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- PDB-6cwy: Crystal structure of SUMO E1 in complex with an allosteric inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cwy
タイトルCrystal structure of SUMO E1 in complex with an allosteric inhibitor
要素(SUMO-activating enzyme subunit ...) x 2
キーワードtransferase/transferase inhibitor / ROSSMANN-LIKE FOLD / UBIQUITIN-LIKE FOLD / UBIQUITIN ACTIVATING ENZYME / ACTIVITY / ATP BINDING (アデノシン三リン酸) / LIGASE ACTIVITY (リガーゼ) / ATP/MG BINDING / UBIQUITIN E2 / LIGASE (リガーゼ) / TRANSFERASE (転移酵素) / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / ubiquitin activating enzyme activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / positive regulation of protein sumoylation / ATP-dependent protein binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの ...SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / ubiquitin activating enzyme activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / positive regulation of protein sumoylation / ATP-dependent protein binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / protein sumoylation / enzyme activator activity / transferase activity / protein heterodimerization activity / magnesium ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FHJ / SUMO-activating enzyme subunit 1 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.462 Å
データ登録者Lv, Z. / Yuan, L. / Atkison, J.H. / Williams, K.M. / Olsen, S.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM115568-02 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular mechanism of a covalent allosteric inhibitor of SUMO E1 activating enzyme.
著者: Lv, Z. / Yuan, L. / Atkison, J.H. / Williams, K.M. / Vega, R. / Sessions, E.H. / Divlianska, D.B. / Davies, C. / Chen, Y. / Olsen, S.K.
履歴
登録2018年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: SUMO-activating enzyme subunit 1
D: SUMO-activating enzyme subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,06511
ポリマ－111,9862
非ポリマー1,0809
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area34840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.055, 116.046, 174.143
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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SUMO-activating enzyme subunit ... , 2種, 2分子 CD

#1: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 1 / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1A


分子量: 38499.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAE1, AOS1, SUA1, UBLE1A / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Codon Plus / 参照: UniProt: Q9UBE0
#2: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 2 / Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like ...Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 2


分子量: 73485.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA2, SAE2, UBLE1B, HRIHFB2115 / プラスミド: PET-28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 codon plus
参照: UniProt: Q9UBT2, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの

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非ポリマー , 6種, 54分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-FHJ / dimethyl (1S,2S,3R,4R)-1-[(1S)-2-(4-methylphenyl)-1-(phenylamino)ethyl]-7-oxabicyclo[2.2.1]hept-5-ene-2,3-dicarboxylate


分子量: 421.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H27NO5
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris HCl pH 6.5, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 41866 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 53.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 0.619 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 216502
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.45-2.544.80.8841300.6350.4360.9860.36899.9
2.54-2.645.20.68241240.7630.3240.7570.39899.9
2.64-2.765.10.49941140.8690.2390.5550.42499.9
2.76-2.94.70.33241280.9140.1670.3730.44499.7
2.9-3.095.60.2541440.9670.1130.2750.473100
3.09-3.325.60.15641420.9850.0710.1710.5799.9
3.32-3.665.40.10141940.9910.0470.1120.74899.9
3.66-4.194.80.06941760.9940.0340.0770.87699.6
4.19-5.285.50.05142640.9970.0230.0560.93699.9
5.28-505.10.03744500.9990.0180.0410.8899.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KYC

3kyc


解像度: 2.462→48.284 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2369 2000 4.78 %
Rwork0.1974 39802 -
obs0.1993 41802 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 206.5 Å2 / Biso mean: 75.9999 Å2 / Biso min: 27.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.462→48.284 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6214 0 65 45 6324
Biso mean--87.51 52.69 -
残基数----791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4748661
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039979
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8833890
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4616-2.52310.29741330.26412632276593
2.5231-2.59130.28211390.262827802919100
2.5913-2.66760.30821420.262228332975100
2.6676-2.75370.30591420.247628032945100
2.7537-2.85210.30831410.243828162957100
2.8521-2.96630.27971430.236928442987100
2.9663-3.10130.281420.241528362978100
3.1013-3.26470.27931420.247228232965100
3.2647-3.46920.23951430.215328462989100
3.4692-3.7370.24221450.197728803025100
3.737-4.11290.24011420.177628292971100
4.1129-4.70760.20381450.151929073052100
4.7076-5.92930.21691470.170729193066100
5.9293-48.29360.18671540.1763054320899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7568-0.8335-0.57121.25990.77761.3374-0.0715-0.35520.22710.25010.3226-0.95980.15030.84130.32120.5038-0.0185-0.1270.5384-0.1610.6075182.1291243.0141567.062
21.7879-0.4183-0.13833.95151.64492.8312-0.0041-0.16140.12870.20820.04740.1119-0.1237-0.00830.0890.3951-0.0071-0.00360.3218-0.07220.3745165.8821247.7996568.4828
31.6301-0.0780.26882.31261.43241.2454-0.19110.1696-0.14710.00110.2192-0.2790.14690.27750.00080.3444-0.01-0.01040.3582-0.02080.3374175.679222.5769550.4142
40.0892-0.04390.26530.8946-0.22130.4754-0.28470.59320.3253-0.3036-0.0309-1.0079-0.43290.8576-0.03980.8473-0.1950.10821.36850.05981.0155195.9773243.2937537.8006
50.60020.8671-0.33481.2067-0.46130.1426-1.13651.18880.1309-1.67910.8332-0.4907-0.01750.393-0.04251.3768-0.3854-0.05421.5992-0.06720.7725185.9068241.1645524.0388
60.54830.09480.06421.05431.09731.4283-0.26330.3386-0.1401-0.31150.13020.0894-0.06380.04340.08490.4548-0.0496-0.01270.3822-0.07690.3645168.5082232.7123547.6881
71.5457-0.06930.3341.13731.561.9868-0.0090.417-0.1102-0.0298-0.09260.2707-0.1152-0.01970.02520.2478-0.008-0.00450.4878-0.08980.3696166.0049209.3217525.8908
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 24 through 95 )C24 - 95
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 96 through 345 )C96 - 345
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 8 through 196 )D8 - 196
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 197 through 315 )D197 - 315
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 316 through 365 )D316 - 365
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 366 through 433 )D366 - 433
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 434 through 548 )D434 - 548

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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