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万見
- PDB-5zlp: Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zlp
タイトルCrystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori
要素Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / glutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / enzyme (酵素) / GS / helicobacter pylori (ヘリコバクター・ピロリ) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain ...Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-P3P / グルホシネート / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Joo, H.K. / Lee, J.Y.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2017R1D1A1B03032109 韓国
710013-03-1-SB120 韓国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural Analysis of Glutamine Synthetase from Helicobacter pylori.
著者: Joo, H.K. / Park, Y.W. / Jang, Y.Y. / Lee, J.Y.
履歴
登録2018年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
F: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
J: Glutamine synthetase
K: Glutamine synthetase
L: Glutamine synthetase
G: Glutamine synthetase
I: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)661,46332
ポリマ－654,95512
非ポリマー6,50820
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area95390 Å2
ΔGint-570 kcal/mol
Surface area170970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)234.409, 135.167, 203.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.610, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFHJKLGI

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ / GS / Glutamate--ammonia ligase / Glutamine synthetase I beta / GSI beta


分子量: 54579.543 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (ピロリ菌)
株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: glnA, HP_0512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P94845, グルタミンシンテターゼ

-
非ポリマー , 6種, 368分子

#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PPQ / PHOSPHINOTHRICIN / 2-AMINO-4-(HYDROXYMETHYL-PHOSPHINYL)BUTANOIC ACID / ホスフィノトリシン / グルホシネート


分子量: 181.127 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12NO4P
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-P3P / (2S)-2-AMINO-4-[METHYL(PHOSPHONOOXY)PHOSPHORYL]BUTANOIC ACID / PHOSPHINOTHRICIN PHOSPHATE


分子量: 261.107 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13NO7P2
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.65 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: sodium citrate, cosium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9595 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9595 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 135884 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 40.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.096 / Rrim(I) all: 0.177 / Χ2: 0.915 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 454812
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-2.953.40.36768380.8860.2310.4341.21999.7
2.95-33.40.35667930.890.2230.4211.23599.6
3-3.063.40.29668750.9070.1860.351.16899.6
3.06-3.123.50.2867750.9160.1760.3311.14699.5
3.12-3.193.50.26568420.9340.1660.3141.17499.7
3.19-3.273.50.24468010.9450.1520.2881.14199.6
3.27-3.353.40.2168080.9570.1320.2491.0999.5
3.35-3.443.40.19868030.9540.1250.2341.05799.3
3.44-3.543.40.18268490.960.1160.2161.04299.4
3.54-3.653.40.16767550.9620.1070.1990.97399.2
3.65-3.783.30.14967610.9720.0960.1780.95298.8
3.78-3.943.30.13468050.9790.0860.160.85998.8
3.94-4.113.30.12467520.9790.0820.1490.8298.8
4.11-4.333.30.11867930.9780.0780.1410.78298.3
4.33-4.63.20.11267380.9770.0740.1350.68598.1
4.6-4.963.20.10667330.9790.070.1280.61697.7
4.96-5.463.20.10967460.9770.0720.1310.61598
5.46-6.243.40.11868340.9730.0760.140.62298.9
6.24-7.863.40.10668740.980.0680.1260.52298.8
7.86-5030.08667090.9820.0590.1050.3495.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.93→47.264 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2461 6735 4.96 %
Rwork0.1678 --
obs0.1716 135878 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.44 Å2 / Biso mean: 29.1119 Å2 / Biso min: 4.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.93→47.264 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数45267 0 400 348 46015
Biso mean--54.79 20.74 -
残基数----5704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01146884
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17263459
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0616603
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0078252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.82227497
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9297-2.9630.3082650.210441804445100
2.963-2.99790.29262320.19543254557100
2.9979-3.03440.27252580.176242244482100
3.0344-3.07280.25062300.159943454575100
3.0728-3.11320.3151960.178642584454100
3.1132-3.15590.29852080.175943284536100
3.1559-3.2010.24742050.172443034508100
3.201-3.24870.2822030.174243414544100
3.2487-3.29950.30532180.178543384556100
3.2995-3.35360.28772160.183142464462100
3.3536-3.41140.25172330.179642604493100
3.4114-3.47340.27852320.1743474579100
3.4734-3.54020.25722720.167942334505100
3.5402-3.61240.26912080.166742794487100
3.6124-3.69090.25832340.185143204554100
3.6909-3.77680.25182520.178642654517100
3.7768-3.87120.27032230.167743094532100
3.8712-3.97580.25012010.164343804581100
3.9758-4.09270.24511820.165143004482100
4.0927-4.22470.23152260.160643084534100
4.2247-4.37560.24852120.170243064518100
4.3756-4.55070.22132180.153742984516100
4.5507-4.75760.22092220.149443134535100
4.7576-5.00820.19532150.145843564571100
5.0082-5.32150.23122160.156843114527100
5.3215-5.73180.28162240.167343404564100
5.7318-6.30740.24712590.174442974556100
6.3074-7.21730.2511980.180543714569100
7.2173-9.08250.2012260.160543934619100
9.0825-47.26970.17362510.15474269452097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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