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- PDB-4nm5: Crystal structure of GSK-3/Axin complex bound to phosphorylated W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nm5
タイトルCrystal structure of GSK-3/Axin complex bound to phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif
要素
  • Axin-1AXIN1
  • GSK3B proteinGSK-3β
  • Phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / Wnt / LRP6 / Auto-inhibited / GSK-3 (GSK-3) / Axin (AXIN1) / kinase (キナーゼ) / primed substrate / phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif / TRANSFERASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular component organization / Wnt signaling pathway involved in somitogenesis / Wnt-Frizzled-LRP5/6 complex / armadillo repeat domain binding / Negative regulation of TCF-dependent signaling by WNT ligand antagonists / Signaling by RNF43 mutants / neural crest formation / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / head development / 細胞生物学 ...regulation of cellular component organization / Wnt signaling pathway involved in somitogenesis / Wnt-Frizzled-LRP5/6 complex / armadillo repeat domain binding / Negative regulation of TCF-dependent signaling by WNT ligand antagonists / Signaling by RNF43 mutants / neural crest formation / receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / head development / 細胞生物学 / kinase inhibitor activity / Wnt receptor activity / low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / dorsal/ventral axis specification / toxin transmembrane transporter activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of type B pancreatic cell development / axial mesoderm formation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / Wnt-protein binding / cellular response to cholesterol / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / midbrain dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / post-anal tail morphogenesis / negative regulation of protein acetylation / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / beta-catenin destruction complex / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / tau-protein kinase / dopaminergic neuron differentiation / regulation of microtubule-based process / CRMPs in Sema3A signaling / regulation of protein export from nucleus / heart valve development / frizzled binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / I-SMAD binding / neural crest cell differentiation / negative regulation of protein metabolic process / cellular response to interleukin-3 / regulation of axon extension / Wnt signalosome / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / nucleocytoplasmic transport / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of fat cell differentiation / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / regulation of axonogenesis / establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / glycogen metabolic process / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / ER overload response / regulation of neuron projection development / negative regulation of developmental process / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / activation of protein kinase activity / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / dynactin binding / protein kinase A catalytic subunit binding / R-SMAD binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / NF-kappaB binding / canonical Wnt signaling pathway / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / lateral plasma membrane / 上皮間葉転換 / negative regulation of osteoblast differentiation
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Low density lipoprotein receptor-related protein 5/6 / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Low density lipoprotein receptor-related protein 5/6 / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / RGS, subdomain 1/3 / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Axin-1 / Low-density lipoprotein receptor-related protein 6 / GSK-3β / GSK-3β
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Stamos, J.L. / Chu, M.L.-H. / Enos, M.D. / Shah, N. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structural basis of GSK-3 inhibition by N-terminal phosphorylation and by the Wnt receptor LRP6.
著者: Stamos, J.L. / Chu, M.L. / Enos, M.D. / Shah, N. / Weis, W.I.
履歴
登録2013年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GSK3B protein
B: Axin-1
C: Phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,53511
ポリマ－46,6553
非ポリマー8808
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
2
A: GSK3B protein
B: Axin-1
C: Phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif
ヘテロ分子

A: GSK3B protein
B: Axin-1
C: Phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,07022
ポリマ－93,3116
非ポリマー1,75916
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/61
Buried area12720 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area31690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.727, 81.727, 280.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-580-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GSK3B protein / GSK-3β / GSK3beta isoform / Glycogen synthase kinase 3 beta / isoform CRA_b / cDNA FLJ75266 / highly similar ...GSK3beta isoform / Glycogen synthase kinase 3 beta / isoform CRA_b / cDNA FLJ75266 / highly similar to Homo sapiens glycogen synthase kinase 3 beta / mRNA


分子量: 42857.160 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 13-383 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B, hCG_1818062 / プラスミド: pET29b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon-plus RIL
参照: UniProt: Q6FI27, UniProt: P49841*PLUS, tau-protein kinase

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質・ペプチド Axin-1 / AXIN1 / Axis inhibition protein 1 / hAxin


分子量: 2738.144 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 383-402 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Modified pGEX-KG / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AXIN1, AXIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon-plus RIL / 参照: UniProt: O15169
#3: タンパク質・ペプチド Phosphorylated Wnt receptor LRP6 c-motif


分子量: 1060.141 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1568-1575 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET29b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon-plus RIL / 参照: UniProt: O75581*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 129分子

#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microdialysis / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 35,000, 20mM Tris 7.5, 300mM NaCl, 5% glycerol, 10mM MgCl2, 200uM ATP, and 5mM DTT, MICRODIALYSIS, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月19日
放射モノクロメーター: Si(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→39.24 Å / Num. all: 25689 / Num. obs: 25685 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 18.9 % / Biso Wilson estimate: 56.74 Å2 / Rsym value: 0.141 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.3818.114407924303.62699.6
7655

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.1.26データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NM7

4nm7


解像度: 2.3→39.237 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.47 / FOM work R set: 0.8334 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 22.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2319 1283 5.01 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.185 25608 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 173.4 Å2 / Biso mean: 70.3538 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.237 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3017 0 54 121 3192
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023179
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6314341
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003557
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3741181
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.39220.29681400.28992594273499
2.3922-2.50110.321620.270126152777100
2.5011-2.63290.34231340.241326612795100
2.6329-2.79780.28911420.215226392781100
2.7978-3.01380.27191400.215826822822100
3.0138-3.31690.28581180.203626992817100
3.3169-3.79660.21541340.17012717285199
3.7966-4.78190.18641560.144227712927100
4.7819-39.24260.21181570.17342947310499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.01430.640.22235.27530.50444.3236-0.2517-0.4030.71280.1620.1470.269-0.39890.10720.09670.6567-0.14820.1480.7387-0.04270.5355-15.732246.2883.931
24.4416-0.8191-1.17063.07912.86163.1351-0.0370.43940.1908-0.0569-0.11550.8219-0.0711-0.41710.06240.5369-0.1329-0.00660.73010.10970.6153-18.493341.6022-5.9427
34.74380.4591-0.27943.4294-0.22253.06390.0707-0.2481-0.0670.1699-0.0241-0.00170.25-0.2092-0.03140.397-0.0161-0.05180.3518-0.00820.3408-5.400633.4317-14.6819
42.72180.2879-0.13771.9829-0.79335.13670.0695-0.0703-0.4859-0.13220.06150.09670.70060.011-0.10720.5523-0.0213-0.09010.3216-0.06050.4976-3.27827.0177-24.8249
52.02261.3209-1.24826.2059-0.61288.31140.5940.94450.6703-0.9636-0.30950.1922-0.62690.2137-0.33270.8321-0.0671-0.04440.5040.01380.5276-4.685443.3721-44.2971
61.52512.586-1.96417.06030.06836.81770.3147-0.36360.81210.20660.0214-0.7146-0.6612-0.3398-0.30770.93530.1684-0.17441.2427-0.08681.2142-20.454344.7207-22.8892
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 24:90A24 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 91:136A91 - 136
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 137:218A137 - 218
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resseq 219:383A219 - 389
5X-RAY DIFFRACTION5chain BB383 - 401
6X-RAY DIFFRACTION6chain CC6 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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