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万見
- PDB-4urd: Cryo-EM map of Trigger Factor bound to a translating ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4urd
タイトルCryo-EM map of Trigger Factor bound to a translating ribosome
要素TRIGGER FACTOR
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / TRANSLATION (翻訳 (生物学)) / CO-TRANSLATIONAL PROTEIN FOLDING
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ribosome binding / protein transport / response to heat ...'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ribosome binding / protein transport / response to heat / 細胞周期 / 細胞分裂 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain ...Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Trigger factor
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Deeng, J. / Chan, K.Y. / van der Sluis, E. / Bischoff, L. / Berninghausen, O. / Han, W. / Gumbart, J. / Schulten, K. / Beatrix, B. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2016
タイトル: Dynamic Behavior of Trigger Factor on the Ribosome.
著者: J Deeng / K Y Chan / E O van der Sluis / O Berninghausen / W Han / J Gumbart / K Schulten / B Beatrix / R Beckmann /
要旨: Trigger factor (TF) is the only ribosome-associated chaperone in bacteria. It interacts with hydrophobic segments in nascent chain (NCs) as they emerge from the ribosome. TF binds via its N-terminal ...Trigger factor (TF) is the only ribosome-associated chaperone in bacteria. It interacts with hydrophobic segments in nascent chain (NCs) as they emerge from the ribosome. TF binds via its N-terminal ribosome-binding domain (RBD) mainly to ribosomal protein uL23 at the tunnel exit on the large ribosomal subunit. Whereas earlier structural data suggested that TF binds as a rigid molecule to the ribosome, recent comparisons of structural data on substrate-bound, ribosome-bound, and TF in solution from different species suggest that this chaperone is a rather flexible molecule. Here, we present two cryo-electron microscopy structures of TF bound to ribosomes translating an mRNA coding for a known TF substrate from Escherichia coli of a different length. The structures reveal distinct degrees of flexibility for the different TF domains, a conformational rearrangement of the RBD upon ribosome binding, and an increase in rigidity within TF when the NC is extended. Molecular dynamics simulations agree with these data and offer a molecular basis for these observations.
履歴
登録2014年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Database references
改定 1.32016年10月5日Group: Database references
改定 1.42018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2695
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2695
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2695
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIGGER FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7121
ポリマ－12,7121
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 TRIGGER FACTOR


分子量: 12711.546 Da / 分子数: 1 / 断片: RIBOSOME BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-115 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: I4UK46, UniProt: P0A850*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TNAC-STALLED-RNC WITH TRIGGER FACTOR / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 2 MM DTT / pH: 7.4 / 詳細: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 2 MM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT FOR 10 SECONDS BEFORE PLUNGING, USE 2 LAYERS OF FILTER PAPER V,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2010年11月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 38900 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 221

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: ON VOLUMES (SPIDER)
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 7.7 Å / 粒子像の数: 100931
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2695. (DEPOSITION ID: 12641).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 7.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数893 0 0 0 893

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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