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- PDB-4z94: Actin Complex With a Chimera of Tropomodulin-1 and Leiomodin-1 Ac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z94
タイトルActin Complex With a Chimera of Tropomodulin-1 and Leiomodin-1 Actin-Binding Site 2
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Gelsolin, Tropomodulin-1, Leiomodin-1 chimera
キーワードPROTEIN BINDING/STRUCTURAL PROTEIN / Actin Nucleator / ATP-actin / PROTEIN BINDING-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / actin nucleation / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process ...pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / actin nucleation / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / sequestering of actin monomers / regulation of podosome assembly / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Striated Muscle Contraction / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / cortical cytoskeleton / myofibril / myosin heavy chain binding / positive regulation of actin filament polymerization / mesenchyme migration / troponin I binding / hepatocyte apoptotic process / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / cilium assembly / actin monomer binding / 筋形質 / Smooth Muscle Contraction / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / sarcomere / adult locomotory behavior / filopodium / muscle contraction / central nervous system development / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / blood microparticle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / 細胞骨格 / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin / Tropomodulin / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain ...Tropomodulin / Tropomodulin / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / リボヌクレアーゼインヒビター / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Alpha-Beta Horseshoe / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Tropomodulin-1 / Leiomodin-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Rebowski, G. / Boczkowska, M. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: How Leiomodin and Tropomodulin use a common fold for different actin assembly functions.
著者: Boczkowska, M. / Rebowski, G. / Kremneva, E. / Lappalainen, P. / Dominguez, R.
履歴
登録2015年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
G: Gelsolin, Tropomodulin-1, Leiomodin-1 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,2716
ポリマ－78,6432
非ポリマー6274
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6930 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area28770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.234, 70.799, 81.324
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Gelsolin, Tropomodulin-1, Leiomodin-1 chimera / / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / Erythrocyte tropomodulin / E-Tmod / 64 kDa ...AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / Erythrocyte tropomodulin / E-Tmod / 64 kDa autoantigen 1D / 64 kDa autoantigen 1D3 / 64 kDa autoantigen D1 / Leiomodin / muscle form / Smooth muscle leiomodin / SM-Lmod / Thyroid-associated ophthalmopathy autoantigen


分子量: 36533.457 Da / 分子数: 1
Fragment: Gelsolin residues 12-136 (UNP), linker,Tropomodulin-1 residues 160-228 (UNP), Leiomodin-1 Actin-Binding Site 2 (UNP residues 364-486)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN, TMOD1, D9S57E, TMOD, LMOD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396, UniProt: P28289, UniProt: P29536
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 %
結晶化温度: 291.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 20% PEG3350, 200 mM lithium sulfate, 100 mM Tris, pH 8.8, 15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→39.9 Å / Num. all: 27926 / Num. obs: 27914 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / % possible all: 50.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SAINTデータ削減
SAINTデータスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4PKI

4pki


解像度: 2.4→39.812 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2432 1393 5 %
Rwork0.1853 --
obs0.1883 27843 89.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→39.812 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5350 0 34 182 5566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0155511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6977470
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4662069
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073830
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01964
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.48580.2991780.24571478X-RAY DIFFRACTION50
2.4858-2.58530.31191050.22911998X-RAY DIFFRACTION68
2.5853-2.70290.29871290.23282432X-RAY DIFFRACTION82
2.7029-2.84540.26781450.22552760X-RAY DIFFRACTION94
2.8454-3.02360.28841550.21122937X-RAY DIFFRACTION100
3.0236-3.2570.31031540.20812947X-RAY DIFFRACTION100
3.257-3.58450.22381550.19512934X-RAY DIFFRACTION99
3.5845-4.10280.2391540.16582944X-RAY DIFFRACTION99
4.1028-5.16730.17341570.14292981X-RAY DIFFRACTION100
5.1673-39.81740.22511610.16473039X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0085-0.0291-0.00220.0026-0.00770.0225-0.0232-0.1274-0.06790.0040.02310.0296-0.01330.045900.0436-0.0013-0.01130.0265-0.00250.030316.26893.332721.1377
20.00670.01140.00570.01170.01090.00510.04560.11680.0732-0.0375-0.0866-0.08140.0216-0.113-0-0.0229-0.1213-0.09030.0193-0.07740.07296.8355-6.2211-0.0187
30.0019-0.00040.00360.00070.0016-0.0020.041-0.02840.00760.00030.0017-0.0061-0.02170.03100.051-0.0865-0.03370.0795-0.08640.099630.672611.661716.5542
40.0052-0.00890.0050.0083-0.00030.00540.1032-0.0930.0316-0.06570.0368-0.10960.037-0.00610-0.04830.15510.0979-0.1453-0.06950.181541.49410.32320.5137
50.01-0.0157-0.0140.0120.00860.016-0.0386-0.15190.0138-0.00540.1199-0.0136-0.1141-0.0400.29440.14630.01660.37180.0307-0.08494.954318.336338.0388
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 165 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 166 through 337 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 338 through 375 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'G' and (resid 1 through 1176 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'G' and (resid 1177 through 1486 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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