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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6iy2 | ||||||
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タイトル | Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN/HYDROLASE/DNA (構造) / complex / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin remodeling (クロマチンリモデリング) / gene regulation (遺伝子発現の調節) / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE-DNA complex (構造) / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA ...positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / double-strand break repair / ヌクレオソーム / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å | ||||||
データ登録者 | Li, M. / Xia, X. / Liu, X. / Li, X. / Chen, Z. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2019 タイトル: Mechanism of DNA translocation underlying chromatin remodelling by Snf2. 著者: Meijing Li / Xian Xia / Yuanyuan Tian / Qi Jia / Xiaoyu Liu / Ying Lu / Ming Li / Xueming Li / Zhucheng Chen / 要旨: Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the ...Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the prototype to study the action of this protein family. Snf2 and related enzymes share two conserved RecA-like lobes, which by themselves are able to couple ATP hydrolysis to chromatin remodelling. The mechanism by which these enzymes couple ATP hydrolysis to translocate the nucleosome along the DNA remains unclear. Here we report the structures of Saccharomyces cerevisiae Snf2 bound to the nucleosome in the presence of ADP and ADP-BeF. Snf2 in the ADP-bound state adopts an open conformation similar to that in the apo state, and induces a one-base-pair DNA bulge at superhelix location 2 (SHL2), with the tracking strand showing greater distortion than the guide strand. The DNA distortion propagates to the proximal end, leading to staggered translocation of the two strands. The binding of ADP-BeF triggers a closed conformation of the enzyme, resetting the nucleosome to a relaxed state. Snf2 shows altered interactions with the DNA in different nucleotide states, providing the structural basis for DNA translocation. Together, our findings suggest a fundamental mechanism for the DNA translocation that underlies chromatin remodelling. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6iy2.cif.gz | 396.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6iy2.ent.gz | 303.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6iy2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/6iy2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/6iy2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 9748MC 6879C 6880C 6882C 6883C 9749C 5z3lC 5z3oC 5z3uC 5z3vC 6iy3C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHO
#1: タンパク質 | 分子量: 11728.729 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P84233*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 10061.849 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799 #3: タンパク質 | 分子量: 12441.526 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS #4: タンパク質 | 分子量: 11237.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: XELAEV_18032685mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1L8FQA5, UniProt: P02281*PLUS #7: タンパク質 | | 分子量: 79113.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SNF2, GAM1, RIC1, SWI2, TYE3, YOR290C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P22082, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 JI
#5: DNA鎖 | 分子量: 44849.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) |
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#6: DNA鎖 | 分子量: 45901.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) |
-非ポリマー , 1種, 1分子
#8: 化合物 | ChemComp-ADP / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 0.3 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 22500 X / 倍率(補正後): 22500 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1800 nm / Calibrated defocus min: 1800 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 5878 |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 162726 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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