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- PDB-4kay: Structure of the soluble domain of Lipooligosaccharide phosphoeth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kay
タイトルStructure of the soluble domain of Lipooligosaccharide phosphoethanolamine transferase A from Neisseria meningitidis - complex with Zn
要素YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / endotoxin biosynthesis / LptA / phosphoethanolamine transferase / polymyxin resistance / hydrolase (加水分解酵素) / phosphotransferase phosphotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Phosphoethanolamine transferase, N-terminal / Phosphoethanolamine transferase EptA/EptB / Phosphoethanolamine transferase / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.781 Å
データ登録者Vrielink, A. / Wanty, C. / Anandan, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: The Structure of the Neisserial Lipooligosaccharide Phosphoethanolamine Transferase A (LptA) Required for Resistance to Polymyxin.
著者: Wanty, C. / Anandan, A. / Piek, S. / Walshe, J. / Ganguly, J. / Carlson, R.W. / Stubbs, K.A. / Kahler, C.M. / Vrielink, A.
履歴
登録2013年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein
B: YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,47510
ポリマ－75,8932
非ポリマー5828
水20,1051116
1
A: YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2385
ポリマ－37,9461
非ポリマー2914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2385
ポリマ－37,9461
非ポリマー2914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area26820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.068, 90.517, 91.176
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 211:279 or resseq 281:543 ) and (not element H)
211chain B and (resseq 211:279 or resseq 281:543 ) and (not element H)

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要素

#1: タンパク質 YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein


分子量: 37946.430 Da / 分子数: 2 / 断片: Periplasmic Soluble Domain (unp residues 210-544) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
株: NMB / 遺伝子: NMB1638 / プラスミド: pCMK527 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7DD94, phosphatidylglycerophosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 23-26% PEG 8K, 100 mM ammonium sulfate, 100 mM HEPES, 15 mM n-dodecyl-N,N-dimethylamine- N-oxide (DDAO), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
PH範囲: 7.5-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月29日
放射モノクロメーター: undulator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→19.8 Å / Num. all: 67558 / Num. obs: 67558 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.078
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.99-2.130.3211100
1.88-1.991100
1.78-1.88195.2
1.88-1.991100
1.99-2.131100
2.13-2.31100
2.3-2.521100
2.52-2.811100
2.81-3.251100
3.25-3.981100
3.98-5.631100
5.63-19.8197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KAV

4kav


解像度: 1.781→19.799 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1903 3361 5.06 %
Rwork0.1493 --
obs0.1514 66393 97.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.0692 Å20 Å2-0 Å2
2--10.4433 Å20 Å2
3----5.3741 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.781→19.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5282 0 16 1116 6414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0155675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5237747
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7442165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094856
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081025
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2646X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2646X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.135
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7809-1.80630.25411270.19512233X-RAY DIFFRACTION85
1.8063-1.83320.25461200.19542441X-RAY DIFFRACTION92
1.8332-1.86180.28371670.19392498X-RAY DIFFRACTION95
1.8618-1.89230.2271540.17232638X-RAY DIFFRACTION100
1.8923-1.9250.20921380.17212653X-RAY DIFFRACTION100
1.925-1.95990.19781300.1672630X-RAY DIFFRACTION100
1.9599-1.99760.22411670.16772620X-RAY DIFFRACTION100
1.9976-2.03830.21391490.15972649X-RAY DIFFRACTION99
2.0383-2.08260.19791250.15572681X-RAY DIFFRACTION100
2.0826-2.1310.21721400.1512641X-RAY DIFFRACTION99
2.131-2.18420.1831490.14452653X-RAY DIFFRACTION100
2.1842-2.24320.15931460.1352648X-RAY DIFFRACTION100
2.2432-2.30910.17791540.13552626X-RAY DIFFRACTION99
2.3091-2.38350.20391340.14012666X-RAY DIFFRACTION99
2.3835-2.46860.19971340.13972656X-RAY DIFFRACTION99
2.4686-2.56720.18761400.14162688X-RAY DIFFRACTION99
2.5672-2.68380.20261580.14352624X-RAY DIFFRACTION99
2.6838-2.82490.18591440.14722652X-RAY DIFFRACTION99
2.8249-3.00130.18811130.14352678X-RAY DIFFRACTION99
3.0013-3.23210.18631170.14872687X-RAY DIFFRACTION98
3.2321-3.55570.19561290.14862689X-RAY DIFFRACTION98
3.5557-4.06630.17461390.13672667X-RAY DIFFRACTION98
4.0663-5.10850.14771270.12562692X-RAY DIFFRACTION96
5.1085-19.80.1531600.16492722X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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