[日本語] English
万見
- PDB-4qgi: X-ray crystal structure of HIV-1 protease variant G48T/L89M in co... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qgi
タイトルX-ray crystal structure of HIV-1 protease variant G48T/L89M in complex with Saquinavir
要素Proteaseプロテアーゼ
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Saquinavir (サキナビル) / HIV Protease / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
サキナビル / Chem-ROC / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 lw12.3 isolate (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 1.896 Å
データ登録者Mahon, B.P. / McKenna, R. / Goldfarb, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Defective Hydrophobic Sliding Mechanism and Active Site Expansion in HIV-1 Protease Drug Resistant Variant Gly48Thr/Leu89Met: Mechanisms for the Loss of Saquinavir Binding Potency.
著者: Goldfarb, N.E. / Ohanessian, M. / Biswas, S. / McGee, T.D. / Mahon, B.P. / Ostrov, D.A. / Garcia, J. / Tang, Y. / McKenna, R. / Roitberg, A. / Dunn, B.M.
履歴
登録2014年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22015年3月11日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42018年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_method_to_determine_struct
改定 1.52024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4954
ポリマ－21,7322
非ポリマー7632
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.952, 67.168, 93.503
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid
21chain B and segid

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segidA0
211chain B and segidB0

-
要素

#1: タンパク質 Protease / プロテアーゼ / Gag-Pol polyprotein / PR Retropepsin


分子量: 10865.847 Da / 分子数: 2 / 断片: HIV-1 Protease Chain A, unp residues 489-587 / 変異: G48T, L89M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 lw12.3 isolate (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 Star DE3 PlysS / 参照: UniProt: P0C6F2, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-ROC / (2S)-N-[(2S,3R)-4-[(2S,3S,4aS,8aS)-3-(tert-butylcarbamoyl)-3,4,4a,5,6,7,8,8a-octahydro-1H-isoquinolin-2-yl]-3-hydroxy-1 -phenyl-butan-2-yl]-2-(quinolin-2-ylcarbonylamino)butanediamide / サキナビル / Fortovase / SAQUINAVIR / RO 31-8959 / サキナビル / サキナビル


タイプ: peptide-likeペプチド, Peptide-likeペプチド
クラス: 阻害剤 / 分子量: 670.841 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H50N6O5 / 参照: サキナビル / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium citrate, 20% 2-propanol, 20% PEG 4000 , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5148 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: Varimax Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5148 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→28.28 Å / Num. all: 15146 / Num. obs: 14599 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 24.6 / Observed criterion σ(I): 244.6 / Biso Wilson estimate: 19.99 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.9-1.97194.8
1.97-2.05198.6
2.05-2.14197.7
2.14-2.25197.6
2.25-2.39197.9
2.39-2.58197.1
2.58-2.84197.1
2.84-3.25196.8
3.25-4.09195.7
4.09-50191.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CrystalClearデータ収集
SHELXS位相決定
精密化解像度: 1.896→28.272 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2457 725 4.97 %Random
Rwork0.1871 ---
obs0.1901 14599 96.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 72.75 Å2 / Biso mean: 19.9396 Å2 / Biso min: 5.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.896→28.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1522 0 55 167 1744
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081645
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1592162
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.127608
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A888X-RAY DIFFRACTION6.317TORSIONAL
12B888X-RAY DIFFRACTION6.317TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8955-2.04180.32351410.22022707284896
2.0418-2.24720.27971450.20552759290498
2.2472-2.57220.27791440.20552769291398
2.5722-3.240.28711460.19422801294797
3.24-28.27530.18441490.16262838298794
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.4726 Å / Origin y: -2.9731 Å / Origin z: -9.6509 Å
111213212223313233
T0.0709 Å2-0.0042 Å2-0.0047 Å2-0.0694 Å20.004 Å2--0.0747 Å2
L0.0779 °20.0421 °2-0.0117 °2-0.0557 °20.0509 °2--0.1069 °2
S-0.0053 Å °-0.0105 Å °0.0068 Å °0.0023 Å °-0.0175 Å °-0.0173 Å °0.0397 Å °-0.0041 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 99
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 99
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 101
4X-RAY DIFFRACTION1allA - B1 - 190
5X-RAY DIFFRACTION1allA102 - 1816

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る