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- PDB-3r2e: Dihydroneopterin aldolase/dihydroneopterin triphosphate 2'-epimer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r2e
タイトルDihydroneopterin aldolase/dihydroneopterin triphosphate 2'-epimerase from Yersinia pestis.
要素Dihydroneopterin aldolase
キーワードLYASE / structural genomics / IDP90567 / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / bifunctional / dihydroneopterin aldolase / dihydroneopterin triphosphate 2'-epimerase
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroneopterin aldolase / dihydroneopterin aldolase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase/epimerase domain / Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 / GTP cyclohydrolase I, C-terminal domain/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7,8-dihydroneopterin aldolase / 7,8-dihydroneopterin aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Maltseva, N. / Makowska-Grzyska, M. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Dihydroneopterin aldolase/dihydroneopterin triphosphate 2'-epimerase from Yersinia pestis
著者: Osipiuk, J. / Maltseva, N. / Makowska-Grzyska, M. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2011年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroneopterin aldolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1491
ポリマ－16,1491
非ポリマー00
水19811
1
A: Dihydroneopterin aldolase
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1938
ポリマ－129,1938
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area17530 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area40290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.716, 71.716, 107.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Dihydroneopterin aldolase


分子量: 16149.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 株: CO-92 / 遺伝子: folB, YPO0648 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0WJ22, UniProt: A0A5P8YJX5*PLUS, dihydroneopterin aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.59 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M calcium chloride, 0.1 M Bis-tris buffer, 45% MPD, 10 mM guanine, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月24日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→31 Å / Num. all: 7990 / Num. obs: 7990 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 57.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.595 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.15-2.195.80.8552.053951.183100
2.19-2.236.20.7033871.192100
2.23-2.2770.8273921.208100
2.27-2.3270.6924051.311100
2.32-2.377.20.5793721.375100
2.37-2.4270.5664031.279100
2.42-2.4870.4653881.407100
2.48-2.557.10.3673971.359100
2.55-2.6270.3083901.51100
2.62-2.7170.2273911.511100
2.71-2.817.10.1884011.549100
2.81-2.9270.1713921.624100
2.92-3.0570.1213971.90299.7
3.05-3.216.90.0894041.835100
3.21-3.416.90.0684012.01399.8
3.41-3.686.90.0554032.05499.8
3.68-4.056.80.0444081.997100
4.05-4.636.70.0374142.01998.6
4.63-5.836.70.0324071.6699
5.83-505.90.0324431.79495.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O90

2o90


解像度: 2.15→31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 16.998 / SU ML: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2553 368 4.6 %RANDOM
Rwork0.2153 ---
all0.2171 7960 --
obs0.2171 7960 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 157.66 Å2 / Biso mean: 67.9161 Å2 / Biso min: 33.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数922 0 0 11 933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.022943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.9371279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8815118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.24824.89447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.88915167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.711157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02711
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9271.5582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7232942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6483361
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4454.5336
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.201 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 27 -
Rwork0.298 540 -
all-567 -
obs-567 98.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.6459-2.6312-7.51486.96144.069211.2237-0.0337-0.80360.31040.19950.2334-0.418-0.17690.6606-0.19960.4312-0.0477-0.1380.4247-0.04430.339711.507413.102912.9308
26.749-1.3949-2.09745.90030.53686.91680.0649-0.55560.7890.4735-0.0484-0.5696-0.5480.5993-0.01640.2696-0.0984-0.11520.2822-0.20430.34316.654716.813115.0975
33.4716-1.9178-0.222214.10557.88516.1364-0.3046-0.61170.30550.00360.0914-0.0198-0.11710.35830.21330.2652-0.0262-0.14110.3899-0.03270.264212.85016.856116.5528
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2A48 - 85
3X-RAY DIFFRACTION3A86 - 116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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