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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5i87 | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of BT-CD domains of human acetyl-CoA carboxylase | ||||||||||||
要素 | (BT-CD domains of human acetyl-CoA carboxylase) x 2 | ||||||||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / Carboxylase (カルボキシル化) / carrier protein-dependent enzyme / fatty acid metabolism / multienzyme | ||||||||||||
機能・相同性 | : 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Stuttfeld, E. / Hunkeler, M. / Hagmann, A. / Imseng, S. / Maier, T. | ||||||||||||
資金援助 | スイス, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016 タイトル: The dynamic organization of fungal acetyl-CoA carboxylase. 著者: Hunkeler, M. / Stuttfeld, E. / Hagmann, A. / Imseng, S. / Maier, T. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5i87.cif.gz | 194.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5i87.ent.gz | 163.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5i87.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i8/5i87 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i8/5i87 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 61548.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: 1. Due to the low resolution of the diffraction data, authors could not identify the correct numbering/type of the residues. The residue numbering is arbitrary. The one-letter sequence for ...詳細: 1. Due to the low resolution of the diffraction data, authors could not identify the correct numbering/type of the residues. The residue numbering is arbitrary. The one-letter sequence for the protein corresponds to Uniprot accession Q13085 residues 622-1584. 2. Residues 753-818 of Uniprot accession Q13085 were replaced by a GSG linker in the crystallized construct. 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: アセチルCoAカルボキシラーゼ |
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#2: タンパク質 | 分子量: 56357.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: 1. Due to the low resolution of the diffraction data, authors could not identify the correct numbering/type of the residues. The residue numbering is arbitrary. The one-letter sequence for ...詳細: 1. Due to the low resolution of the diffraction data, authors could not identify the correct numbering/type of the residues. The residue numbering is arbitrary. The one-letter sequence for the protein corresponds to Uniprot accession Q13085 residues 622-1584. 2. Residues 753-818 of Uniprot accession Q13085 were replaced by a GSG linker in the crystallized construct. 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: アセチルCoAカルボキシラーゼ |
#3: 化合物 | ChemComp-CD / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶化 | 温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: MES, tri-potassium citrate, PEG10000 |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.7→84.518 Å / Num. obs: 77629 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 21.24 |
反射 シェル | 解像度: 3.7→3.8 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 4.01 / Mean I/σ(I) obs: 1.07 / % possible all: 99.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.7→84.518 Å / SU ML: 0.91 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 51.48
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.7→84.518 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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