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- PDB-6k0x: Structure of N6AMT1-TRMT112 Complex with SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k0x
タイトルStructure of N6AMT1-TRMT112 Complex with SAM
要素
  • Methyltransferase N6AMT1
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
キーワードGENE REGULATION / Methylase / Complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Methylation / protein methyltransferase activity / tRNA methylation / positive regulation of rRNA processing / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of gene expression, epigenetic / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of cell growth / methylation / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic/archaeal PrmC-related / : / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / Methyltransferase N6AMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Guo, Q. / Liao, S. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of HEMK2-TRM112 Complex with SAM
著者: Guo, Q. / Liao, S. / Xu, C.
履歴
登録2019年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase N6AMT1
B: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6623
ポリマ-37,2642
非ポリマー3981
2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.607, 109.607, 130.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-247-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase N6AMT1


分子量: 23048.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N6AMT1
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
#2: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein


分子量: 14215.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q9UI30
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M ammonium acetate 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate PH 5.6 30% Polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 24031 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 36.3 % / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / Num. unique obs: 2346

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q87,4QTU
解像度: 2.2→34.05 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2135 1264 5.26 %
Rwork0.1744 --
obs0.1764 24031 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2405 0 27 117 2549
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9173426
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6591538
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055404
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006444
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2001-2.28810.24281250.19882481X-RAY DIFFRACTION99
2.2881-2.39220.31251410.19452462X-RAY DIFFRACTION100
2.3922-2.51830.24531370.19852484X-RAY DIFFRACTION100
2.5183-2.6760.26641270.20542509X-RAY DIFFRACTION100
2.676-2.88260.23471420.20062504X-RAY DIFFRACTION100
2.8826-3.17250.23981470.19062496X-RAY DIFFRACTION100
3.1725-3.63110.1731400.1572549X-RAY DIFFRACTION100
3.6311-4.5730.17331460.13482577X-RAY DIFFRACTION100
4.573-34.05440.20631590.182705X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.39060.57820.81127.85770.5263.21950.0252-0.2991-0.3313-0.03890.0349-0.18160.33090.2697-0.030.2460.08940.0280.37620.03430.236622.814236.572875.3374
23.9659-0.8943-0.752.53320.67962.6027-0.0621-0.04430.05430.11140.0431-0.090.05690.12430.02140.1590.03810.00020.19110.01430.193112.403244.518878.4415
36.8691-0.1777-2.44832.66140.37823.1492-0.535-0.0331-1.19780.25370.35990.44481.0023-0.6690.19170.73130.05630.06450.8141-0.07940.65189.58527.364865.9344
43.8842-1.2668-0.8422.9181-0.04973.16090.10920.43320.0396-0.3021-0.1826-0.19030.1091-0.04790.08040.24660.05560.04990.29520.02890.224418.315940.893661.9016
53.07060.3387-0.02515.07841.03743.65620.03260.4034-0.0001-0.6171-0.02770.232-0.3121-0.1544-0.01110.18630.02390.00510.16530.00090.184-3.734350.721175.4032
62.7835-0.18220.28495.7984-2.26979.79650.1176-0.371-0.44460.3540.07010.3276-0.0002-0.6898-0.13890.1936-0.04670.02330.16880.010.2102-4.215646.984991.614
75.6648-1.56373.81953.9312-0.91328.3611-0.15560.1601-0.1202-0.11440.1328-0.4686-0.70111.091-0.02740.2978-0.12580.00430.35130.02060.295612.207759.202485.9202
88.01861.3771-4.73482.7399-5.02699.91410.1843-0.04270.65890.29950.09040.7654-0.5181-0.7312-0.32680.3080.0344-0.01790.2648-0.04520.3579-4.209159.342584.1651
93.6173-1.19611.391441.14943.1001-0.01660.07030.44960.2840.33230.7532-0.6420.2842-0.29610.5665-0.05230.00650.2156-0.05170.2774-1.482264.564789.833
106.28841.95720.92885.76010.26533.66960.1038-0.33640.14550.9279-0.3043-0.8515-0.87440.7330.13040.4662-0.1086-0.07250.26150.01330.22778.334664.068390.159
115.890.7124.07073.8391.39187.08360.17340.0492-0.2182-0.0372-0.070.0812-0.0317-0.245-0.15290.13530.00980.03740.19520.0170.2139-6.480645.697882.4477
124.4081.52054.22385.58021.63214.40310.4070.571-0.9332-0.51180.09080.26490.99090.1032-0.3720.28440.0256-0.02640.3261-0.07650.2785-3.454238.637176.3248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 20 through 43 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 44 through 122 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 123 through 149 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 150 through 214 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 23 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 24 through 32 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 33 through 48 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 49 through 60 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 61 through 73 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 74 through 89 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 90 through 109 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 110 through 123 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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