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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6k0x | ||||||
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タイトル | Structure of N6AMT1-TRMT112 Complex with SAM | ||||||
要素 |
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キーワード | GENE REGULATION / Methylase / Complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...histone H4K12 methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / protein-glutamine N-methyltransferase activity / arsonoacetate metabolic process / : / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Methylation / protein methyltransferase activity / tRNA methylation / positive regulation of rRNA processing / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of gene expression, epigenetic / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of cell growth / methylation / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Guo, Q. / Liao, S. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structure of HEMK2-TRM112 Complex with SAM 著者: Guo, Q. / Liao, S. / Xu, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6k0x.cif.gz | 142.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6k0x.ent.gz | 110.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6k0x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6k0x_validation.pdf.gz | 738.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6k0x_full_validation.pdf.gz | 740.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6k0x_validation.xml.gz | 14.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6k0x_validation.cif.gz | 20.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k0/6k0x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k0/6k0x | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23048.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N6AMT1 発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他) 参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) |
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#2: タンパク質 | 分子量: 14215.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112 発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他) 参照: UniProt: Q9UI30 |
#3: 化合物 | ChemComp-SAM / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.45 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 0.2M ammonium acetate 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate PH 5.6 30% Polyethylene glycol 4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 24031 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 36.3 % / Net I/σ(I): 28 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.24 Å / Num. unique obs: 2346 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3Q87,4QTU 解像度: 2.2→34.05 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.35
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.05 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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