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- PDB-4qs9: Arabidopsis Hexokinase 1 (AtHXK1) mutant S177A structure in gluco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qs9
タイトルArabidopsis Hexokinase 1 (AtHXK1) mutant S177A structure in glucose-bound form
要素Hexokinase-1ヘキソキナーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Hexokinase (ヘキソキナーゼ) / ATP-dependent / sugar sensor
機能・相同性
機能・相同性情報


hexose catabolic process / regulation of secondary shoot formation / 蒸散 / sugar mediated signaling pathway / stomatal closure / hexokinase activity / glucose mediated signaling pathway / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / glucokinase activity ...hexose catabolic process / regulation of secondary shoot formation / 蒸散 / sugar mediated signaling pathway / stomatal closure / hexokinase activity / glucose mediated signaling pathway / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / glucokinase activity / plant-type vacuole / プログラム細胞死 / glucose binding / core promoter sequence-specific DNA binding / glycolytic process / mitochondrial outer membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ミトコンドリア / zinc ion binding / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルコース / Hexokinase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.103 Å
データ登録者Feng, J. / Zhao, S. / Liu, L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Biochemical and structural study of Arabidopsis hexokinase 1
著者: Feng, J. / Zhao, S. / Chen, X. / Wang, W. / Dong, W. / Chen, J. / Shen, J.-R. / Liu, L. / Kuang, T.
履歴
登録2014年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hexokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9482
ポリマ－51,7681
非ポリマー1801
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.781, 93.128, 101.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hexokinase-1 / ヘキソキナーゼ / Protein GLUCOSE INSENSITIVE 2


分子量: 51768.160 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-496 / 変異: S177A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HXK1, GIN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q42525, ヘキソキナーゼ
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス / グルコース


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, 22% PEG 3350, 50uM glucose, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月30日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 25451 / Num. obs: 25426 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 193613 / Observed criterion σ(I): 193670 / Biso Wilson estimate: 34.65 Å2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QS7

4qs7


解像度: 2.103→31.623 Å / FOM work R set: 0.7832 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2347 1303 5.14 %Random
Rwork0.1977 ---
all0.1997 25479 --
obs0.1997 25360 99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.41 Å2 / Biso mean: 39.6 Å2 / Biso min: 17.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.103→31.623 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3365 0 12 100 3477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9784797
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065563
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004613
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.111290
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1031-2.18720.32321510.25122542269397
2.1872-2.28680.33451250.239226462771100
2.2868-2.40730.28961450.239726492794100
2.4073-2.5580.28511410.237226602801100
2.558-2.75550.32151510.229926422793100
2.7555-3.03250.26451250.231926902815100
3.0325-3.47090.25121450.20527022847100
3.4709-4.37110.19271520.166926992851100
4.3711-31.62670.19021680.16732827299599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.3241 Å / Origin y: 7.1626 Å / Origin z: -7.0893 Å
111213212223313233
T0.1286 Å20.0022 Å2-0.0241 Å2-0.2076 Å2-0.0335 Å2--0.2035 Å2
L1.2613 °2-0.0159 °2-0.3372 °2-1.4145 °2-0.9556 °2--1.9331 °2
S-0.0041 Å °0.0885 Å °-0.0985 Å °-0.0597 Å °0.0421 Å °0.0457 Å °0.0305 Å °-0.1339 Å °-0.0379 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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