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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mux | |||||||||
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タイトル | The structure of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with one PA28 activator | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() proteasome activator complex / positive regulation of endopeptidase activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endopeptidase activator activity / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / proteasome core complex / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Metcalfe, R.D. / Xie, S.C. / Hanssen, E. / Gillett, D.L. / Leis, A.P. / Tilley, L. / Griffin, M.D.W. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of the PA28-20S proteasome complex from Plasmodium falciparum and implications for proteostasis. 著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / ...著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / Christopher Tsu / Lawrence R Dick / Michael D W Griffin / Leann Tilley / ![]() ![]() 要旨: The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its ...The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its role in vivo remains unclear. Here, we show that genetic deletion of the PA28 regulator from Plasmodium falciparum (Pf) renders malaria parasites more sensitive to the antimalarial drug dihydroartemisinin, indicating that PA28 may play a role in protection against proteotoxic stress. The crystal structure of PfPA28 reveals a bell-shaped molecule with an inner pore that has a strong segregation of charges. Small-angle X-ray scattering shows that disordered loops, which are not resolved in the crystal structure, extend from the PfPA28 heptamer and surround the pore. Using single particle cryo-electron microscopy, we solved the structure of Pf20S in complex with one and two regulatory PfPA28 caps at resolutions of 3.9 and 3.8 Å, respectively. PfPA28 binds Pf20S asymmetrically, strongly engaging subunits on only one side of the core. PfPA28 undergoes rigid body motions relative to Pf20S. Molecular dynamics simulations support conformational flexibility and a leaky interface. We propose lateral transfer of short peptides through the dynamic interface as a mechanism facilitating the release of proteasome degradation products. | |||||||||
構造検証レポート | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmcif形式 | ![]() ![]() ![]() |
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PDB形式 | ![]() ![]() |
PDBML Plus | ![]() |
その他 | ![]() |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-20S proteasome alpha- ... , 7種, 14分子 AOBPCQDRESFTGU
#1: タンパク質 | 分子量: 29531.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IAR3, ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 26556.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: C6KST3, ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 27977.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IDG3, ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 27263.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IDG2, ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 28417.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IBI3, ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 28871.697 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IK90, ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 29324.295 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: O77396, ![]() |
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-20S proteasome beta- ... , 7種, 14分子 HVIWJXKYLZMaNb
#8: タンパク質 | 分子量: 29143.936 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8I0U7, ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 25104.885 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8I6T3, ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 24533.131 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8I261, ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 22889.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IKC9, ![]() #12: タンパク質 | 分子量: 23620.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IJT1, ![]() #13: タンパク質 | 分子量: 27301.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: C0H4E8, ![]() #14: タンパク質 | 分子量: 30909.893 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q7K6A9, ![]() |
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-タンパク質 , 1種, 7分子 cdefghi
#15: タンパク質 | 分子量: 33178.773 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_0907700 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: unspecified | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K / 詳細: wait time 0sec blot time 2sec blot force -1 |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 冷却剤: NITROGEN / モデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均照射時間: 10 sec. / 電子線照射量: 32 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5200 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称![]() |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Images were gain corrected | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正![]() | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 212749 詳細: Relion autopick from 5 class averages resulting from 200o0 particle picked manually | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57337 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 82.68 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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