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- PDB-5z7j: Crystal structure of a lactonase double mutant in complex with li... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z7j
タイトルCrystal structure of a lactonase double mutant in complex with ligand l
要素Lactonase for protein
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ALPHA/BETA-HYDROLASE / LACTONASE / ZEARALENONE (ゼアラレノン)
機能・相同性alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold / Chem-36J / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / AB hydrolase-1 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Rhinocladiella mackenziei CBS 650.93 (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Zheng, Y.Y. / Liu, W.D. / Chen, C.C. / Guo, R.T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31400678, 31470240, 31500642, 31570130, 31600058, and 31600638 中国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Crystal Structure of a Mycoestrogen-Detoxifying Lactonase from Rhinocladiella mackenziei: Molecular Insight into ZHD Substrate Selectivity
著者: Zheng, Y.Y. / Liu, W.T. / Chen, C.C. / Hu, X.Y. / Liu, W.D. / Ko, T.P. / Tang, X.K. / Wei, H.L. / Huang, J.W. / Guo, R.T.
履歴
登録2018年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactonase for protein
B: Lactonase for protein
C: Lactonase for protein
D: Lactonase for protein
E: Lactonase for protein
F: Lactonase for protein
G: Lactonase for protein
H: Lactonase for protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,01418
ポリマ－233,2398
非ポリマー2,77510
水33,5801864
1
A: Lactonase for protein
C: Lactonase for protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9504
ポリマ－58,3102
非ポリマー6412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20000 Å2
手法PISA
2
B: Lactonase for protein
D: Lactonase for protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1636
ポリマ－58,3102
非ポリマー8534
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20170 Å2
手法PISA
3
E: Lactonase for protein
H: Lactonase for protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9504
ポリマ－58,3102
非ポリマー6412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
4
F: Lactonase for protein
G: Lactonase for protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9504
ポリマ－58,3102
非ポリマー6412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.335, 94.759, 100.449
Angle α, β, γ (deg.)90.730, 92.360, 91.590
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Lactonase for protein


分子量: 29154.854 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 3-266 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhinocladiella mackenziei CBS 650.93 (菌類)
遺伝子: Z518_04590 / プラスミド: pET-46 EK/LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0D2ILK1
#2: 化合物
ChemComp-36J / (3S,7R,11E)-7,14,16-trihydroxy-3-methyl-3,4,5,6,7,8,9,10-octahydro-1H-2-benzoxacyclotetradecin-1-one / 2β-メチル-6α,15,17-トリヒドロキシ-12,13-ブタノ-1-オキサシクロテトラデカン-10,15(13),(以下略) / Alpha-Zearalenol


分子量: 320.380 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O5
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1864 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.94 % / Mosaicity: 0.908 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 0.085M Sodium Cacodylate pH 6.5, 25-28%(w/v) Polyethylene Glycol 8000 and 15%(v/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月2日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→25 Å / Num. obs: 188099 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 30.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.085 / Χ2: 0.705 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 752400
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.98-2.053.90.66185760.8710.3830.7641.05296.5
2.05-2.133.90.486186290.8430.2820.5621.06296.7
2.13-2.2340.366186740.8670.2120.4231.00597
2.23-2.3540.25187340.9550.1440.2890.89697.3
2.35-2.4940.195187890.9690.1120.2250.80397.5
2.49-2.6940.141188490.9770.0810.1630.7397.7
2.69-2.9640.095188670.990.0550.110.57498.1
2.96-3.3840.063189460.9950.0360.0730.43298.4
3.38-4.2640.043189790.9970.0250.050.28198.6
4.26-2540.039190560.9970.0230.0460.25998.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IE4

5ie4


解像度: 1.98→24.714 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 22.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 2002 1.06 %
Rwork0.1659 --
obs0.1663 188061 97.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.35 Å2 / Biso mean: 36.0956 Å2 / Biso min: 18.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→24.714 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16384 0 198 1864 18446
Biso mean--43.88 41.75 -
残基数----2106
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00817049
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95323281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0572538
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073032
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.83410120
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9797-2.05040.28682030.2442178161801993
2.0504-2.13240.29911990.2269184451864497
2.1324-2.22940.27781820.2114185291871197
2.2294-2.34690.2672050.1927186331883897
2.3469-2.49380.2252080.1846186261883497
2.4938-2.68610.23941950.1811186871888298
2.6861-2.9560.23742070.1757187421894998
2.956-3.38280.19452010.1659188261902798
3.3828-4.25850.18592000.1425188361903699
4.2585-24.71630.16632020.1389189191912199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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