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- PDB-4urd: Cryo-EM map of Trigger Factor bound to a translating ribosome -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 4urd
タイトルCryo-EM map of Trigger Factor bound to a translating ribosome
構成要素TRIGGER FACTOR
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / TRANSLATION (翻訳 (生物学)) / CO-TRANSLATIONAL PROTEIN FOLDING
機能・相同性Trigger factor / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Bacterial trigger factor protein (TF) / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor, C-terminal ...Trigger factor / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Bacterial trigger factor protein (TF) / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor, C-terminal / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / 'de novo' cotranslational protein folding / protein folding chaperone / protein unfolding / chaperone-mediated protein folding / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / response to heat / 細胞周期 / 細胞分裂 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / un:i4uk46: / Trigger factor
機能・相同性情報
試料の由来ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 7.7 Å 分解能
データ登録者Deeng, J. / Chan, K.Y. / van der Sluis, E. / Bischoff, L. / Berninghausen, O. / Han, W. / Gumbart, J. / Schulten, K. / Beatrix, B. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2016
タイトル: Dynamic Behavior of Trigger Factor on the Ribosome.
著者: J Deeng / K Y Chan / E O van der Sluis / O Berninghausen / W Han / J Gumbart / K Schulten / B Beatrix / R Beckmann
要旨: Trigger factor (TF) is the only ribosome-associated chaperone in bacteria. It interacts with hydrophobic segments in nascent chain (NCs) as they emerge from the ribosome. TF binds via its N-terminal ...Trigger factor (TF) is the only ribosome-associated chaperone in bacteria. It interacts with hydrophobic segments in nascent chain (NCs) as they emerge from the ribosome. TF binds via its N-terminal ribosome-binding domain (RBD) mainly to ribosomal protein uL23 at the tunnel exit on the large ribosomal subunit. Whereas earlier structural data suggested that TF binds as a rigid molecule to the ribosome, recent comparisons of structural data on substrate-bound, ribosome-bound, and TF in solution from different species suggest that this chaperone is a rather flexible molecule. Here, we present two cryo-electron microscopy structures of TF bound to ribosomes translating an mRNA coding for a known TF substrate from Escherichia coli of a different length. The structures reveal distinct degrees of flexibility for the different TF domains, a conformational rearrangement of the RBD upon ribosome binding, and an increase in rigidity within TF when the NC is extended. Molecular dynamics simulations agree with these data and offer a molecular basis for these observations.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2014年6月27日 / 公開: 2016年1月13日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02016年1月13日Structure modelrepositoryInitial release
1.12016年6月22日Structure modelDatabase references
1.22016年6月29日Structure modelDatabase references
1.32016年10月5日Structure modelDatabase references
1.42018年10月3日Structure modelData collectionem_software_em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2695
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIGGER FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7121
ポリマ-12,7121
非ポリマ-00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
実験手法PISA

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド TRIGGER FACTOR


分子量: 12711.546 Da / 分子数: 1 / 断片: RIBOSOME BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-115 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: I4UK46, UniProt: P0A850*PLUS

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TNAC-STALLED-RNC WITH TRIGGER FACTOR / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 2 MM DTT / 詳細: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 2 MM DTT / pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT FOR 10 SECONDS BEFORE PLUNGING, USE 2 LAYERS OF FILTER PAPER V,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2010年11月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 39000 / 倍率(補正後の値): 38900 / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャン画像の数: 221

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: 3D reconstruction
CTF補正詳細: ON VOLUMES (SPIDER)
対称性点対称性: C1
3次元再構成実験手法: PROJECTION MATCHING / 分解能: 7.7 Å / 粒子像の数: 100931
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2695. (DEPOSITION ID: 12641).
対称性のタイプ: POINT
最小二乗法精密化のプロセス最高分解能: 7.7 Å
精密化 #LAST最高分解能: 7.7 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 893 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 0 / 合計: 893

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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