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- PDB-5gxq: The crystal structure of the nucleosome containing H3.6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gxq
タイトルThe crystal structure of the nucleosome containing H3.6
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.6
  • Histone H4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / Chromatin / Nucleosome / Histone variant / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / Packaging Of Telomere Ends / lipoxygenase pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine ...protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / Packaging Of Telomere Ends / lipoxygenase pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / arachidonate metabolic process / lipid oxidation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / hepoxilin biosynthetic process / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / linoleic acid metabolic process / Meiotic synapsis / Inhibition of DNA recombination at telomere / nucleosomal DNA binding / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / innate immune response in mucosa / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HCMV Early Events / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / heterochromatin formation / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Processing of DNA double-strand break ends / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / antibacterial humoral response / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Arachidonate 15-lipoxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Taguchi, H. / Xie, Y. / Horikoshi, N. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25116002 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25250023 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED) 日本
Japan Society for the Promotion of Science16J09361 日本
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Crystal Structure and Characterization of Novel Human Histone H3 Variants, H3.6, H3.7, and H3.8
著者: Taguchi, H. / Xie, Y. / Horikoshi, N. / Maehara, K. / Harada, A. / Nogami, J. / Sato, K. / Arimura, Y. / Osakabe, A. / Kujirai, T. / Iwasaki, T. / Semba, Y. / Tachibana, T. / Kimura, H. / ...著者: Taguchi, H. / Xie, Y. / Horikoshi, N. / Maehara, K. / Harada, A. / Nogami, J. / Sato, K. / Arimura, Y. / Osakabe, A. / Kujirai, T. / Iwasaki, T. / Semba, Y. / Tachibana, T. / Kimura, H. / Ohkawa, Y. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2016年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.6
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.6
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,87210
ポリマ－201,87210
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area56100 Å2
ΔGint-401 kcal/mol
Surface area73210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.026, 109.764, 181.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.6


分子量: 15540.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3AP6 / プラスミド: pH3.6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A1X8XL64*PLUS
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H4A / プラスミド: pH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A


分子量: 14447.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB / プラスミド: pH2A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ / プラスミド: pH2B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06899
#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEM-T(Easy) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5-alpha
配列の詳細UniProt database of chain A, E does not currently exist, but Nucleotide database code is NG_022939. ...UniProt database of chain A, E does not currently exist, but Nucleotide database code is NG_022939.1 in GenBank. Three N-terminal residues, GSH are expression tags.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: potassium cacodylate, potassium chloride, manganese chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 50454 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 59.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 2.601 / Net I/av σ(I): 34.717 / Net I/σ(I): 13.5 / Num. measured all: 297098
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.85-2.955.90.4641100
2.95-3.075.90.3631100
3.07-3.215.90.2621100
3.21-3.3860.1731100
3.38-3.5960.1281100
3.59-3.8760.0941100
3.87-4.2660.071100
4.26-4.8760.0561100
4.87-6.145.90.0541100
6.14-505.40.048196.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 31.57 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.84 Å40.64 Å
Translation2.84 Å40.64 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-20000.98.704kデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHENIX1.10.1_2155精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AFA

3afa


解像度: 2.85→38.129 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.11 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2618 2534 5.07 %
Rwork0.2191 47450 -
obs0.2213 49984 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 162.05 Å2 / Biso mean: 70.4353 Å2 / Biso min: 19.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→38.129 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6001 5980 0 0 11981
残基数----1050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14718527
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0542104
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.1116678
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.85-2.90480.35261520.285626072759100
2.9048-2.96410.38081320.282726352767100
2.9641-3.02850.32451580.258125952753100
3.0285-3.09890.27511320.247725932725100
3.0989-3.17640.29341610.240426002761100
3.1764-3.26220.2361340.252126162750100
3.2622-3.35810.30191170.249626272744100
3.3581-3.46650.28661300.228126272757100
3.4665-3.59030.26461590.218226002759100
3.5903-3.73390.27371300.214626372767100
3.7339-3.90370.31420.215126552797100
3.9037-4.10930.25261480.207226292777100
4.1093-4.36640.22831310.199126382769100
4.3664-4.7030.24121360.201826422778100
4.703-5.17520.25881620.201826662828100
5.1752-5.92170.24551240.21726982822100
5.9217-7.45150.28051300.226627192849100
7.4515-38.13290.21471560.19792666282294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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