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- PDB-6iro: the crosslinked complex of ISWI-nucleosome in the ADP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iro
タイトルthe crosslinked complex of ISWI-nucleosome in the ADP-bound state
要素
  • (DNA (167-MER)) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / chromatin remodelling / single particle CryO-EM / nucleosome / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Isw1b complex / Isw1a complex / Isw1 complex / nucleolar chromatin / negative regulation of RNA export from nucleus / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding ...Isw1b complex / Isw1a complex / Isw1 complex / nucleolar chromatin / negative regulation of RNA export from nucleus / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding / nucleosome array spacer activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / nucleosome binding / mRNA 3'-UTR binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / response to heat / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A ...Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yan, L.J. / Wu, H. / Li, X.M. / Gao, N. / Chen, Z.C.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structures of the ISWI-nucleosome complex reveal a conserved mechanism of chromatin remodeling.
著者: Lijuan Yan / Hao Wu / Xuemei Li / Ning Gao / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodelers are diverse enzymes, and different models have been proposed to explain how these proteins work. Here we report the 3.3 Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) ...Chromatin remodelers are diverse enzymes, and different models have been proposed to explain how these proteins work. Here we report the 3.3 Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of Saccharomyces cerevisiae ISWI (ISW1) in complex with the nucleosome in adenosine diphosphate (ADP)-bound and ADP-BeF-bound states. The data show that after nucleosome binding, ISW1 is activated by substantial rearrangement of the catalytic domains, with the regulatory AutoN domain packing the first RecA-like core and the NegC domain being disordered. The high-resolution structure reveals local DNA distortion and translocation induced by ISW1 in the ADP-bound state, which is essentially identical to that induced by the Snf2 chromatin remodeler, suggesting a common mechanism of DNA translocation. The histone core remains largely unperturbed, and prevention of histone distortion by crosslinking did not inhibit the activity of yeast ISW1 or its human homolog. Together, our findings suggest a general mechanism of chromatin remodeling involving local DNA distortion without notable histone deformation.
履歴
登録2018年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9720
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (167-MER)
J: DNA (167-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)334,85912
ポリマ－334,43211
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 LAEBFCGDH

#1: タンパク質 ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1


分子量: 123184.609 Da / 分子数: 1 / 変異: D483K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ISW1, YBR245C, YBR1633 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P38144, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P84233*PLUS
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#5: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51357.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#7: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51748.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1the crosslinked complex of ISWI-nucleosome in the ADP-bound stateCOMPLEX#1-#70RECOMBINANT
2ISW1COMPLEX#11RECOMBINANT
3histone octamerCOMPLEX#2-#51RECOMBINANT
4DNACOMPLEX#6-#71RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)559292
23Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
34Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
23Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
34Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
緩衝液pH: 8.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 168430 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: THROUGHOUT
原子変位パラメータBiso max: 349.53 Å2 / Biso mean: 114.8585 Å2 / Biso min: 35.58 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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