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万見
- PDB-6mud: Voltage-gated sodium channel NaV1.5 C-terminal domain in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mud
タイトルVoltage-gated sodium channel NaV1.5 C-terminal domain in complex with Ca2+/Calmodulin
要素
  • Calmodulin-1
  • Sodium channel protein type 5 subunit alpha
キーワードCALCIUM BINDING/TRANSPORT PROTEIN / voltage-gated ion channel / transport protein / EF-hand domain / CALCIUM BINDING-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / bundle of His cell action potential / AV node cell action potential / SA node cell action potential / AV node cell to bundle of His cell communication / membrane depolarization during SA node cell action potential / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity ...voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / bundle of His cell action potential / AV node cell action potential / SA node cell action potential / AV node cell to bundle of His cell communication / membrane depolarization during SA node cell action potential / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / cardiac ventricle development / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / voltage-gated sodium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / brainstem development / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / cardiac conduction system development / telencephalon development / regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during action potential / positive regulation of sodium ion transport / ventricular cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / voltage-gated sodium channel complex / regulation of cardiac muscle cell contraction / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Interaction between L1 and Ankyrins / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / ankyrin binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / voltage-gated sodium channel activity / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / sodium ion transport / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / fibroblast growth factor binding / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / odontogenesis of dentin-containing tooth / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / membrane depolarization / DARPP-32 events / intercalated disc / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / lateral plasma membrane / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling
類似検索 - 分子機能
Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / SCN5A-like, C-terminal IQ motif / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Voltage-dependent channel domain superfamily ...Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / SCN5A-like, C-terminal IQ motif / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-2 / Sodium channel protein type 5 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Gardill, B.R. / Tung, C.C. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-119404 カナダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Crystal structures of Ca2+-calmodulin bound to NaVC-terminal regions suggest role for EF-hand domain in binding and inactivation.
著者: Gardill, B.R. / Rivera-Acevedo, R.E. / Tung, C.C. / Van Petegem, F.
履歴
登録2018年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2716
ポリマ－33,1102
非ポリマー1604
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area17250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.579, 84.032, 140.684
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23, UniProt: P0DP24*PLUS
#2: タンパク質 Sodium channel protein type 5 subunit alpha / HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit ...HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.5


分子量: 16257.655 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14524
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 5-15 % (w/v) PEG 4000, 0.1 M Tris, pH 9.5, 0.1 M MgCl2, and 5 % (v/v) isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月17日 / 詳細: K-B pair of bimorph mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→35 Å / Num. obs: 10476 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 3.25 % / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 9.51
反射 シェル解像度: 2.69→2.85 Å / 冗長度: 2.39 % / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / Num. unique obs: 1471 / Rrim(I) all: 0.494 / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSNovember 11, 2013データ削減
XDSNovember 11, 2013データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.69→34.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 35.519 / SU ML: 0.334 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.849 / ESU R Free: 0.354
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 459 4.4 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.2147 10016 93.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 138.14 Å2 / Biso mean: 71.222 Å2 / Biso min: 38.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.54 Å2-0 Å20 Å2
2---3.79 Å2-0 Å2
3---6.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.69→34.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2203 0 4 15 2222
Biso mean--61.12 50.62 -
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0142246
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171990
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0551.663017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8131.6414684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0895274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.88223.478138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.35315423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7581516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02397
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.759 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 10 -
Rwork0.43 601 -
all-611 -
obs--75.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4134-1.01492.00292.2341-0.96142.0475-0.2388-0.14590.29820.15580.0043-0.2223-0.0195-0.09920.23460.1355-0.00710.0030.0081-0.03160.4552-6.932-6.521-37.752
22.7013-2.6209-1.72834.63511.02592.3536-0.0102-0.37990.25430.51140.2829-0.3079-0.05560.0434-0.27270.1982-0.0737-0.03650.2013-0.06050.4069-30.55211.441-24.863
30.44551.26570.0777.7752-3.8724.4793-0.37570.32230.1221-0.98040.31940.1037-0.0260.3950.05630.6273-0.22050.03820.56370.14880.5132-32.82622.42-61.364
44.74632.5132-0.68177.16842.54683.4803-0.25130.25430.0197-0.49690.1744-0.46920.09440.62710.07690.2280.00650.09630.250.07110.4305-30.32316.905-51.248
50.44970.6882-0.41299.3894-0.14941.0706-0.18910.17220.0183-0.29020.1722-0.07730.0435-0.17160.01690.2245-0.0134-0.00070.24170.0250.2925-38.93118.067-50.085
60.04330.36620.4449.6717-0.47847.9802-0.0578-0.00530.0562-0.4013-0.02420.4986-0.7038-0.10970.0820.1710.1054-0.08840.3169-0.02880.4344-46.0728.099-56.039
71.62920.69973.64476.4448-0.2788.707-0.07930.0913-0.00010.01960.20110.4038-0.1960.1659-0.12180.0977-0.08170.05160.2830.0130.3651-45.6538.156-49.658
81.3336-2.02433.89483.9651-5.780611.57920.08070.08390.1023-0.0561-0.1919-0.23070.40260.19230.11120.2249-0.0373-0.03470.1178-0.03020.3789-31.5215.311-25.964
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 64
2X-RAY DIFFRACTION2A65 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3B1785 - 1801
4X-RAY DIFFRACTION4B1802 - 1837
5X-RAY DIFFRACTION5B1838 - 1862
6X-RAY DIFFRACTION6B1863 - 1878
7X-RAY DIFFRACTION7B1887 - 1894
8X-RAY DIFFRACTION8B1895 - 1920

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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