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- PDB-5d7p: Crystal structure of human Sirt2 in complex with ADPR and EX-243 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d7p
タイトルCrystal structure of human Sirt2 in complex with ADPR and EX-243
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Human Sirtuin 2 / Inhibitor complex (酵素阻害剤) / Deacylase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / : / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity ...cellular response to caloric restriction / negative regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / cellular lipid catabolic process / negative regulation of striated muscle tissue development / positive regulation of meiotic nuclear division / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / : / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / paranodal junction / tubulin deacetylation / lateral loop / NLRP3 inflammasome complex assembly / peptidyl-lysine deacetylation / mitotic nuclear membrane reassembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / tubulin deacetylase activity / regulation of exit from mitosis / paranode region of axon / Schmidt-Lanterman incisure / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / myelination in peripheral nervous system / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / chromatin silencing complex / regulation of phosphorylation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / protein deacetylation / juxtaparanode region of axon / positive regulation of oocyte maturation / protein lysine deacetylase activity / 紡錘体 / response to redox state / histone deacetylase activity / regulation of myelination / histone acetyltransferase binding / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / glial cell projection / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of cell division / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of DNA binding / ヘテロクロマチン / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cellular response to epinephrine stimulus / substantia nigra development / 中心小体 / negative regulation of autophagy / meiotic cell cycle / ubiquitin binding / negative regulation of protein catabolic process / 紡錘体 / spindle / オートファジー / histone deacetylase binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / 髄鞘 / cellular response to oxidative stress / 染色体 / midbody / 成長円錐 / cellular response to hypoxia / perikaryon / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / 微小管 / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / 細胞分裂 / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / 中心体 / chromatin binding / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / Chem-OCZ / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Rumpf, T. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Jung, M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationJu295/8-1 ドイツ
German Research FoundationSFB992 Medical Epigenetics, Project Z02 ドイツ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Seeding for sirtuins: microseed matrix seeding to obtain crystals of human Sirt3 and Sirt2 suitable for soaking.
著者: Rumpf, T. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Jung, M.
履歴
登録2015年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,18411
ポリマ－68,8332
非ポリマー2,3509
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.496, 77.578, 114.206
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-2 / Sirtuin 2 / Regulatory protein SIR2 homolog 2 / SIR2-like protein 2


分子量: 34416.727 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 56-356 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gly1 originates from TEV cleavage site His2/Met3 originate from NdeI restriction site of the vector
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT2, SIR2L, SIR2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXJ6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

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非ポリマー , 5種, 298分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 化合物
ChemComp-OCZ / (1S)-6-chloro-2,3,4,9-tetrahydro-1H-carbazole-1- carboxamide


分子量: 248.708 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13ClN2O
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.75 / 詳細: 18 % (w/v) PEG 10000, 0.1 M Bis-Tris / PH範囲: 5.75

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→39.41 Å / Num. obs: 66454 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.76→1.79 Å / Rmerge(I) obs: 1.136

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D7O

5d7o


解像度: 1.76→39.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 5.259 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22444 3367 5.1 %RANDOM
Rwork0.1901 ---
obs0.19182 63026 97.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.863 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.62 Å20 Å20 Å2
2---0.44 Å20 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.76→39.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4775 0 149 289 5213
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0195067
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024778
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.9966860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7913.00111055
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7065603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38723.657216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.13615878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5821530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215809
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2962.7662406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2952.7652405
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1034.1383005
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1034.1393006
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5143.0612661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5143.0612661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.554.4963854
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.5322.9975804
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.46522.8385710
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.76→1.806 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 253 -
Rwork0.319 4460 -
obs--95.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40.1313-0.40820.20250.06810.70460.0307-0.04590.00930.05990.00370.0070.01630.1021-0.03450.03560.00610.00320.0309-0.02030.01958.2817-16.5646-24.0209
20.2806-0.0270.07840.63220.55130.5648-0.00450.1102-0.0849-0.06140.0789-0.0613-0.07860.0528-0.07440.01480.00740.00980.1068-0.0450.03356.3319-16.8469-59.7243
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A54 - 400
2X-RAY DIFFRACTION2B56 - 400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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