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- PDB-6b1t: Improved cryoEM structure of human adenovirus type 5 with atomic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b1t
タイトルImproved cryoEM structure of human adenovirus type 5 with atomic details of minor proteins VI and VII
要素
  • (Pre-hexon-linking protein ...) x 2
  • (Pre-protein VI) x 2
  • Hexon protein
  • Hexon-interlacing protein
  • Penton protein
  • Pre-histone-like nucleoprotein
キーワードVIRUS (ウイルス) / human adenovirus (アデノウイルス) / cement protein / dsDNA genome packaging / genome-capsid co-assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


hexon binding / protein transport along microtubule / viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / host cell nucleolus / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / ウイルスのライフサイクル ...hexon binding / protein transport along microtubule / viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / host cell nucleolus / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / ウイルスのライフサイクル / viral penetration into host nucleus / カプシド / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Adenoviral core protein VII / Adenoviral core protein VII / Pre-hexon-linking protein IIIa / Hexon-associated protein IX / Pre-hexon-linking protein IIIa, N-terminal / Hexon-associated protein (IIIa) / Adenovirus hexon-associated protein (IX) / Pre-hexon-linking protein VIII / Adenovirus hexon associated protein, protein VIII / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 ...Adenoviral core protein VII / Adenoviral core protein VII / Pre-hexon-linking protein IIIa / Hexon-associated protein IX / Pre-hexon-linking protein IIIa, N-terminal / Hexon-associated protein (IIIa) / Adenovirus hexon-associated protein (IX) / Pre-hexon-linking protein VIII / Adenovirus hexon associated protein, protein VIII / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Minor capsid protein VI / Minor capsid protein VI / Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Adenovirus penton base protein / Adenovirus penton base protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Hexon-interlacing protein / Hexon protein / Pre-hexon-linking protein IIIa / Penton protein / Pre-hexon-linking protein VIII / Pre-protein VI / Pre-histone-like nucleoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Dai, X.H. / Wu, L. / Sun, R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Center for Advancing Translational Sciences (NIH/NCATS)UL1TR001881 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2017
タイトル: Atomic Structures of Minor Proteins VI and VII in Human Adenovirus.
著者: Xinghong Dai / Lily Wu / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Human adenoviruses (Ad) are double-stranded DNA (dsDNA) viruses associated with infectious diseases, but they are better known as tools for gene delivery and oncolytic anticancer therapy. Atomic ...Human adenoviruses (Ad) are double-stranded DNA (dsDNA) viruses associated with infectious diseases, but they are better known as tools for gene delivery and oncolytic anticancer therapy. Atomic structures of Ad provide the basis for the development of antivirals and for engineering efforts toward more effective applications. Since 2010, atomic models of human Ad5 have been derived independently from photographic film cryo-electron microscopy (cryo-EM) and X-ray crystallography studies, but discrepancies exist concerning the assignment of cement proteins IIIa, VIII, and IX. To clarify these discrepancies, we employed the technology of direct electron counting to obtain a cryo-EM structure of human Ad5 at 3.2-Å resolution. Our improved structure unambiguously confirms our previous cryo-EM models of proteins IIIa, VIII, and IX and explains the likely cause of conflict in the crystallography models. The improved structure also allows the identification of three new components in the cavity of hexon-the cleaved N terminus of precursor protein VI (pVIn), the cleaved N terminus of precursor protein VII (pVIIn2), and mature protein VI. The binding of pVIIn2-and, by extension, that of genome-condensing pVII-to hexons is consistent with the previously proposed dsDNA genome-capsid coassembly for adenoviruses, which resembles that of single-stranded RNA (ssRNA) viruses but differs from the well-established mechanism of pumping dsDNA into a preformed protein capsid exemplified by tailed bacteriophages and herpesviruses. Adenovirus is a double-edged sword to humans: it is a widespread pathogen but can be used as a bioengineering tool for anticancer and gene therapies. The atomic structure of the virus provides the basis for antiviral and application developments, but conflicting atomic models for the important cement proteins IIIa, VIII, and IX from conventional/film cryo-EM and X-ray crystallography studies have caused confusion. Using cutting-edge cryo-EM technology with electron counting, we improved the structure of human adenovirus type 5 and confirmed our previous models of cement proteins IIIa, VIII, and IX, thus clarifying the inconsistent structures. The improved structure also reveals atomic details of membrane-lytic protein VI and genome-condensing protein VII and supports the previously proposed genome-capsid coassembly mechanism for adenoviruses.
履歴
登録2017年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2017年9月27日ID: 3IYN
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr / Item: _pdbx_database_PDB_obs_spr.replace_pdb_id
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42019年4月17日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / em_entity_assembly
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _em_entity_assembly.entity_id_list
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7034
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7034
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
M: Penton protein
N: Pre-hexon-linking protein IIIa
O: Pre-hexon-linking protein VIII
P: Pre-hexon-linking protein VIII
Q: Hexon-interlacing protein
R: Hexon-interlacing protein
S: Hexon-interlacing protein
T: Hexon-interlacing protein
U: Pre-protein VI
V: Pre-protein VI
W: Pre-histone-like nucleoprotein
X: Pre-protein VI
Y: Pre-protein VI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,568,67825
ポリマ－1,568,67825
非ポリマー00
水0
1
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
M: Penton protein
N: Pre-hexon-linking protein IIIa
O: Pre-hexon-linking protein VIII
P: Pre-hexon-linking protein VIII
Q: Hexon-interlacing protein
R: Hexon-interlacing protein
S: Hexon-interlacing protein
T: Hexon-interlacing protein
U: Pre-protein VI
V: Pre-protein VI
W: Pre-histone-like nucleoprotein
X: Pre-protein VI
Y: Pre-protein VI
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,120,7031500
ポリマ－94,120,7031500
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
M: Penton protein
N: Pre-hexon-linking protein IIIa
O: Pre-hexon-linking protein VIII
P: Pre-hexon-linking protein VIII
Q: Hexon-interlacing protein
R: Hexon-interlacing protein
S: Hexon-interlacing protein
T: Hexon-interlacing protein
U: Pre-protein VI
V: Pre-protein VI
W: Pre-histone-like nucleoprotein
X: Pre-protein VI
Y: Pre-protein VI
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 7.84 MDa, 125 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,843,392125
ポリマ－7,843,392125
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Hexon protein
B: Hexon protein
C: Hexon protein
D: Hexon protein
E: Hexon protein
F: Hexon protein
G: Hexon protein
H: Hexon protein
I: Hexon protein
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
M: Penton protein
N: Pre-hexon-linking protein IIIa
O: Pre-hexon-linking protein VIII
P: Pre-hexon-linking protein VIII
Q: Hexon-interlacing protein
R: Hexon-interlacing protein
S: Hexon-interlacing protein
T: Hexon-interlacing protein
U: Pre-protein VI
V: Pre-protein VI
W: Pre-histone-like nucleoprotein
X: Pre-protein VI
Y: Pre-protein VI
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 9.41 MDa, 150 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,412,070150
ポリマ－9,412,070150
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 18分子 ABCDEFGHIJKLMQRSTX

#1: タンパク質
Hexon protein / / CP-H / Protein II


分子量: 108107.617 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P04133
#2: タンパク質 Penton protein / / CP-P / Penton base protein / Protein III


分子量: 63356.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P12538
#5: タンパク質
Hexon-interlacing protein / Protein IX


分子量: 14468.134 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P03281
#8: タンパク質 Pre-protein VI / pVI


分子量: 23460.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P24937

-
Pre-hexon-linking protein ... , 2種, 3分子 NOP

#3: タンパク質 Pre-hexon-linking protein IIIa / Capsid vertex-specific component IIIa / CVSC / Protein IIIa / pIIIa


分子量: 65322.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P12537
#4: タンパク質 Pre-hexon-linking protein VIII / Pre-protein VIII / pVIII


分子量: 24710.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P24936

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 UVYW

#6: タンパク質・ペプチド Pre-protein VI / pVI / pVIn


分子量: 3584.953 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P24937
#7: タンパク質・ペプチド Pre-histone-like nucleoprotein / Pre-core protein VII / pVII / pVIIn2


分子量: 1198.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P68951

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human adenovirus 5アデノウイルス / タイプ: VIRUS / 詳細: Cultured in HEK293T cells and purified from media / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 150 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: capsidカプシド / 直径: 900 nm / 三角数 (T数): 25
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンC4H11NO31
2150 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
31 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Purified virion
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 80 K
撮影平均露光時間: 9 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5608
電子光学装置エネルギーフィルター名称: Gatan Image Filter / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 2.5 µm / 横: 7676 / 縦: 7420 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 2-32

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2875: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND3CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9IMIRS初期オイラー角割当
10IMIRS最終オイラー角割当
12eLite3D３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 96375
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008102532
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.846139427
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.39861040
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05714905
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00718313

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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