[日本語] English
万見
- PDB-6j8f: Crystal structure of SVBP-VASH1 with peptide mimic the C-terminal... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j8f
タイトルCrystal structure of SVBP-VASH1 with peptide mimic the C-terminal of alpha-tubulin
要素
  • 8-mer peptide
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN/HYDROLASE / protease / complex / PEPTIDE BINDING PROTEIN / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Structural Genomics Consortium / SGC / PEPTIDE BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / organelle transport along microtubule / peptidase activator activity / glial cell differentiation / forebrain morphogenesis / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / neuron projection arborization / cytoskeleton-dependent intracellular transport / cerebellar cortex morphogenesis / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / dentate gyrus development / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / pyramidal neuron differentiation / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Kinesins / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / centrosome cycle / motor behavior / negative regulation of endothelial cell migration / labyrinthine layer blood vessel development / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / response to L-glutamate / smoothened signaling pathway / condensed chromosome / regulation of synapse organization / axon development / startle response / locomotory exploration behavior / negative regulation of endothelial cell proliferation / Recycling pathway of L1 / microtubule polymerization / microtubule-based process / protein secretion / RHO GTPases activate IQGAPs / response to tumor necrosis factor / regulation of angiogenesis / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of angiogenesis / Activation of AMPK downstream of NMDARs / response to mechanical stimulus / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / homeostasis of number of cells within a tissue / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / negative regulation of protein ubiquitination / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to calcium ion / MHC class II antigen presentation / AURKA Activation by TPX2 / adult locomotory behavior / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / intracellular protein transport / HCMV Early Events / synapse organization / neuron migration / visual learning / neuromuscular junction / PKR-mediated signaling / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / memory / cerebral cortex development / response to wounding / microtubule cytoskeleton organization / Aggrephagy / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / mitotic cell cycle / actin binding / gene expression / microtubule binding / angiogenesis / neuron apoptotic process / microtubule / cytoskeleton
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. ...Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1A chain / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.283 Å
データ登録者Liao, S. / Gao, J. / Xu, C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31500601 中国
National Natural Science Foundation of China31570737 中国
National Natural Science Foundation of China31770806 中国
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2019
タイトル: Molecular basis of vasohibins-mediated detyrosination and its impact on spindle function and mitosis.
著者: Liao, S. / Rajendraprasad, G. / Wang, N. / Eibes, S. / Gao, J. / Yu, H. / Wu, G. / Tu, X. / Huang, H. / Barisic, M. / Xu, C.
履歴
登録2019年1月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Small vasohibin-binding protein
B: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
C: 8-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9933
ポリマ－33,9933
非ポリマー00
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.950, 108.377, 46.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 5410.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N300
#2: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 27668.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#3: タンパク質・ペプチド 8-mer peptide


分子量: 914.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q71U36*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Na citrate tribasic dihydrate pH 5.0, 18% PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→54.19 Å / Num. obs: 16147 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.5 % / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.28→2.41 Å / 冗長度: 12.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2322 / CC1/2: 0.726 / Rpim(I) all: 0.491 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX(1.14_3260: ???)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: low resolution SeMet structure

解像度: 2.283→54.188 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2369 828 5.14 %
Rwork0.1995 --
obs0.2015 16109 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.283→54.188 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2141 0 0 44 2185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032176
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6852936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.7411325
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004378
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2825-2.42550.32661410.28172488X-RAY DIFFRACTION100
2.4255-2.61280.33911380.2632518X-RAY DIFFRACTION100
2.6128-2.87570.28061320.22592496X-RAY DIFFRACTION100
2.8757-3.29180.22591300.20192538X-RAY DIFFRACTION100
3.2918-4.14710.21241250.18122567X-RAY DIFFRACTION100
4.1471-54.20380.21111620.17772674X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.5379 Å / Origin y: 19.938 Å / Origin z: 10.6746 Å
111213212223313233
T0.2786 Å20.022 Å2-0.0092 Å2-0.2648 Å2-0.0144 Å2--0.2899 Å2
L0.956 °2-0.3296 °2-0.0942 °2-1.0518 °2-0.2592 °2--0.5915 °2
S0.0031 Å °-0.0061 Å °0.0053 Å °0.0271 Å °-0.0067 Å °-0.0436 Å °-0.0849 Å °-0.0281 Å °-0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る