 5.05 %
Rwork0.2172 9769 -
obs0.219 10289 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→37.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1095 0 2 92 1189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01011106
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12351494
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.7508433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.150.31121430.23152375X-RAY DIFFRACTION99.6
2.15-2.460.30671110.21312418X-RAY DIFFRACTION99.72
2.46-3.10.2931270.23772434X-RAY DIFFRACTION99.84
3.1-37.660.21881390.20752542X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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