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- PDB-6og4: plasminogen binding group A streptococcal M protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6og4
タイトルplasminogen binding group A streptococcal M protein
要素
  • Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM
  • Plasminogenプラスミン
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / PAM / plasminogen (プラスミン) / invasion / fibrinolysis / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis ...プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of cell-substrate adhesion / myoblast differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / plasminogen activation / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / 凝固・線溶系 / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / endopeptidase activity / protease binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / 細胞膜 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Streptococcal M proteins C repeat profile. / Streptococcal M proteins D repeats region profile. / Plasminogen ligand, VEK-30 / Plasminogen (Pg) ligand in fibrinolytic pathway / Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain ...Streptococcal M proteins C repeat profile. / Streptococcal M proteins D repeats region profile. / Plasminogen ligand, VEK-30 / Plasminogen (Pg) ligand in fibrinolytic pathway / Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / YSIRK Gram-positive signal peptide / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プラスミン / Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Law, R.H.P. / Quek, A.J. / Whisstock, J.C. / Caradoc-Davies, T.T.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1127593 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2019
タイトル: Structure and Function Characterization of the a1a2 Motifs of Streptococcus pyogenes M Protein in Human Plasminogen Binding.
著者: Quek, A.J.H. / Mazzitelli, B.A. / Wu, G. / Leung, E.W.W. / Caradoc-Davies, T.T. / Lloyd, G.J. / Jeevarajah, D. / Conroy, P.J. / Sanderson-Smith, M. / Yuan, Y. / Ayinuola, Y.A. / Castellino, F. ...著者: Quek, A.J.H. / Mazzitelli, B.A. / Wu, G. / Leung, E.W.W. / Caradoc-Davies, T.T. / Lloyd, G.J. / Jeevarajah, D. / Conroy, P.J. / Sanderson-Smith, M. / Yuan, Y. / Ayinuola, Y.A. / Castellino, F.J. / Whisstock, J.C. / Law, R.H.P.
履歴
登録2019年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen
B: Plasminogen
C: Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2665
ポリマ-29,0733
非ポリマー1922
2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Shift in elution volumes relative to individual plasminogen KR2 and PAM VEK75, light scattering, Increase in molecular weight indicating that 2 plasminogen KR2 are bound to one PAM VEK75
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.599, 52.599, 198.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUHISHIS(chain 'A' and (resid 164 through 169 or resid 171...AA164 - 1686 - 10
12GLYGLYCYSCYS(chain 'A' and (resid 164 through 169 or resid 171...AA171 - 24313 - 85
23GLUGLUHISHIS(chain 'B' and (resid 164 through 169 or resid 171 through 243))BB164 - 1686 - 10
24GLYGLYCYSCYS(chain 'B' and (resid 164 through 169 or resid 171 through 243))BB171 - 24313 - 85

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen / プラスミン


分子量: 10017.235 Da / 分子数: 2 / 断片: Kringle 2 domain (UNP residues 183-264) / 変異: C169A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLG / プラスミド: pSecTag2 A / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): embryonic kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00747, プラスミン
#2: タンパク質 Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM / Plasminogen-binding Group A Streptococcal M protein VEK75


分子量: 9038.926 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 76-150 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: pam, emm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49054
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.84 % / 解説: cubic
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0, 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.699→46.46 Å / Num. obs: 31726 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 26.82 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.026 / Rrim(I) all: 0.0365 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.699→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.236 / Num. unique obs: 3048 / CC1/2: 0.853 / Rrim(I) all: 0.334

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4DUR
解像度: 1.7→46.46 Å / SU ML: 0.1721 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.351
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2203 1617 5.1 %Random
Rwork0.2029 ---
obs0.2038 31725 99.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1595 0 10 128 1733
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00591659
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8592244
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.86131031
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.750.28871230.23642397X-RAY DIFFRACTION98.09
1.75-1.810.28261170.21572473X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.870.24941310.21312471X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.940.23061240.20562466X-RAY DIFFRACTION100
1.94-2.030.21161280.19672487X-RAY DIFFRACTION99.96
2.03-2.140.22271280.19242479X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.270.20881500.19332469X-RAY DIFFRACTION99.66
2.27-2.450.21511370.2062499X-RAY DIFFRACTION99.89
2.45-2.70.24271480.21242494X-RAY DIFFRACTION99.81
2.7-3.090.22131350.2182560X-RAY DIFFRACTION99.81
3.09-3.890.2161320.19682575X-RAY DIFFRACTION99.78
3.89-46.480.20871640.19692738X-RAY DIFFRACTION99.35
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.34118483407 Å / Origin y: 11.8579077148 Å / Origin z: 99.4405517233 Å
111213212223313233
T0.167159916915 Å20.0205128933025 Å2-0.0322519779658 Å2-0.162333747211 Å2-0.0070139384231 Å2--0.224808251646 Å2
L1.37047836494 °20.581675419995 °2-1.49315734165 °2-1.02820542971 °2-0.639758381913 °2--2.59797625889 °2
S0.0310213572373 Å °0.0536563858023 Å °0.150865545403 Å °-0.16254924304 Å °0.0616111414596 Å °0.161133509668 Å °-0.0318921096334 Å °-0.229807318236 Å °-0.0938601411852 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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