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- PDB-5n84: TTK kinase domain in complex with Mps-BAY2b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n84
タイトルTTK kinase domain in complex with Mps-BAY2b
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / kinase (キナーゼ) / inhibitor (酵素阻害剤) / mitosis (有糸分裂) / Mps1 / Joost Uitdehaag and Nicole Seegers 13021
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / spindle / 動原体 / protein tyrosine kinase activity / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q5 / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Uitdehaag, J. / Willemsen-Seegers, N. / de Man, J. / Buijsman, R.C. / Zaman, G.J.R.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Target Residence Time-Guided Optimization on TTK Kinase Results in Inhibitors with Potent Anti-Proliferative Activity.
著者: Uitdehaag, J.C.M. / de Man, J. / Willemsen-Seegers, N. / Prinsen, M.B.W. / Libouban, M.A.A. / Sterrenburg, J.G. / de Wit, J.J.P. / de Vetter, J.R.F. / de Roos, J.A.D.M. / Buijsman, R.C. / Zaman, G.J.R.
履歴
登録2017年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7168
ポリマ－36,1311
非ポリマー5857
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.178, 112.199, 115.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 36131.301 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 519-808 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1, MPS1L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-8Q5 / ~{N}-cyclopropyl-4-[8-(2-methylpropylamino)imidazo[1,2-a]pyrazin-3-yl]benzamide


分子量: 349.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N5O
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PG0 / 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL / PEG 6000 / ジエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル / ジエチレングリコールモノメチルエーテル


分子量: 120.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O3 / コメント: 阻害剤, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 %
解説: clear, prism shaped, about 1 mm in length 0.2 x 0.2 width and height
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 32 - 37% PEG400 (Acros, Geel, Belgium), 0.1 M Na/K phosphate pH 6.3 and 250 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→41.73 Å / Num. obs: 20978 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.29→2.38 Å / 冗長度: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2044 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.71 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7V

5n7v


解像度: 2.3→41.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 6.441 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.202 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26068 1076 5.1 %RANDOM
Rwork0.2045 ---
obs0.20726 19877 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 67.332 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å2-0 Å2
2--0.05 Å2-0 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→41.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2093 0 39 60 2192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0192167
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8521.9782927
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96234868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5125253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.42725.55699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.77915410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.431156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212389
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 79 -
Rwork0.339 1433 -
obs--99.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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