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- PDB-4lce: CtBP1 in complex with substrate MTOB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lce
タイトルCtBP1 in complex with substrate MTOB
要素C-terminal-binding protein 1
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE SUBSTRATE / Rossmann Fold (ロスマンフォールド) / Transcriptional Co-repressor / D-isomer 2-hydroxyacid dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / synaptic vesicle endocytosis / white fat cell differentiation / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex ...Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / synaptic vesicle endocytosis / white fat cell differentiation / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription corepressor binding / SUMOylation of transcription cofactors / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / transcription coregulator binding / transcription corepressor activity / NAD binding / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / negative regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...C-terminal binding protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(METHYLSULFANYL)-2-OXOBUTANOIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / C-terminal-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Hilbert, B.J. / Schiffer, C.A. / Royer Jr., W.E.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of human CtBP in complex with substrate MTOB reveal active site features useful for inhibitor design.
著者: Hilbert, B.J. / Grossmann, S.R. / Schiffer, C.A. / Royer, W.E.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22014年5月14日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9513
ポリマ－38,1391
非ポリマー8122
水1,51384
1
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9026
ポリマ－76,2792
非ポリマー1,6234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area24480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.970, 88.970, 161.538
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-574-

HOH

21A-579-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 C-terminal-binding protein 1 / CtBP1


分子量: 38139.469 Da / 分子数: 1 / 断片: Dehydrogenase Domain (UNP residues 28-353) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTBP, CTBP1 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon Plus RIL
参照: UniProt: Q13363, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-KMT / 4-(METHYLSULFANYL)-2-OXOBUTANOIC ACID / 2-オキソ-4-(メチルチオ)酪酸


分子量: 148.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 250 mM magnesium chloride, 140 mM sodium formate, 100 mM hepes, 2.5 mM NAD+, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月20日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 10.7 % / Av σ(I) over netI: 31.92 / 数: 167249 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1 / D res high: 2.38 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 15565 / % possible obs: 97.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.135091.610.0391.0079.1
4.075.1391.110.0531.0069.1
3.554.0797.110.0621.0059.8
3.233.5599.310.0691.00410.8
33.2399.810.0840.99811.2
2.82310010.1110.99811.3
2.682.8299.910.1551.00211.5
2.562.6810010.2091.00711.5
2.472.5699.910.2651.00711.5
2.382.4799.910.391.00811.6
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. all: 15930 / Num. obs: 15565 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.38-2.4711.60.3915411.008199.9
2.47-2.5611.50.26515511.007199.9
2.56-2.6811.50.20915451.0071100
2.68-2.8211.50.15515471.002199.9
2.82-311.30.11115680.9981100
3-3.2311.20.08415670.998199.8
3.23-3.5510.80.06915761.004199.3
3.55-4.079.80.06215631.005197.1
4.07-5.139.10.05314811.006191.1
5.13-509.10.03916261.007191.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.9 Å
Translation2.5 Å29.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC5.7.0025精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→29.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 8.305 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 769 5 %RANDOM
Rwork0.2004 ---
obs0.2023 15420 97.02 %-
all-15893 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.18 Å2 / Biso mean: 55.5441 Å2 / Biso min: 25.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→29.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2450 0 53 84 2587
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192608
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3491.9993561
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76135566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4375330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.55223.784111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.47515400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5681520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2419
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02603
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 47 -
Rwork0.312 1074 -
all-1121 -
obs--99.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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