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万見
- PDB-5gqq: Structure of ALG-2/HEBP2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gqq
タイトルStructure of ALG-2/HEBP2 Complex
要素
  • Heme-binding protein 2
  • Programmed cell death protein 6プログラム細胞死
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / EF Hands / complex / Calcium ions
機能・相同性
機能・相同性情報


neural crest formation / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / neural crest cell development / COPII vesicle coat / COPII vesicle coating / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of protein monoubiquitination / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process ...neural crest formation / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / neural crest cell development / COPII vesicle coat / COPII vesicle coating / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of protein monoubiquitination / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum exit site / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / apoptotic signaling pathway / intracellular protein transport / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / positive regulation of angiogenesis / azurophil granule lumen / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to heat / cytoplasmic vesicle / 血管新生 / protein dimerization activity / エンドソーム / calcium ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / magnesium ion binding / 小胞体 / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SOUL haem-binding protein / SOUL heme-binding protein / Multidrug-efflux Transporter 1 Regulator Bmrr; Chain A / Regulatory factor, effector binding domain / Regulatory factor, effector binding domain superfamily / EFハンド / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...SOUL haem-binding protein / SOUL heme-binding protein / Multidrug-efflux Transporter 1 Regulator Bmrr; Chain A / Regulatory factor, effector binding domain / Regulatory factor, effector binding domain superfamily / EFハンド / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death protein 6 / Heme-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Liu, X. / Ma, J. / Zhang, H. / Feng, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31370925 中国
National Key Project on Major Infectious Diseases from the Ministry of Science and Technology2012ZX10001-008 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Study of Apoptosis-linked Gene-2Heme-binding Protein 2 Interactions in HIV-1 Production.
著者: Ma, J. / Zhang, X. / Feng, Y. / Zhang, H. / Wang, X. / Zheng, Y. / Qiao, W. / Liu, X.
履歴
登録2016年8月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_related_exp_data_set / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme-binding protein 2
B: Heme-binding protein 2
C: Programmed cell death protein 6
D: Programmed cell death protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,44712
ポリマ－80,1354
非ポリマー3118
水5,531307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area32300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.279, 78.124, 87.171
Angle α, β, γ (deg.)113.71, 105.64, 93.95
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Heme-binding protein 2 / Placental protein 23 / PP23 / Protein SOUL


分子量: 20117.422 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 20-197 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HEBP2, C6orf34, SOUL
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q9Y5Z4
#2: タンパク質 Programmed cell death protein 6 / プログラム細胞死 / Apoptosis-linked gene 2 protein / Probable calcium-binding protein ALG-2


分子量: 19950.195 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 24-191 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6, ALG2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: O75340
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.69 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, 2 M NaCl, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / % possible obs: 94.94 % / 冗長度: 1.9 % / Net I/σ(I): 18.78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
AUTOMARモデル構築
PHENIX1.8.2_1309精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→25.935 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2251 2632 5.07 %
Rwork0.1942 --
obs0.1958 51901 94.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25.935 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5633 0 8 307 5948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085771
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2087815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8212125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082819
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061023
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2002-2.24020.32481340.28842544X-RAY DIFFRACTION91
2.2402-2.28330.29261400.26792575X-RAY DIFFRACTION97
2.2833-2.32990.31591420.26582642X-RAY DIFFRACTION97
2.3299-2.38050.29291450.24732697X-RAY DIFFRACTION97
2.3805-2.43580.2981500.26162619X-RAY DIFFRACTION97
2.4358-2.49670.26611430.2462680X-RAY DIFFRACTION97
2.4967-2.56410.32971200.23422645X-RAY DIFFRACTION97
2.5641-2.63950.26771270.21962674X-RAY DIFFRACTION97
2.6395-2.72460.2071140.21832666X-RAY DIFFRACTION97
2.7246-2.82190.27021490.21422633X-RAY DIFFRACTION97
2.8219-2.93470.26241370.21142634X-RAY DIFFRACTION96
2.9347-3.06810.21991400.21172599X-RAY DIFFRACTION96
3.0681-3.22960.24211610.19952612X-RAY DIFFRACTION95
3.2296-3.43150.22871400.22553X-RAY DIFFRACTION94
3.4315-3.69580.23941410.19142570X-RAY DIFFRACTION94
3.6958-4.06640.2151360.17312523X-RAY DIFFRACTION93
4.0664-4.65190.17971340.15092493X-RAY DIFFRACTION91
4.6519-5.84980.17931480.15982558X-RAY DIFFRACTION94
5.8498-25.93670.18511310.17322352X-RAY DIFFRACTION87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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