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万見
- PDB-6mue: Voltage-gated sodium channel NaV1.4 IQ domain in complex with Ca2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mue
タイトルVoltage-gated sodium channel NaV1.4 IQ domain in complex with Ca2+/Calmodulin
要素
  • Calmodulin-1カルモジュリン
  • Sodium channel protein type 4 subunit alphaナトリウムチャネル
キーワードCalcium Binding/Transport protein / voltage-gated ion channel (電位依存性イオンチャネル) / transport protein (運搬体タンパク質) / IQ domain / Calcium Binding-Transport protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle contraction by action potential / choline transport / membrane depolarization during action potential / voltage-gated monoatomic ion channel activity / voltage-gated sodium channel complex / voltage-gated sodium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...regulation of skeletal muscle contraction by action potential / choline transport / membrane depolarization during action potential / voltage-gated monoatomic ion channel activity / voltage-gated sodium channel complex / voltage-gated sodium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / sodium ion transport / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / neuronal action potential / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / monoatomic cation transport / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / potassium ion transport / Stimuli-sensing channels / 紡錘体 / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / RAS processing / calcium-dependent protein binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants
類似検索 - 分子機能
Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair ...Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Sodium channel protein type 4 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gardill, B.R. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-119404 カナダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Crystal structures of Ca2+-calmodulin bound to NaVC-terminal regions suggest role for EF-hand domain in binding and inactivation.
著者: Gardill, B.R. / Rivera-Acevedo, R.E. / Tung, C.C. / Van Petegem, F.
履歴
登録2018年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Sodium channel protein type 4 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7426
ポリマ－20,5822
非ポリマー1604
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area9970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.580, 24.433, 60.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.630, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 17047.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Sodium channel protein type 4 subunit alpha / ナトリウムチャネル / Mu-1 / SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV ...Mu-1 / SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.4


分子量: 3534.192 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P15390
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.0 and 55 % (v/v) isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月6日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 14964 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.81 % / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 9.66
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 3.37 % / Mean I/σ(I) obs: 1.68 / Num. unique obs: 2235 / Rrim(I) all: 0.744 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSOctober 15, 2015データ削減
XDSOctober 15, 2015データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4djc

4djc


解像度: 1.9→33.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 4.865 / SU ML: 0.137 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.165
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 647 5 %RANDOM
Rwork0.2136 ---
obs0.2159 12292 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 87.23 Å2 / Biso mean: 36.906 Å2 / Biso min: 19.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.77 Å20 Å20.77 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→33.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1204 0 4 45 1253
Biso mean--30.49 38.51 -
残基数----154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0141286
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.241.6641738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9721.6512624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5645166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.26923.67179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.94215234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.256159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02230
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 46 -
Rwork0.329 879 -
all-925 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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