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- PDB-6o51: Structure of HLA-A2:01 with peptide MM90 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o51
タイトルStructure of HLA-A2:01 with peptide MM90
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • MHC class I antigen
  • MM90
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class 1 molecule / antigen presentation / peptide interaction / PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to mineralocorticoid / GMP binding / forebrain astrocyte development / LRR domain binding / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / response to isolation stress / response to gravity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation ...response to mineralocorticoid / GMP binding / forebrain astrocyte development / LRR domain binding / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / response to isolation stress / response to gravity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / myoblast proliferation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of glial cell proliferation / skeletal muscle cell differentiation / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / cardiac muscle cell proliferation / SHC1 events in ERBB4 signaling / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / positive regulation of Rac protein signal transduction / SHC-mediated cascade:FGFR3 / glial cell proliferation / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / striated muscle cell differentiation / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FLT3 fusion proteins / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Insulin receptor signalling cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to glucocorticoid / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / Endosomal/Vacuolar pathway / T cell mediated cytotoxicity / small monomeric GTPase / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / FCERI mediated MAPK activation / regulation of iron ion transport / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of iron ion transport / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of erythrocyte differentiation / liver development / response to molecule of bacterial origin / female pregnancy / HFE-transferrin receptor complex / MHC class I peptide loading complex / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / transferrin transport / cellular response to iron ion / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of T cell cytokine production / Signaling by SCF-KIT / RAF activation
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Rab subfamily of small GTPases / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major histocompatibility complex, class I, A / GTPase KRas / Beta-2-microglobulin / MHC class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Actinomyces radingae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Ying, G. / Bitra, A. / Zajonc, D.M.
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2019
タイトル: Anin silico-in vitroPipeline Identifying an HLA-A*02:01+KRAS G12V+Spliced Epitope Candidate for a Broad Tumor-Immune Response in Cancer Patients.
著者: Mishto, M. / Mansurkhodzhaev, A. / Ying, G. / Bitra, A. / Cordfunke, R.A. / Henze, S. / Paul, D. / Sidney, J. / Urlaub, H. / Neefjes, J. / Sette, A. / Zajonc, D.M. / Liepe, J.
履歴
登録2019年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: MM90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,11614
ポリマ－44,4483
非ポリマー66811
水7,873437
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6250 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area18280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.260, 79.467, 57.251
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31725.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A / 詳細 (発現宿主): PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: U5YJM1, UniProt: A0A140T913*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 詳細 (発現宿主): PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド MM90


分子量: 975.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Actinomyces radingae (バクテリア) / 参照: UniProt: P01116*PLUS

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非ポリマー , 3種, 448分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.49 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M TRIS-HCL PH 8.5, 0.2M LITHIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→40 Å / Num. obs: 63926 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 0.71 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.55-1.592.60.36838970.8370.2650.4570.48588.9
1.59-1.633.10.34242420.870.230.4140.47397.4
1.63-1.673.30.28242990.9170.1820.3370.4898.2
1.67-1.723.40.2443000.9370.1550.2870.49597.7
1.72-1.773.30.19242450.960.1240.2290.597.6
1.77-1.843.30.1542570.9730.0980.180.51896.9
1.84-1.913.10.11341540.9820.0760.1370.57594.8
1.91-23.50.0943290.990.0590.1080.64198.7
2-2.13.50.06942960.9930.0440.0830.66398.1
2.1-2.243.40.05742860.9950.0360.0680.71297.8
2.24-2.413.20.05142410.9950.0340.0620.79496.1
2.41-2.653.50.04343540.9970.0270.0510.7899.1
2.65-3.033.50.03743460.9970.0230.0440.88698.4
3.03-3.823.30.03242630.9980.020.0381.1196.4
3.82-403.40.03144170.9970.020.0371.35498.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ENW

5enw


解像度: 1.55→31.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 1.71 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.088
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2246 3191 5 %RANDOM
Rwork0.1923 ---
obs0.1939 60501 96.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 59.97 Å2 / Biso mean: 18.159 Å2 / Biso min: 8.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→31.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3090 0 41 437 3568
Biso mean--43.68 33.07 -
残基数----383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0133273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2831.654453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3371.586599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8135394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.36520.928194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.46415502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4191528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023726
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02774
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 238 -
Rwork0.269 4115 -
all-4353 -
obs--89.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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