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- PDB-6n5w: Crystal structure of the Ca2+/CaM complex with independent peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n5w
タイトルCrystal structure of the Ca2+/CaM complex with independent peptides of Kv7.4 (KCNQ4) A & B domains
要素
  • (Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4) x 2
  • Calmodulin-1カルモジュリン
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / ion channel (イオンチャネル) / calmodulin (カルモジュリン) / KCNQ4 peptides / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Voltage gated Potassium channels / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...Voltage gated Potassium channels / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / inner ear morphogenesis / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / potassium channel activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / 長期増強 / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / eNOS activation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / positive regulation of protein autophosphorylation / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / basal plasma membrane / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / sensory perception of sound / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / potassium ion transport / Stimuli-sensing channels / 紡錘体 / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / RAS processing / calcium-dependent protein binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / Ion transport domain / Ion transport protein ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Taylor, A.B. / Archer, C.R. / Shapiro, M.S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS043394 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS094461 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)T32 HL007446 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: A mutually induced conformational fit underlies Ca2+-directed interactions between calmodulin and the proximal C terminus of KCNQ4 K+channels.
著者: Archer, C.R. / Enslow, B.T. / Taylor, A.B. / De la Rosa, V. / Bhattacharya, A. / Shapiro, M.S.
履歴
登録2018年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
B: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2165
ポリマ－23,1363
非ポリマー802
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area10080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.510, 130.570, 36.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4 / KQT-like 4 / Potassium channel subunit alpha KvLQT4 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.4


分子量: 3217.747 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56696
#2: タンパク質・ペプチド Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4 / KQT-like 4 / Potassium channel subunit alpha KvLQT4 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.4


分子量: 3065.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56696
#3: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pETGQ.HCaM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.3 M sodium citrate, 0.1 M HEPES pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→43.52 Å / Num. obs: 11851 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 45.6 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 7.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1702 / CC1/2: 0.535 / Rpim(I) all: 0.404 / Rsym value: 1.073 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UMO

4umo


解像度: 2.15→41.278 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2739 1179 9.98 %
Rwork0.2325 --
obs0.2367 11810 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 59.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→41.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1497 0 2 23 1522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011514
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1272032
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.281581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077227
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005269
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.24790.39211180.34251326X-RAY DIFFRACTION100
2.2479-2.36640.34331770.31811259X-RAY DIFFRACTION100
2.3664-2.51460.29851180.2991319X-RAY DIFFRACTION100
2.5146-2.70870.35131770.27961284X-RAY DIFFRACTION100
2.7087-2.98120.34111180.2711360X-RAY DIFFRACTION100
2.9812-3.41240.32741770.26121281X-RAY DIFFRACTION100
3.4124-4.29860.26941180.19431386X-RAY DIFFRACTION100
4.2986-41.28610.20351760.19651416X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.01060.8776-0.43191.3045-0.48320.4599-0.26580.0964-0.1637-0.39480.6325-0.0231-0.3436-0.56460.13660.50730.1133-0.01370.3210.09960.2434-18.605120.8231-5.8396
20.2397-0.1532-0.20430.15020.22420.33990.10140.05030.00950.5764-0.3538-0.4282-0.1181-0.054200.3744-0.03520.01230.37470.02930.305-14.042310.4558-9.6824
31.7814-0.1787-0.57661.02010.40420.7380.06310.2590.0710.1034-0.0651-0.2743-0.08820.003-00.2917-0.02690.03840.34910.05950.3907-9.14946.1267-15.8142
41.6641-0.2153-0.57710.58470.92964.57170.4137-0.18140.14460.2120.27250.1581-1.3472-0.25062.06270.66730.13210.16250.4170.23920.5055-19.698525.87061.7816
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 338 through 356 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 525 through 549 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 4 through 78 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 79 through 147 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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