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- PDB-6bjc: TPX2_mini decorated GMPCPP-microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bjc
タイトルTPX2_mini decorated GMPCPP-microtubule
要素
  • Targeting protein for Xklp2
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / mitosis (有糸分裂) / GanGTP / nucleation (核生成)
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleation / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / importin-alpha family protein binding / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin ...microtubule nucleation / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / importin-alpha family protein binding / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 細胞結合 / activation of protein kinase activity / mitotic spindle assembly / regulation of mitotic spindle organization / AURKA Activation by TPX2 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / 紡錘体 / spindle / microtubule cytoskeleton organization / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / 微小管 / molecular adaptor activity / 細胞分裂 / GTPase activity / apoptotic process / GTP binding / protein kinase binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain ...TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain / Targeting protein for Xklp2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhang, R. / Nogales, E.
資金援助 米国, 英国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM051487 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Cancer Research UKFC001163 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001163 英国
Wellcome TrustFC001163 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural insight into TPX2-stimulated microtubule assembly.
著者: Rui Zhang / Johanna Roostalu / Thomas Surrey / Eva Nogales /
要旨: During mitosis and meiosis, microtubule (MT) assembly is locally upregulated by the chromatin-dependent Ran-GTP pathway. One of its key targets is the MT-associated spindle assembly factor TPX2. The ...During mitosis and meiosis, microtubule (MT) assembly is locally upregulated by the chromatin-dependent Ran-GTP pathway. One of its key targets is the MT-associated spindle assembly factor TPX2. The molecular mechanism of how TPX2 stimulates MT assembly remains unknown because structural information about the interaction of TPX2 with MTs is lacking. Here, we determine the cryo-electron microscopy structure of a central region of TPX2 bound to the MT surface. TPX2 uses two flexibly linked elements ('ridge' and 'wedge') in a novel interaction mode to simultaneously bind across longitudinal and lateral tubulin interfaces. These MT-interacting elements overlap with the binding site of importins on TPX2. Fluorescence microscopy-based in vitro reconstitution assays reveal that this interaction mode is critical for MT binding and facilitates MT nucleation. Together, our results suggest a molecular mechanism of how the Ran-GTP gradient can regulate TPX2-dependent MT formation.
履歴
登録2017年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: cell / refine
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7101
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7101
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
T: Targeting protein for Xklp2
E: Tubulin alpha-1B chain
F: Tubulin beta chain
J: Tubulin alpha-1B chain
H: Tubulin beta chain
L: Tubulin alpha-1B chain
G: Tubulin beta chain
K: Tubulin alpha-1B chain
I: Tubulin beta chain
P: Targeting protein for Xklp2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)778,85438
ポリマ－772,29614
非ポリマー6,55824
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area56120 Å2
ΔGint-363 kcal/mol
Surface area170700 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
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14A
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231I

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETSERSERAA1 - 4391 - 439
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130METMETSERSERLJ1 - 4391 - 439
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231METMETASPASPIM1 - 4271 - 417

NCSアンサンブル:
ID
1
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3
4
5
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8
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29
30
31

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要素

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タンパク質 , 3種, 14分子 ACEJLKBDFHGITP

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: brain脳 / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: brain脳 / 参照: UniProt: P02554
#3: タンパク質 Targeting protein for Xklp2 / Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular ...Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 519 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 90 / Protein fls353 / Restricted expression proliferation-associated protein 100 / p100


分子量: 85811.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPX2, C20orf1, C20orf2, DIL2, HCA519
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
株 (発現宿主): sf21 / 参照: UniProt: Q9ULW0

-
非ポリマー , 3種, 24分子

#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1TPX2_mini decorated GMPCPP-microtubuleCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2TubulinチューブリンCOMPLEX#1-#21NATURAL
3Targeting protein for Xklp2COMPLEX#31RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID器官
12sus scrofa (ブタ)9823brain
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) / 株: sf21
緩衝液pH: 6.8 / 詳細: BRB80
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 288 K / 詳細: blot for 4 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 27.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 2000

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0091 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Appion粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9EMAN初期オイラー角割当
10FREALIGN最終オイラー角割当
12FREALIGN３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.74 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.03 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化解像度: 3.3→212.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.739 / SU B: 32.923 / SU ML: 0.53 / ESU R: 1.625
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3969 --
obs0.3969 191280 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 31.217 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.83 Å2-0.2 Å20.01 Å2
2--7.03 Å2-0.47 Å2
3----3.19 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 41136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01942070
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0238788
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4511.95957162
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.967389218
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg11.6564.8475882
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.09724.1981977
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.128156769
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.07915254
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0820.26252
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02148014
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.029904
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it0.8573.11120794
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other0.8573.11120793
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it1.5894.66325954
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other1.5894.66325955
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.683.221276
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.683.221277
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.3134.74231208
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined3.78527.26996104
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other3.78527.2796105
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
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302K52674
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LS精密化 シェル解像度: 3.386→3.6 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.635 14319 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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