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- PDB-5cq2: Crystal Structure of tandem WW domains of ITCH in complex with TX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cq2
タイトルCrystal Structure of tandem WW domains of ITCH in complex with TXNIP peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
  • Thioredoxin-interacting protein
キーワードLIGASE / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to tumor cell / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus ...regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to tumor cell / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cell division / regulation of necroptotic process / positive regulation of T cell anergy / protein branched polyubiquitination / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of JNK cascade / arrestin family protein binding / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of receptor catabolic process / ligase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / enzyme inhibitor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / response to glucose / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / response to mechanical stimulus / protein autoubiquitination / keratinocyte differentiation / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / response to progesterone / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cell growth / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / NOD1/2 Signaling Pathway / Cytoprotection by HMOX1 / response to hydrogen peroxide / receptor internalization / Regulation of necroptotic cell death / response to calcium ion / protein import into nucleus / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport / response to estradiol / regulation of cell population proliferation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / response to oxidative stress / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / symbiont entry into host cell / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / : ...: / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / : / Arrestin-like, C-terminal / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / C2 domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Thioredoxin-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the regulatory role of the PPxY motifs in the thioredoxin-interacting protein TXNIP.
著者: Liu, Y. / Lau, J. / Li, W. / Tempel, W. / Li, L. / Dong, A. / Narula, A. / Qin, S. / Min, J.
履歴
登録2015年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2015年10月14日ID: 4ROH
改定 1.12015年10月14日Group: Other
改定 1.22016年1月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: Thioredoxin-interacting protein
C: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,13221
ポリマ－13,1323
非ポリマー018
水99155
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: Thioredoxin-interacting protein
C: Thioredoxin-interacting protein

A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: Thioredoxin-interacting protein
C: Thioredoxin-interacting protein

A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: Thioredoxin-interacting protein
C: Thioredoxin-interacting protein

A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: Thioredoxin-interacting protein
C: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,52684
ポリマ－52,52612
非ポリマー072
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area17330 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area20650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.277, 62.260, 67.815
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-704-

HOH

詳細As per the authors the biologically relevant macromolecular assembly is not applicable to this protein fragment

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Itch / Atrophin-1-interacting protein 4 / AIP4 / NFE2-associated polypeptide 1 / NAPP1


分子量: 10412.411 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 282-370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITCH / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q96J02, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Thioredoxin-interacting protein / Thioredoxin-binding protein 2 / Vitamin D3 up-regulated protein 1


分子量: 1359.589 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 327-338 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H3M7
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 18 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG4000, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M TRIS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791829 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791829 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→45.86 Å / Num. obs: 24240 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 25.1 / Num. measured all: 172053
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.4-1.426.50.9272771911910.8070.3951.008100
7.67-45.865.10.01967.381815910.0090.02190.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0124精密化
Aimless0.5.12データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RRE

4rre
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.4→45.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 2.233 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.053 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18374 1144 4.7 %RANDOM
Rwork0.15336 ---
obs0.15479 23096 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.151 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.91 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.59 Å2-0 Å2
3----0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→45.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数785 0 18 55 858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02842
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7671.971155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07931735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5735106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.8122.536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg8.96215125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.017158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022944
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5322.383406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.5222.374404
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7563.557505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.753.553505
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0952.406434
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0922.408435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0093.52646
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.92818.351953
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.90918.135933
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.3431582
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.173524
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.91451600
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 96 -
Rwork0.234 1684 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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