[日本語] English
万見
- PDB-5df6: Crystal structure of PTPN11 tandem SH2 domains in complex with a ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5df6
タイトルCrystal structure of PTPN11 tandem SH2 domains in complex with a TXNIP peptide
要素
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
  • txnip
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tumor cell / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / negative regulation of cell division / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin ...cellular response to tumor cell / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / negative regulation of cell division / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals / positive regulation of hormone secretion / cerebellar cortex formation / multicellular organismal reproductive process / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / hormone metabolic process / Interleukin-37 signaling / enzyme inhibitor activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Signaling by Leptin / MET activates PTPN11 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Costimulation by the CD28 family / Signal regulatory protein family interactions / peptide hormone receptor binding / triglyceride metabolic process / platelet formation / negative regulation of type I interferon production / megakaryocyte development / organ growth / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / Prolactin receptor signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / phosphoprotein phosphatase activity / inner ear development / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / Bergmann glial cell differentiation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / RET signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PD-1 signaling / negative regulation of insulin secretion / ephrin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / response to glucose / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Regulation of IFNG signaling / response to mechanical stimulus / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / keratinocyte differentiation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / FRS-mediated FGFR1 signaling / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / protein tyrosine kinase binding / T cell costimulation / FLT3 Signaling / positive regulation of interferon-beta production / hormone-mediated signaling pathway / cell adhesion molecule binding / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of mitotic cell cycle / 軸索誘導 / Downstream signal transduction / protein dephosphorylation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / プロテインチロシンホスファターゼ / response to progesterone / DNA damage checkpoint signaling
類似検索 - 分子機能
Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Arrestin-like, C-terminal / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Arrestin-like, C-terminal / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin E-set / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Thioredoxin-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Dong, A. / Li, W. / Tempel, W. / Liu, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the regulatory role of the PPxY motifs in the thioredoxin-interacting protein TXNIP.
著者: Liu, Y. / Lau, J. / Li, W. / Tempel, W. / Li, L. / Dong, A. / Narula, A. / Qin, S. / Min, J.
履歴
登録2015年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年9月23日ID: 5c96
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月7日Group: Data collection
改定 1.22015年11月18日Group: Database references
改定 1.32016年1月13日Group: Database references
改定 1.42016年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.52017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: txnip
C: txnip


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,75710
ポリマ－31,7573
非ポリマー07
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.470, 72.166, 62.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 28750.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / プラスミド: pET28-SacB-AP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q06124, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質・ペプチド txnip


分子量: 1503.610 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H3M7*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 7 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 20% PEG-3350, 0.2 M ammonium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→46.69 Å / Num. obs: 23333 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.78→1.82 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
SCALEPACKデータスケーリング
Aimless0.5.14データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
ARPモデル構築
HKL-3000data processing
精密化開始モデル: 3TKZ AND 4XZ0

3tkz

4xz0


解像度: 1.78→46.69 Å / SU B: 3.725 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.133
詳細: ARP/WARP WAS USED FOR AUTOMATED MODEL BUILDING. COOT WAS USED FOR INTERACTIVE MODEL BUILDING. PHENIX.MOLPROBITY WAS USED FOR GEOMETRY VALIDATION. JLIGAND AND THE GRADE SERVER WERE USED IN RESTRAINT PREPARATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1156 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 22177 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å20 Å2-0.42 Å2
2--3.05 Å20 Å2
3----2.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→46.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1772 0 9 110 1891

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る