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- PDB-4umo: Crystal Structure of the Kv7.1 proximal C-terminal Domain in Comp... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4umo | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Kv7.1 proximal C-terminal Domain in Complex with Calmodulin | ||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / LONG QT SYNDROME | ||||||
Function / homology | ![]() gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential ...gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / iodide transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Phase 2 - plateau phase / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / potassium ion export across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / atrial cardiac muscle cell action potential / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / auditory receptor cell development / regulation of membrane repolarization / protein phosphatase 1 binding / : / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Voltage gated Potassium channels / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / non-motile cilium assembly / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / delayed rectifier potassium channel activity / outward rectifier potassium channel activity / CaM pathway / intestinal absorption / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / monoatomic ion channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / ciliary base / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / regulation of heart contraction / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / inner ear morphogenesis / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of heart rate / response to corticosterone / cochlea development / renal absorption / adrenergic receptor signaling pathway / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein kinase A regulatory subunit binding / voltage-gated potassium channel activity / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / potassium ion import across plasma membrane / protein kinase A catalytic subunit binding / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / social behavior / inner ear development / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sachyani, D. / Hirsch, J.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis of a Kv7.1 Potassium Channel Gating Module: Studies of the Intracellular C-Terminal Domain in Complex with Calmodulin Authors: Sachyani, D. / Dvir, M. / Strulovich, R. / Tria, G. / Tobelaim, W. / Peretz, A. / Pongs, O. / Svergun, D. / Attali, B. / Hirsch, J.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 198.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 160 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 457.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 461.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 17.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 23.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 13438.191 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: PROXIMAL C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 352-396,502-539 Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 16852.545 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 10 molecules ![](data/chem/img/K.gif)
![](data/chem/img/SCN.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SCN.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-K / #4: Chemical | ChemComp-SCN / | #5: Chemical | ChemComp-CA / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.06 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 277 K Details: 0.3 M POTASSIUM THIOCYANATE, 0.1 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH=5.6, 1 MM EGTA AT 4 DEGREES CELSIUS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.974 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→50 Å / Num. obs: 15107 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 40.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: NONE Resolution: 3→49.675 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.47 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→49.675 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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