+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5nd1 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Viral evolution results in multiple, surface-allocated enzymatic activities in a fungal double-stranded RNA virus | |||||||||
要素 | (Capsid protein) x 2 | |||||||||
キーワード | VIRUS / RnQV1 / dsRNA virus / fungal virus | |||||||||
機能・相同性 | Capsid protein / Capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Mata, C.P. / Luque, D. / Gomez Blanco, J. / Rodriguez, J.M. / Suzuki, N. / Ghabrial, S.A. / Carrascosa, J.L. / Trus, B.L. / Caston, J.R. | |||||||||
資金援助 | スペイン, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2017 タイトル: Acquisition of functions on the outer capsid surface during evolution of double-stranded RNA fungal viruses. 著者: Carlos P Mata / Daniel Luque / Josué Gómez-Blanco / Javier M Rodríguez / José M González / Nobuhiro Suzuki / Said A Ghabrial / José L Carrascosa / Benes L Trus / José R Castón / 要旨: Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3. ...Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3.7 Å resolution of Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (RnQV1), a fungal double-stranded (ds)RNA virus. RnQV1, the type species of the family Quadriviridae, has a multipartite genome consisting of four monocistronic segments. Whereas most dsRNA virus capsids are based on dimers of a single protein, the ~450-Å-diameter, T = 1 RnQV1 capsid is built of P2 and P4 protein heterodimers, each with more than 1000 residues. Despite a lack of sequence similarity between the two proteins, they have a similar α-helical domain, the structural signature shared with the lineage of the dsRNA bluetongue virus-like viruses. Domain insertions in P2 and P4 preferential sites provide additional functions at the capsid outer surface, probably related to enzyme activity. The P2 insertion has a fold similar to that of gelsolin and profilin, two actin-binding proteins with a function in cytoskeleton metabolism, whereas the P4 insertion suggests protease activity involved in cleavage of the P2 383-residue C-terminal region, absent in the mature viral particle. Our results indicate that the intimate virus-fungus partnership has altered the capsid genome-protective and/or receptor-binding functions. Fungal virus evolution has tended to allocate enzyme activities to the virus capsid outer surface. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5nd1.cif.gz | 353.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5nd1.ent.gz | 266.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5nd1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5nd1_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5nd1_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5nd1_validation.xml.gz | 97.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5nd1_validation.cif.gz | 134 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nd/5nd1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nd/5nd1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 147782.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス) 参照: UniProt: M1VMJ0 |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 113439.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス) 参照: UniProt: M1VHN2 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all |
---|---|
分子量 | 値: 15.9 MDa / 実験値: YES |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Rosellinia necatrix |
ウイルス殻 | 名称: P2 and P4 capsid proteins / 直径: 470 nm / 三角数 (T数): 1 |
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.8, 150 mM NaCl, 5 mM EDTA |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 1.7 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 24 / 利用したフレーム数/画像: 4-21 |
-解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 53683 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37531 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE |